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万見
- PDB-2a5t: Crystal Structure Of The NR1/NR2A ligand-binding cores complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a5t
タイトルCrystal Structure Of The NR1/NR2A ligand-binding cores complex
要素
  • N-methyl-D-aspartate receptor NMDAR1-4a subunit
  • N-methyl-D-aspartate receptor NMDAR2A subunit
キーワードMETAL TRANSPORT / MEMBRANE PROTEIN / Protein-ligand complex
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / response to hydrogen sulfide / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / directional locomotion / response to environmental enrichment / response to other organism / regulation of ARF protein signal transduction ...neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / response to hydrogen sulfide / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / directional locomotion / response to environmental enrichment / response to other organism / regulation of ARF protein signal transduction / pons maturation / response to methylmercury / positive regulation of Schwann cell migration / regulation of cell communication / EPHB-mediated forward signaling / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / serotonin metabolic process / olfactory learning / response to carbohydrate / dendritic branch / cellular response to dsRNA / conditioned taste aversion / cellular response to lipid / regulation of respiratory gaseous exchange / cellular response to magnesium ion / protein localization to postsynaptic membrane / conditioned place preference / propylene metabolic process / response to glycine / sleep / locomotion / dendritic spine organization / response to manganese ion / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / voltage-gated monoatomic cation channel activity / Synaptic adhesion-like molecules / NMDA glutamate receptor activity / regulation of NMDA receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / parallel fiber to Purkinje cell synapse / NMDA selective glutamate receptor complex / response to morphine / cellular response to zinc ion / calcium ion transmembrane import into cytosol / glutamate binding / glutamate receptor signaling pathway / neuromuscular process / protein heterotetramerization / regulation of synapse assembly / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / glycine binding / regulation of axonogenesis / male mating behavior / regulation of dendrite morphogenesis / spinal cord development / action potential / suckling behavior / startle response / response to amine / dopamine metabolic process / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of neuronal synaptic plasticity / response to lithium ion / modulation of excitatory postsynaptic potential / associative learning / monoatomic cation transport / social behavior / excitatory synapse / ligand-gated monoatomic ion channel activity / regulation of postsynaptic membrane potential / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / cellular response to glycine / positive regulation of dendritic spine maintenance / postsynaptic density, intracellular component / response to light stimulus / positive regulation of protein targeting to membrane / neuron development / multicellular organismal response to stress / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / cellular response to manganese ion / phosphatase binding / glutamate receptor binding / long-term memory / regulation of neuron apoptotic process / prepulse inhibition / monoatomic cation channel activity / calcium ion homeostasis / glutamate-gated receptor activity / synaptic cleft / cell adhesion molecule binding / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / sensory perception of pain / response to amphetamine / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase binding
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / GLYCINE / : / : / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Canis lupus familiaris (イヌ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Furukawa, H. / Singh, S.K. / Mancusso, R. / Gouaux, E.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2005
タイトル: Subunit arrangement and function in NMDA receptors
著者: Furukawa, H. / Singh, S.K. / Mancusso, R. / Gouaux, E.
履歴
登録2005年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-methyl-D-aspartate receptor NMDAR1-4a subunit
B: N-methyl-D-aspartate receptor NMDAR2A subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4154
ポリマ－65,1922
非ポリマー2222
水6,161342
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.640, 89.989, 126.116
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 N-methyl-D-aspartate receptor NMDAR1-4a subunit / NMDA receptor NR1 subunit


分子量: 33340.031 Da / 分子数: 1 / 断片: S1S2 ligand-binding core / 由来タイプ: 組換発現
詳細: construct of residues 394-544 and 663-800 of GB AAB50932
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ), (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ)
プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): OrigamiB (DE3) / 参照: UniProt: P35439, GenBank: 475566
#2: タンパク質 N-methyl-D-aspartate receptor NMDAR2A subunit / NMDA receptor NR2A subunit / NMDA receptor NMDAR2A subunit / glutamate receptor / ionotropic / N- ...NMDA receptor NR2A subunit / NMDA receptor NMDAR2A subunit / glutamate receptor / ionotropic / N-methyl D-aspartate 2A


分子量: 31852.391 Da / 分子数: 1 / 断片: S1S2 ligand-binding core / 由来タイプ: 組換発現
詳細: construct of residues 401-539 and 661-802 of GB AAB58801
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): OrigamiB (DE3) / 参照: UniProt: Q00959, GenBank: 2155310
#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 342 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: PEG 8000, HEPES, Calcium acetate, pH 7., EVAPORATION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 1.01 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年1月28日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.01 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 44066 / Num. obs: 44066 / % possible obs: 86.5 % / Biso Wilson estimate: 16.6 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→19.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1836296.79 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 4011 10.1 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.214 39898 93.2 %-
all-44066 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.1972 Å2 / ksol: 0.350687 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 29.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.42 Å20 Å20 Å2
2---0.08 Å20 Å2
3----0.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4171 0 15 342 4528
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.341.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.22
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.152.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 480 10.1 %
Rwork0.242 4281 -
obs--68.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2lig.paramlig.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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