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- PDB-1hyu: CRYSTAL STRUCTURE OF INTACT AHPF -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hyu
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF INTACT AHPF
要素ALKYL HYDROPEROXIDE REDUCTASE SUBUNIT F
キーワードOXIDOREDUCTASE / Thiol-thiolate hydrogen bond / nucleotide binding fold / thioredoxin reductase / thioredoxin
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; NADHまたはNADPHが電子受容体 / NADH-dependent peroxiredoxin activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / cell redox homeostasis / response to reactive oxygen species / NAD binding / flavin adenine dinucleotide binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alkyl hydroperoxide reductase subunit F / AhpF, N-terminal domain, C-terminal TRX-fold subdomain / AhpF, N-terminal domain, N-terminal TRX-fold subdomain / Thioredoxin domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / : / Thioredoxin-like fold / Glutaredoxin domain profile. / FAD/NAD(P)-binding domain ...Alkyl hydroperoxide reductase subunit F / AhpF, N-terminal domain, C-terminal TRX-fold subdomain / AhpF, N-terminal domain, N-terminal TRX-fold subdomain / Thioredoxin domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / : / Thioredoxin-like fold / Glutaredoxin domain profile. / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Glutaredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Alkyl hydroperoxide reductase subunit F
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wood, Z.A. / Poole, L.B. / Karplus, P.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2001
タイトル: Structure of intact AhpF reveals a mirrored thioredoxin-like active site and implies large domain rotations during catalysis.
著者: Wood, Z.A. / Poole, L.B. / Karplus, P.A.
履歴
登録2001年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32012年5月9日Group: Structure summary
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALKYL HYDROPEROXIDE REDUCTASE SUBUNIT F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,0295
ポリマ－56,0161
非ポリマー1,0134
水6,341352
1
A: ALKYL HYDROPEROXIDE REDUCTASE SUBUNIT F
ヘテロ分子

A: ALKYL HYDROPEROXIDE REDUCTASE SUBUNIT F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,05810
ポリマ－112,0312
非ポリマー2,0268
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area8620 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area42300 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)102.200, 139.160, 39.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1188-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ALKYL HYDROPEROXIDE REDUCTASE SUBUNIT F / AHPF


分子量: 56015.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P19480, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; NADHまたはNADPHが電子受容体
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1.7M Ammonium sulphate, 1.0M Lithium Chloride, 0.1M citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
21.7 Mammonium sulfate1reservoir
31.0 Mlithium chloride1reservoir
40.1 Mcitrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.923,0.97980,0.97961,0.96482
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年8月9日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9231
20.97981
30.979611
40.964821
反射解像度: 2→29.88 Å / Num. all: 38368 / Num. obs: 38368 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 20.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.357 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 5443 / % possible all: 99.5
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→29.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1672414.59 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: CNS
詳細: The structure was refined against the 0.923 resolution. The list of MAD wavelengths is 0.97980,0.97961,0.96482.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 3835 10 %RANDOM
Rwork0.182 ---
all0.199 38368 --
obs0.182 38368 99.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.96 Å2 / ksol: 0.365 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.31 Å20 Å20 Å2
2---3.51 Å20 Å2
3---5.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3932 0 64 352 4348
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.15
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.862
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it6.172
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it8.282.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 631 10 %
Rwork0.23 5699 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAramPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2FAD.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAmFAD.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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