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- PDB-2ae0: Crystal structure of MltA from Escherichia coli reveals a unique ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ae0
タイトルCrystal structure of MltA from Escherichia coli reveals a unique lytic transglycosylase fold
要素Membrane-bound lytic murein transglycosylase A
キーワードHYDROLASE / double-psi beta-barrel / small mixed parallel/antiparallel six stranded beta barrel / helical sub-domain
機能・相同性
機能・相同性情報


: / lytic transglycosylase activity / peptidoglycan turnover / peptidoglycan metabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / peptidoglycan catabolic process / cell outer membrane / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Barwin-like endoglucanases / Lytic transglycosylase MltA, domain B / Membrane-bound lytic murein transglycosylase A / MltA specific insert domain / MltA specific insert domain / 3D domain / 3D domain / RlpA-like domain / RlpA-like domain superfamily / Ribosomal Protein L25; Chain P ...Barwin-like endoglucanases / Lytic transglycosylase MltA, domain B / Membrane-bound lytic murein transglycosylase A / MltA specific insert domain / MltA specific insert domain / 3D domain / 3D domain / RlpA-like domain / RlpA-like domain superfamily / Ribosomal Protein L25; Chain P / Barwin-like endoglucanases / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Membrane-bound lytic murein transglycosylase A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Van Straaten, K.E. / Dijkstra, B.W. / Vollmer, W. / Thunnissen, A.M.W.H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of MltA from Escherichia coli Reveals a Unique Lytic Transglycosylase Fold
著者: van Straaten, K.E. / Dijkstra, B.W. / Vollmer, W. / Thunnissen, A.M.W.H.
履歴
登録2005年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年10月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 650HELIX DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Membrane-bound lytic murein transglycosylase A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,3733
ポリマ－38,2511
非ポリマー1222
水5,008278
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)103.873, 103.873, 109.777
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Membrane-bound lytic murein transglycosylase A / MltA / Murein hydrolase A / Mlt38


分子量: 38250.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: mlta / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0A935, 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 278 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.47 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.2
詳細: PEG 8000, sodium chloride, sodium acetate, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 280K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934, 0.9794, 0.9792, 0.9393
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月23日
放射モノクロメーター: diamonds (111), Ge(220) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9341
20.97941
30.97921
40.93931
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 46854 / Num. obs: 46854 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Χ2: 0.934
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.501 / Num. measured obs: 4652 / Χ2: 0.866 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT1.7データ抽出
SnB位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 3.13 / SU ML: 0.086 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.124 / ESU R Free: 0.124 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 2388 5.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
all0.205 46854 --
obs0.205 46646 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.227 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.7 Å21.35 Å20 Å2
2--2.7 Å20 Å2
3----4.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2637 0 8 278 2923
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0212713
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1241.9333670
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg1.4065334
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2367
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.022163
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.180.31200
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.130.585
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1760.322
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0810.53
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0511.51660
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.16522648
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.26131053
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.7864.51022
LS精密化 シェル解像度: 2→2.02 Å / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数
Rfree0.32 69
Rwork0.28 1270
all-1339
obs-1339
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.796 Å / Origin y: 48.52 Å / Origin z: 52.515 Å
111213212223313233
T0.031 Å2-0.0339 Å2-0.0342 Å2-0.0445 Å20.017 Å2--0.0941 Å2
L0.5211 °2-0.2071 °2-0.029 °2-0.7963 °20.5691 °2--1.4664 °2
S0.0905 Å °-0.051 Å °-0.079 Å °0.0142 Å °-0.0469 Å °0.0552 Å °0.1511 Å °-0.1328 Å °-0.0436 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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