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- PDB-2a5s: Crystal Structure Of The NR2A Ligand Binding Core In Complex With... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a5s
タイトルCrystal Structure Of The NR2A Ligand Binding Core In Complex With Glutamate
要素N-methyl-D-aspartate receptor NMDAR2A subunit
キーワードMETAL TRANSPORT / MEMBRANE PROTEIN / Protein-ligand complex
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / response to environmental enrichment / auditory behavior / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / response to hydrogen sulfide / serotonin metabolic process ...neurotransmitter receptor transport, plasma membrane to endosome / regulation of response to alcohol / response to ammonium ion / receptor recycling / directional locomotion / response to environmental enrichment / auditory behavior / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / response to hydrogen sulfide / serotonin metabolic process / response to other organism / protein localization to postsynaptic membrane / regulation of ARF protein signal transduction / cellular response to magnesium ion / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / response to methylmercury / sleep / response to carbohydrate / response to manganese ion / dendritic spine organization / locomotion / regulation of NMDA receptor activity / cellular response to dsRNA / cellular response to lipid / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / Synaptic adhesion-like molecules / voltage-gated monoatomic cation channel activity / response to glycoside / NMDA selective glutamate receptor complex / glutamate binding / glutamate receptor signaling pathway / calcium ion transmembrane import into cytosol / spinal cord development / response to amine / parallel fiber to Purkinje cell synapse / cellular response to zinc ion / startle response / monoatomic cation transmembrane transport / dopamine metabolic process / response to lithium ion / modulation of excitatory postsynaptic potential / response to light stimulus / regulation of postsynaptic membrane potential / cellular response to glycine / action potential / conditioned place preference / regulation of neuronal synaptic plasticity / positive regulation of protein targeting to membrane / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / multicellular organismal response to stress / neuron development / postsynaptic density, intracellular component / monoatomic cation channel activity / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / cell adhesion molecule binding / glutamate-gated calcium ion channel activity / cellular response to manganese ion / neurogenesis / sensory perception of pain / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / sodium ion transmembrane transport / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle membrane / protein tyrosine kinase binding / synaptic membrane / response to amphetamine / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / response to nicotine / learning / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / response to cocaine / synaptic transmission, glutamatergic / hippocampus development / cellular response to amino acid stimulus / protein catabolic process / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / response to calcium ion / postsynaptic density membrane / negative regulation of protein catabolic process / modulation of chemical synaptic transmission / calcium ion transmembrane transport / visual learning / regulation of synaptic plasticity / cerebral cortex development / cellular response to growth factor stimulus / calcium channel activity / response to lead ion / response to wounding / memory / long-term synaptic potentiation / terminal bouton / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / : / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / Combination of molecular replacement, 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Furukawa, H. / Singh, S.K. / Mancusso, R. / Gouaux, E.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2005
タイトル: Subunit arrangement and function in NMDA receptors
著者: Furukawa, H. / Singh, S.K. / Mancusso, R. / Gouaux, E.
履歴
登録2005年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-methyl-D-aspartate receptor NMDAR2A subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0002
ポリマ－31,8521
非ポリマー1471
水5,693316
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: N-methyl-D-aspartate receptor NMDAR2A subunit
ヘテロ分子

A: N-methyl-D-aspartate receptor NMDAR2A subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,9994
ポリマ－63,7052
非ポリマー2942
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area2790 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area25990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.106, 52.106, 198.675
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 N-methyl-D-aspartate receptor NMDAR2A subunit / NMDA receptor NR2A subunit / NMDA receptor NMDAR2A subunit / glutamate receptor / ionotropic / N- ...NMDA receptor NR2A subunit / NMDA receptor NMDAR2A subunit / glutamate receptor / ionotropic / N-methyl D-aspartate 2A


分子量: 31852.391 Da / 分子数: 1 / 断片: S1S2 ligand-binding core / 由来タイプ: 組換発現
詳細: construct of residues 401-539 and 661-802 of GB AAB58801
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): OrigamiB (DE3) / 参照: UniProt: Q00959, GenBank: 2155310
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 316 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.117 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: PEG 8000, HEPES, calcium acetate, pH 7, EVAPORATION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年10月9日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. all: 30942 / Num. obs: 30725 / % possible obs: 99.3 % / Biso Wilson estimate: 17.5 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: Combination of molecular replacement, 単波長異常分散
解像度: 1.7→19.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1859072.89 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.223 3074 10 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.1961 30942 98.4 %-
all-30942 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.0422 Å2 / ksol: 0.409777 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 19.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.9 Å20 Å20 Å2
2--0.9 Å20 Å2
3----1.8 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.11 Å0.08 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→19.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2175 0 10 316 2501
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.74
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.221.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.842
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.272.5
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 458 9.7 %
Rwork0.215 4249 -
obs--92.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2glut.paramglut.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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