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- PDB-1zyn: Oxidized structure of the N-terminal domain of Salmonella typhimu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zyn
タイトルOxidized structure of the N-terminal domain of Salmonella typhimurium AhpF
要素Alkyl hydroperoxide reductase subunit F
キーワードOXIDOREDUCTASE / thiolate
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; NADHまたはNADPHが電子受容体 / alkyl hydroperoxide reductase activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / cell redox homeostasis / response to reactive oxygen species / NAD binding / flavin adenine dinucleotide binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutaredoxin - #80 / Alkyl hydroperoxide reductase subunit F / AhpF, N-terminal domain, C-terminal TRX-fold subdomain / AhpF, N-terminal domain, N-terminal TRX-fold subdomain / Thioredoxin domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / : / Thioredoxin-like fold / Glutaredoxin domain profile. ...Glutaredoxin - #80 / Alkyl hydroperoxide reductase subunit F / AhpF, N-terminal domain, C-terminal TRX-fold subdomain / AhpF, N-terminal domain, N-terminal TRX-fold subdomain / Thioredoxin domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / : / Thioredoxin-like fold / Glutaredoxin domain profile. / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Glutaredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alkyl hydroperoxide reductase subunit F
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Roberts, B.R. / Wood, Z.A. / Jonsson, T.J. / Poole, L.B. / Karplus, P.A.
引用ジャーナル: Protein Sci. / : 2005
タイトル: Oxidized and synchrotron cleaved structures of the disulfide redox center in the N-terminal domain of Salmonella typhimurium AhpF
著者: Roberts, B.R. / Wood, Z.A. / Jonsson, T.J. / Poole, L.B. / Karplus, P.A.
履歴
登録2005年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年5月9日Group: Structure summary
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.62024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alkyl hydroperoxide reductase subunit F
B: Alkyl hydroperoxide reductase subunit F


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6352
ポリマ-44,6352
非ポリマー00
3,873215
1
A: Alkyl hydroperoxide reductase subunit F


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3171
ポリマ-22,3171
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Alkyl hydroperoxide reductase subunit F


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3171
ポリマ-22,3171
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)108.603, 108.603, 85.412
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Alkyl hydroperoxide reductase subunit F / Alkyl hydroperoxide reductase F52A protein


分子量: 22317.385 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-202 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: ahpF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109
参照: UniProt: P19480, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; NADHまたはNADPHが電子受容体
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.7 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.6
詳細: 30-35% PEG 4000, 0.2M ammonium acetate, 0.1M Tris, pH 8.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 22423

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解析

ソフトウェア
名称分類
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 2211 -random
Rwork0.199 ---
all-23254 --
obs-22423 96.4 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3040 0 0 215 3255

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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