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- PDB-2a7u: NMR solution structure of the E.coli F-ATPase delta subunit N-ter... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a7u
タイトルNMR solution structure of the E.coli F-ATPase delta subunit N-terminal domain in complex with alpha subunit N-terminal 22 residues
要素
  • ATP synthase alpha chain
  • ATP synthase delta chain
キーワードHYDROLASE / alpha helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven ATP synthesis / : / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
N-terminal domain of the delta subunit of the F1F0-ATP synthase / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / Peroxidase; domain 1 / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal ...N-terminal domain of the delta subunit of the F1F0-ATP synthase / ATPase, OSCP/delta subunit, conserved site / ATP synthase delta (OSCP) subunit signature. / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / Peroxidase; domain 1 / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit alpha / ATP synthase subunit delta / ATP synthase subunit delta / ATP synthase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / distance geometry; simulated annealing; molecular dynamics
Model type detailsminimized average
データ登録者Wilkens, S. / Borchardt, D. / Weber, J. / Senior, A.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Structural Characterization of the Interaction of the delta and alpha Subunits of the Escherichia coli F(1)F(0)-ATP Synthase by NMR Spectroscopy
著者: Wilkens, S. / Borchardt, D. / Weber, J. / Senior, A.E.
履歴
登録2005年7月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase alpha chain
B: ATP synthase delta chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2402
ポリマ－17,2402
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / 10averaged minimized structure
代表モデルminimized average structure

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ATP synthase alpha chain / E.C.3.6.3.14 / F-ATPase alpha chain


分子量: 2563.966 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain, (residues 1-22) / 由来タイプ: 合成
詳細: sequence occurs naturally in E.coli, genes atpA, papA, uncA
参照: UniProt: P00822, UniProt: P0ABB2*PLUS, H+-transporting two-sector ATPase
#2: タンパク質 ATP synthase delta chain / E.C.3.6.3.14 / F-ATPase delta chain


分子量: 14676.533 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain, (residues 2-135) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: O157:H7 / 遺伝子: atpH, papE, uncH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 594
参照: UniProt: P0ABA4, UniProt: P0ABA5*PLUS, H+-transporting two-sector ATPase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
12113C/12C filtered 2-D NOESY
13112C/12C filtered 2-D NOESY
14114N/12C filtered 2-D NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.6 mM delta subunit N-terminal domain U-13C,15N; 0.9 mM alpha subunit N-terminal peptide; 10 mM Na,K phosphate, pH 7.2, 3mM NaN3, 0.1 mM EDTA; 93% H20, 7% D20
溶媒系: 93% H20, 7% D20
試料状態イオン強度: 50 mM / pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 295 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA5001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
X-PLOR3.8AT Brunger構造決定
Felix98Accelrysデータ解析
X-PLOR3.8AT Brunger精密化
精密化手法: distance geometry; simulated annealing; molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: rms difference of non-H atoms 1.114, for the backbone atoms 0.6174
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: averaged minimized structure
計算したコンフォーマーの数: 10 / 登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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