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- PDB-1zup: CRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE NUCLEASE WITH A RIBONUCLEASE H-LI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zup
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A PUTATIVE NUCLEASE WITH A RIBONUCLEASE H-LIKE MOTIF FOLD (TM1739) FROM THERMOTOGA MARITIMA AT 2.20 A RESOLUTION
要素hypothetical protein TM1739
キーワードHYDROLASE / PUTATIVE NUCLEASE / STRUCTURAL GENOMICS / JOINT CENTER FOR STRUCTURAL GENOMICS / JCSG / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI
機能・相同性NurA domain / NurA domain / NurA / Ribonuclease H-like superfamily / NurA domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of hypothetical protein (tm1739) from Thermotoga maritima at 2.20 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2005年5月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年1月25日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypothetical protein TM1739
B: hypothetical protein TM1739


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,4402
ポリマ－73,4402
非ポリマー00
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5020 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area26150 Å2
手法PISA
2
A: hypothetical protein TM1739
B: hypothetical protein TM1739

A: hypothetical protein TM1739
B: hypothetical protein TM1739


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,8804
ポリマ－146,8804
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area12090 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area50260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.433, 82.433, 234.492
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-310-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1HISHISILEILEAA-1 - 30111 - 313
2ARGARGGLYGLYBB4 - 30216 - 314

-
要素

#1: タンパク質 hypothetical protein TM1739


分子量: 36719.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: tm1739 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9X261
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
13.1861.04
2
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法詳細
2771蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop0.10M Acetate_Na, 0.03M HCl, 8.00% MPD, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K
2772蒸気拡散法, シッティングドロップ法, nanodrop0.10M Acetate_Na, 0.03M HCl, 7.00% MPD, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, NANODROP, temperature 277K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンALS 8.2.211
シンクロトロンALS 8.2.120.9794
検出器
タイプID検出器日付詳細
ADSC QUANTUM 3151CCD2003年12月20日Double crystal Si(111)
ADSC QUANTUM 2102CCD2004年1月8日Double crystal Si(111)
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97941
反射解像度: 2.1→41.22 Å / Num. obs: 48259 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.2 % / Rsym value: 0.121 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.01375 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 3519 / Rsym value: 0.01375 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
SCALAデータスケーリング
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 13.656 / SU ML: 0.168 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.23 / ESU R Free: 0.2
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE ELECTRON DENSITY OF APPROXIMATELY HALF OF MOLECULE B IS POOR, AND THE MODEL WAS BUILT BASED ON MOLECULE A. THESE POOR REGIONS INCLUDE ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE ELECTRON DENSITY OF APPROXIMATELY HALF OF MOLECULE B IS POOR, AND THE MODEL WAS BUILT BASED ON MOLECULE A. THESE POOR REGIONS INCLUDE RESIDUES 160-260, 26-44 (THEY ARE IN THE SAME DOMAIN OF MOLECULE B) AND RESIDUES 78-83.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 2114 5 %RANDOM
Rwork0.228 ---
all0.23 ---
obs0.22988 39863 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.792 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.42 Å20 Å20 Å2
2--0.42 Å20 Å2
3----0.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4349 0 0 70 4419
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0224477
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024148
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6511.9796035
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82639562
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0845584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.67224.108185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.52215766
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9781527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2672
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.025056
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02909
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.2877
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1790.24180
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1870.22158
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.22862
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.160.2137
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.040.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3450.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3030.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1690.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.42232928
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.65331200
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.51154574
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.25581709
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.85111461
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1629medium positional0.260.5
2181loose positional0.645
1629medium thermal1.082
2181loose thermal2.5810
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.309 147 -
Rwork0.248 2857 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.32950.26660.45731.35750.81193.8628-0.07880.1542-0.0997-0.00280.0281-0.13950.47250.15030.0508-0.11640.0255-0.0054-0.3012-0.0398-0.370629.38213.805-16.154
21.5321-0.4364-0.64041.04240.7245.36830.15-0.31550.1944-0.1540.3665-0.5851-0.3722.0326-0.5165-0.2088-0.18950.07560.6066-0.1540.089257.09836.1-11.319
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 30113 - 313
2X-RAY DIFFRACTION2BB4 - 30216 - 314

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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