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- PDB-2acj: Crystal structure of the B/Z junction containing DNA bound to Z-D... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2acj
タイトルCrystal structure of the B/Z junction containing DNA bound to Z-DNA binding proteins
要素
  • 5'-D(*AP*CP*GP*GP*TP*TP*TP*AP*TP*GP*GP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3'
  • 5'-D(*GP*TP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*CP*CP*AP*TP*AP*AP*AP*CP*C)-3'
  • Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
キーワードhydrolase/DNA / a B-Z juction / Protein-DNA complex / hydrolase-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / base conversion or substitution editing ...somatic diversification of immune receptors via somatic mutation / negative regulation of post-transcriptional gene silencing by regulatory ncRNA / C6 deamination of adenosine / Formation of editosomes by ADAR proteins / double-stranded RNA adenine deaminase / tRNA-specific adenosine deaminase activity / supraspliceosomal complex / double-stranded RNA adenosine deaminase activity / negative regulation of protein kinase activity by regulation of protein phosphorylation / base conversion or substitution editing / hematopoietic stem cell homeostasis / response to interferon-alpha / adenosine to inosine editing / RISC complex assembly / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / pre-miRNA processing / definitive hemopoiesis / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / hepatocyte apoptotic process / positive regulation of viral genome replication / RNA processing / hematopoietic progenitor cell differentiation / protein export from nucleus / erythrocyte differentiation / response to virus / PKR-mediated signaling / mRNA processing / cellular response to virus / osteoblast differentiation / protein import into nucleus / Interferon alpha/beta signaling / double-stranded RNA binding / defense response to virus / innate immune response / nucleolus / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / membrane / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Z-binding domain profile. / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain ...ADAR1, first double-stranded RNA binding domain / ADAR1, third double-stranded RNA binding domain / Z-DNA-binding domain in adenosine deaminases. / Adenosine deaminase/editase / Adenosine-deaminase (editase) domain / Z-binding domain profile. / Adenosine to inosine editase domain profile. / tRNA-specific and double-stranded RNA adenosine deaminase (RNA-specific editase) / Z-binding domain / Adenosine deaminase z-alpha domain / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ha, S.C. / Lowenhaupt, K. / Rich, A. / Kim, Y.-G. / Kim, K.K.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of a junction between B-DNA and Z-DNA reveals two extruded bases.
著者: Ha, S.C. / Lowenhaupt, K. / Rich, A. / Kim, Y.G. / Kim, K.K.
履歴
登録2005年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年10月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: 5'-D(*GP*TP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*CP*CP*AP*TP*AP*AP*AP*CP*C)-3'
F: 5'-D(*AP*CP*GP*GP*TP*TP*TP*AP*TP*GP*GP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3'
A: Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
B: Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
C: Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase
D: Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6796
ポリマ－39,6796
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)110.765, 110.765, 61.762
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*GP*TP*CP*GP*CP*GP*CP*GP*CP*CP*AP*TP*AP*AP*AP*CP*C)-3'


分子量: 5157.351 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic
#2: DNA鎖 5'-D(*AP*CP*GP*GP*TP*TP*TP*AP*TP*GP*GP*CP*GP*CP*GP*CP*G)-3'


分子量: 5259.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic
#3: タンパク質
Double-stranded RNA-specific adenosine deaminase / DRADA / 136 kDa double-stranded RNA binding protein / P136 / K88DSRBP / Interferon-inducible ...DRADA / 136 kDa double-stranded RNA binding protein / P136 / K88DSRBP / Interferon-inducible protein 4 / IFI-4 protein


分子量: 7315.534 Da / 分子数: 4 / Fragment: Zalpha domain, ADAR1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADAR1 / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P55265, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 環状アミジンに作用

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.03 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 22-23% MPD, 55-60mM sodium acetate, 15-16mM calsium chloride, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1MPD11
2sodium acetate11
3calsium chloride11
4MPD12
5sodium acetate12
6calsium chloride12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 0.97939, 0.97952, 0.97171
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月8日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979391
20.979521
30.971711
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 13389 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.5 % / Rsym value: 0.046
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / % possible all: 81.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.895 / SU B: 17.072 / SU ML: 0.343 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.049 / ESU R Free: 0.374 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. The structure was refined also with CNS 1.1.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28486 1232 9.8 %RANDOM
Rwork0.23769 ---
all0.24254 ---
obs0.24254 11327 93.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.37 Å21.18 Å20 Å2
2--2.37 Å20 Å2
3----3.55 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1888 691 0 0 2579
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0212691
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022168
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4982.3193756
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.91135164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5095242
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2397
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022385
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02325
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.2579
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2240.22418
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.21316
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1650.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1770.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2320.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2470.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7511.51224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.421943
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.54731467
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.454.51813
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.509 16
Rwork0.431 797
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.60570.1437-2.63488.48171.00891.5328-0.0957-0.0352-0.39071.13390.0022-0.5428-0.09060.22790.09350.42760.0287-0.04880.21940.03030.010777.5488-6.226162.2119
22.19322.2885-0.129-0.50190.21220.51160.1613-0.24850.4431-0.1539-0.08980.2196-0.22670.0395-0.07150.22570.02390.12210.1067-0.12850.46365.969118.528843.9577
33.1340.09551.01460.8991-1.22932.48520.1171-0.0932-0.3901-0.0761-0.0780.11190.1776-0.1353-0.03910.1075-0.06450.04630.20960.0050.351254.9418-11.903440.6903
42.5687-0.34640.59382.54850.16751.72460.1246-0.3966-0.1538-0.0869-0.2262-0.08690.01080.54140.10160.0992-0.00150.0520.29320.10080.303188.5542-3.726636.772
51.6004-0.1904-1.36870.5079-0.80514.94690.0349-0.02440.29560.053-0.33620.1030.18050.12930.30120.15160.00910.05210.18870.03940.134768.86523.159837.8717
61.50240.38130.96550.4527-0.3359-3.59040.14160.01620.026-0.0027-0.0875-0.0504-0.10560.1923-0.0540.1655-0.01840.10440.17960.00560.183770.09190.461330.5054
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AC-2 - 1992 - 63
2X-RAY DIFFRACTION2BD-2 - 2022 - 66
3X-RAY DIFFRACTION3CE-3 - 2001 - 64
4X-RAY DIFFRACTION4DF-3 - 1991 - 63
5X-RAY DIFFRACTION5EA1 - 171 - 17
6X-RAY DIFFRACTION6FB18 - 341 - 17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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