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- PDB-1zx1: Human quinone oxidoreductase 2 (NQO2) in complex with the cytosta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zx1
タイトルHuman quinone oxidoreductase 2 (NQO2) in complex with the cytostatic prodrug CB1954
要素NRH dehydrogenase [quinone] 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / Quinone oxidoreductase 2 / reductions of quinones / dihydronicotinamide ribose / electrondonor / 5-(aziridin-1-yl)-2 / 4-dinitrobenamide (CB1954) / flavin-containing / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding ...ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase (quinone) / dihydronicotinamide riboside quinone reductase activity / quinone catabolic process / resveratrol binding / oxidoreductase activity, acting on other nitrogenous compounds as donors / melatonin binding / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) activity / Phase I - Functionalization of compounds / chloride ion binding / FAD binding / oxidoreductase activity / electron transfer activity / protein homodimerization activity / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Flavodoxin-like fold / Flavodoxin-like fold / Flavodoxin domain / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-(AZIRIDIN-1-YL)-2,4-DINITROBENZAMIDE / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Ribosyldihydronicotinamide dehydrogenase [quinone]
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Jansson, A. / Wu, X. / Kavanagh, K. / Kerr, D. / Knox, R. / Walton, R. / Gunther, U. / Ludwig, C. / Edwards, A. / Arrowsmith, C. ...Jansson, A. / Wu, X. / Kavanagh, K. / Kerr, D. / Knox, R. / Walton, R. / Gunther, U. / Ludwig, C. / Edwards, A. / Arrowsmith, C. / Sundstrom, M. / von Delft, F. / Oppermann, U. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human quinone oxidoreductase 2 (NQO2) in complex with the cytostatic prodrug CB1954
著者: Jansson, A. / Wu, X. / Kavanagh, K. / Kerr, D. / Knox, R. / Walton, R. / Gunther, U. / Ludwig, C. / Edwards, A. / Arrowsmith, C. / Sundstrom, M. / von Delft, F. / Oppermann, U.
履歴
登録2005年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32018年12月12日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NRH dehydrogenase [quinone] 2
B: NRH dehydrogenase [quinone] 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,1678
ポリマ－51,9612
非ポリマー2,2066
水2,774154
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8040 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area17400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.328, 84.341, 106.579
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B
13A
23B
14A
24B
15A
25B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111ALAALAILEILE2AA1 - 552 - 56
211GLYGLYILEILE2BB2 - 553 - 56
122THRTHRPHEPHE4AA56 - 6557 - 66
222THRTHRPHEPHE4BB56 - 6557 - 66
133ASNASNPROPRO2AA66 - 12967 - 130
233ASNASNPROPRO2BB66 - 12967 - 130
144PHEPHEGLYGLY4AA131 - 135132 - 136
244GLYGLYGLYGLY4BB130 - 135131 - 136
155LEULEUPHEPHE2AA136 - 228137 - 229
255LEULEUGLNGLN2BB136 - 230137 - 231

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

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要素

#1: タンパク質 NRH dehydrogenase [quinone] 2 / Quinone reductase 2 / QR2 / NRH:quinone oxidoreductase 2


分子量: 25980.533 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NQO2, NMOR2 / プラスミド: NQO2A-c001 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3
参照: UniProt: P16083, 酸化還元酵素; その他が電子受容体
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-CB1 / 5-(AZIRIDIN-1-YL)-2,4-DINITROBENZAMIDE / CB1954 / Tretazicar


分子量: 252.184 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H8N4O5
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Hepes, ammonium sulphate, DTT, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9001 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2005年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 29187 / Num. obs: 29187 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rsym value: 0.128 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.411 / % possible all: 82.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1QR2

1qr2


解像度: 2.16→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 9.671 / SU ML: 0.129 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL
Isotropic thermal model: Individual isotropic B-factor refinement for each atom
交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.239 / ESU R Free: 0.178 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: There is some unidentified density at the N-terminal that was not modeled. Some aminoacids have been truncated due to lack of density. Gly130 is cut out due to disordered density. HYDROGENS ...詳細: There is some unidentified density at the N-terminal that was not modeled. Some aminoacids have been truncated due to lack of density. Gly130 is cut out due to disordered density. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20656 1365 5.1 %RANDOM
Rwork0.17418 ---
all0.17591 25637 --
obs0.17591 25637 96.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.515 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.08 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.16→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3565 0 144 154 3863
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0223829
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5161.9825236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1225457
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.62823.827162
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.07115571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg25.1921516
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2561
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022924
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.21762
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.22650
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.2220
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0050.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2460.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2050.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8081.52338
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27923673
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.09331878
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3574.51556
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
846tight positional0.060.05
985medium positional0.350.5
846tight thermal0.190.5
985medium thermal0.812
LS精密化 シェル解像度: 2.16→2.216 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 79 -
Rwork0.209 1476 -
obs--78.18 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.53360.02920.32392.07340.1885.11730.1032-0.1063-0.24840.16860.0613-0.09660.63690.0122-0.1645-0.109-0.0113-0.0494-0.2226-0.0145-0.1849-15.5832-8.5716-4.1201
21.9514-0.0890.02772.32580.27773.25450.0430.1057-0.1158-0.09330.04130.00480.2482-0.0019-0.0843-0.2117-0.0188-0.0043-0.21870.0049-0.2058-18.7948-7.6016-26.8495
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 2282 - 229
2X-RAY DIFFRACTION2BB2 - 2283 - 229

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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