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万見
- PDB-2a9u: Structure of the N-terminal domain of Human Ubiquitin carboxyl-te... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a9u
タイトルStructure of the N-terminal domain of Human Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8 (USP8)
要素Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8
キーワードHYDROLASE / coil-coil / Protease / SH3-binding / Thiol protease / Ubl conjugation pathway / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of lysosomal protein catabolic process / endosome organization / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / protein K48-linked deubiquitination / K48-linked deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked deubiquitinase activity / positive regulation of amyloid fibril formation / mitotic cytokinesis / protein deubiquitination ...negative regulation of lysosomal protein catabolic process / endosome organization / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / protein K48-linked deubiquitination / K48-linked deubiquitinase activity / protein K63-linked deubiquitination / K63-linked deubiquitinase activity / positive regulation of amyloid fibril formation / mitotic cytokinesis / protein deubiquitination / Regulation of FZD by ubiquitination / cellular response to dexamethasone stimulus / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / cellular response to nerve growth factor stimulus / Negative regulation of MET activity / regulation of protein stability / SH3 domain binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of protein localization / midbody / ubiquitinyl hydrolase 1 / Ras protein signal transduction / cysteine-type deubiquitinase activity / early endosome / postsynaptic density / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / cadherin binding / cysteine-type endopeptidase activity / glutamatergic synapse / proteolysis / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / USP8 WW domain / USP8 dimerisation domain / USP8 dimerisation domain / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / : / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain ...: / USP8 WW domain / USP8 dimerisation domain / USP8 dimerisation domain / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / : / Rhodanese-like domain / Rhodanese domain profile. / Rhodanese-like domain superfamily / Rhodanese-like domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Newman, E.M. / Mackenzie, F. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. / Edwards, E. / Bochkarev, A. ...Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Newman, E.M. / Mackenzie, F. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. / Edwards, E. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Amino-terminal Dimerization, NRDP1-Rhodanese Interaction, and Inhibited Catalytic Domain Conformation of the Ubiquitin-specific Protease 8 (USP8).
著者: Avvakumov, G.V. / Walker, J.R. / Xue, S. / Finerty Jr., P.J. / Mackenzie, F. / Newman, E.M. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2005年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0522
ポリマ－34,0522
非ポリマー00
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3680 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area16920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)34.682, 64.820, 151.895
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological unit is a homodimer.

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 8 / Ubiquitin thiolesterase 8 / Ubiquitin-specific processing protease 8 / Deubiquitinating enzyme 8 / ...Ubiquitin thiolesterase 8 / Ubiquitin-specific processing protease 8 / Deubiquitinating enzyme 8 / hUBPy / USP8


分子量: 17026.145 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal domain, residues 1-142 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP8, KIAA0055, UBPY / プラスミド: pET28-LIC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P40818, EC: 3.1.2.15
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.77 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 27% PEG3350, 0.2 M Li2SO4, 0.1 M bisTris, pH 5.6, 1 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298 K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97883 Å
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97883 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→33.81 Å / Num. all: 18987 / Num. obs: 18987 / % possible obs: 90.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.444 / Mean I/σ(I) obs: 3.15 / Num. unique all: 16 / % possible all: 80.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→33.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 11.565 / SU ML: 0.153 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.233 / ESU R Free: 0.204 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25943 976 5.2 %RANDOM
Rwork0.20829 ---
obs0.21091 17952 90.56 %-
all-18934 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.21 Å20 Å20 Å2
2---0.89 Å20 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→33.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2186 0 0 88 2274
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222218
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3421.9962962
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.65259
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.52724.414111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.29815478
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.3821518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2318
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021620
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.2982
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.21544
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2310.255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.140.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.21131359
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.23942114
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.8415972
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.3897848
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.151 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.333 66 -
Rwork0.243 1125 -
obs--79.14 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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