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- PDB-2a4d: Structure of the human ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2a4d
タイトルStructure of the human ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1 (UEV-1)
要素Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1
キーワードLIGASE / Alternative splicing / Nuclear protein / Ubl conjugation pathway / UBIQUITIN / UBIQUITIN- CONJUGATING ENZYME / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


: / ubiquitin conjugating enzyme complex / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / postreplication repair / positive regulation of intracellular signal transduction / protein K63-linked ubiquitination / regulation of DNA repair / ubiquitin ligase complex / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation ...: / ubiquitin conjugating enzyme complex / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / postreplication repair / positive regulation of intracellular signal transduction / protein K63-linked ubiquitination / regulation of DNA repair / ubiquitin ligase complex / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / NOD1/2 Signaling Pathway / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / Aggrephagy / Interleukin-1 signaling / protein polyubiquitination / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell differentiation / regulation of DNA-templated transcription / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.69 Å
データ登録者Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Newman, E.M. / Mackenzie, F. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Bochkarev, A. ...Walker, J.R. / Avvakumov, G.V. / Xue, S. / Newman, E.M. / Mackenzie, F. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. / Edwards, A. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Mol Cell Proteomics / 年: 2012
タイトル: A human ubiquitin conjugating enzyme (E2)-HECT E3 ligase structure-function screen.
著者: Sheng, Y. / Hong, J.H. / Doherty, R. / Srikumar, T. / Shloush, J. / Avvakumov, G.V. / Walker, J.R. / Xue, S. / Neculai, D. / Wan, J.W. / Kim, S.K. / Arrowsmith, C.H. / Raught, B. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2005年6月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年11月28日Group: Database references
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0281
ポリマ－18,0281
非ポリマー00
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.058, 53.910, 108.034
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-231-

HOH

詳細The biological unit is a monomer.

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 variant 1 / UEV-1 / CROC-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme variant Kua / TRAF6-regulated IKK activator 1 beta ...UEV-1 / CROC-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme variant Kua / TRAF6-regulated IKK activator 1 beta Uev1A / P/OKcl.19


分子量: 18027.576 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain, residues 82-220 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2V1, CROC1, UBE2V, UEV1 / プラスミド: PET28-LIC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13404, ubiquitin-protein ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.06 %
結晶化温度: 298 K / pH: 6.5
詳細: 32% PEG1500, 0.2 M NaCl, 1 mM DTT, 0.1 M Na cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K, pH 6.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.54178
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年6月8日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.69→30 Å / Num. obs: 13994 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.038 / Net I/σ(I): 44
反射 シェル解像度: 1.69→1.75 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.332 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J7D

1j7d


解像度: 1.69→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / SU B: 4.764 / SU ML: 0.073 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.209 / ESU R Free: 0.124 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 704 5 %RANDOM
Rwork0.183 ---
obs0.185 13262 96.8 %-
all-13966 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.28 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.71 Å20 Å20 Å2
2--0.23 Å20 Å2
3---0.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.69→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1104 0 0 69 1173
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221128
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5521.9831526
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.475138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.06824.250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.95615206
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.991159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2164
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02852
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.2531
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3180.2770
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.264
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2480.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2110.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.8693712
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.80641129
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.1015479
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.0737397
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.7431191
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free6.923369
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.92431104
LS精密化 シェル解像度: 1.69→1.74 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 43 -
Rwork0.283 756 -
obs--75.66 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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