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万見
- PDB-2a8i: Crystal Structure of human Taspase1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a8i
タイトルCrystal Structure of human Taspase1
要素Threonine aspartase 1
キーワードHYDROLASE / Taspase1 / Asparaginase / Glycosylspaginse / MLL / THREONINE ASPARTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; スレオニンエンドペプチターゼ / asparaginase activity / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / beta-aspartyl-peptidase activity / protein maturation / threonine-type endopeptidase activity / epigenetic regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / identical protein binding ...加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; スレオニンエンドペプチターゼ / asparaginase activity / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / beta-aspartyl-peptidase activity / protein maturation / threonine-type endopeptidase activity / epigenetic regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / proteolysis / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Threonine aspartase 1 / Peptidase T2, asparaginase 2 / Asparaginase / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Threonine aspartase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Khan, J.A. / Dunn, B.M. / Tong, L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of Human Taspase1, a Crucial Protease Regulating the Function of MLL.
著者: Khan, J.A. / Dunn, B.M. / Tong, L.
履歴
登録2005年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Threonine aspartase 1
B: Threonine aspartase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,6832
ポリマ－89,6832
非ポリマー00
水5,495305
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3970 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area25280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.782, 126.068, 117.923
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Threonine aspartase 1 / Taspase 1


分子量: 44841.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q9H6P5, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; スレオニンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 305 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.41 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月17日
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 109787 / Num. obs: 109787 / Biso Wilson estimate: 14.2 Å2
反射 シェル最高解像度: 2 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→26.43 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 394694.35 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 10842 9.9 %RANDOM
Rwork0.216 ---
all0.216 ---
obs0.216 109787 90.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.6584 Å2 / ksol: 0.382589 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.56 Å20 Å20 Å2
2---2.98 Å20 Å2
3----10.58 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→26.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4965 0 0 305 5270
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.76
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 912 10 %
Rwork0.333 8234 -
obs--75.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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