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万見
- PDB-2a5g: Cholera toxin A1 subunit bound to ARF6(Q67L) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a5g
タイトルCholera toxin A1 subunit bound to ARF6(Q67L)
要素
  • ADP-ribosylation factor 6
  • Cholera enterotoxin, A chain
キーワードPROTEIN TRANSPORT/TRANSFERASE / PROTEIN TRANSPORT-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


erythrocyte apoptotic process / protein localization to cleavage furrow / maintenance of postsynaptic density structure / positive regulation of mitotic cytokinetic process / regulation of dendritic spine development / galactose binding / establishment of epithelial cell polarity / protein localization to endosome / negative regulation of protein localization to cell surface / negative regulation of dendrite development ...erythrocyte apoptotic process / protein localization to cleavage furrow / maintenance of postsynaptic density structure / positive regulation of mitotic cytokinetic process / regulation of dendritic spine development / galactose binding / establishment of epithelial cell polarity / protein localization to endosome / negative regulation of protein localization to cell surface / negative regulation of dendrite development / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of Rac protein signal transduction / ruffle assembly / positive regulation of keratinocyte migration / positive regulation of focal adhesion disassembly / regulation of filopodium assembly / MET receptor recycling / thioesterase binding / endocytic recycling / filopodium membrane / Flemming body / protein localization to cell surface / TBC/RABGAPs / cortical actin cytoskeleton organization / positive regulation of actin filament polymerization / glycosyltransferase activity / hepatocyte apoptotic process / cleavage furrow / regulation of presynapse assembly / synaptic vesicle endocytosis / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / catalytic complex / endocytic vesicle / localization / signaling adaptor activity / vesicle-mediated transport / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / ruffle / nucleotidyltransferase activity / small monomeric GTPase / cellular response to nerve growth factor stimulus / G protein activity / liver development / protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein secretion / positive regulation of protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / positive regulation of neuron projection development / recycling endosome membrane / GDP binding / presynapse / Clathrin-mediated endocytosis / nervous system development / cell cortex / toxin activity / early endosome membrane / midbody / postsynapse / periplasmic space / cell differentiation / cell adhesion / endosome / cell cycle / cell division / focal adhesion / GTPase activity / glutamatergic synapse / lipid binding / GTP binding / Golgi apparatus / extracellular space / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Heat-labile enterotoxin, A chain / Heat-labile enterotoxin alpha chain / ADP-ribosylation factor 6 / Heat-Labile Enterotoxin; Chain A / Heat-Labile Enterotoxin, subunit A / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor ...Heat-labile enterotoxin, A chain / Heat-labile enterotoxin alpha chain / ADP-ribosylation factor 6 / Heat-Labile Enterotoxin; Chain A / Heat-Labile Enterotoxin, subunit A / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cholera enterotoxin subunit A / ADP-ribosylation factor 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者O'Neal, C.J. / Jobling, M.G. / Holmes, R.K. / Hol, W.G.J.
引用ジャーナル: Science / 年: 2005
タイトル: Structural basis for the activation of cholera toxin by human ARF6-GTP.
著者: O'Neal, C.J. / Jobling, M.G. / Holmes, R.K. / Hol, W.G.
履歴
登録2005年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor 6
B: Cholera enterotoxin, A chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3765
ポリマ－41,8062
非ポリマー5703
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2850 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area15730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.067, 44.484, 56.045
Angle α, β, γ (deg.)107.38, 101.72, 102.94
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細The biological assembly is the heterodimer present in the asymmetric unit.

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor 6


分子量: 20095.195 Da / 分子数: 1 / 変異: Q67L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARF6 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62330
#2: タンパク質 Cholera enterotoxin, A chain


分子量: 21710.779 Da / 分子数: 1 / Fragment: Cholera toxin A1 subunit / 変異: E110D, E112D, C187S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌) / 遺伝子: ctxA, toxA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P01555, NAD+-diphthamide ADP-ribosyltransferase

-
非ポリマー , 4種, 69分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 2000mme, cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.0781 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月1日
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0781 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.66→50 Å / Num. all: 8923 / Num. obs: 8923 / Observed criterion σ(F): 1.5 / Observed criterion σ(I): 1.5
反射 シェル解像度: 2.66→2.8 Å / % possible all: 75.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CTA1:ARF6-GTP

解像度: 2.66→18.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 26.611 / SU ML: 0.3 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.421 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26519 417 4.7 %RANDOM
Rwork0.19912 ---
obs0.20217 8477 94.87 %-
all-8477 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 4.094 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.21 Å2-0.2 Å2-0.24 Å2
2--0.2 Å20.37 Å2
3---0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.66→18.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2717 0 34 66 2817
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.0212822
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022448
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7171.9563847
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.55935656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5065344
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.73423.358137
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.09915422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.8231521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0430.2404
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.023183
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.02595
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1940.3579
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1850.32719
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1840.51407
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.51635
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1940.5162
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1060.51
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0660.53
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1050.318
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1510.346
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2040.57
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.28921715
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0182710
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.5232745
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.09921171
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.17631102
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.66→2.728 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.425 15 -
Rwork0.364 435 -
obs--64.56 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1255-0.1570.04711.3169-0.00583.0928-0.08880.0199-0.00950.0480.0464-0.1086-0.02410.03820.04240.3250.10240.12090.4164-0.10360.36184.559-4.3212.451
21.2194-0.3906-0.08162.5861-0.0481.787-0.1036-0.0219-0.00160.09740.08260.0283-0.0406-0.02290.0210.3680.06650.09690.3767-0.10080.3253-4.3993.819-12.336
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA16 - 17316 - 173
2X-RAY DIFFRACTION2BB1 - 462 - 47
3X-RAY DIFFRACTION2BB57 - 18758 - 188

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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