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万見
- PDB-1zsh: Crystal structure of bovine arrestin-2 in complex with inositol h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zsh
タイトルCrystal structure of bovine arrestin-2 in complex with inositol hexakisphosphate (IP6)
要素Beta-arrestin 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Nonvisual arrestins / beta-arrestins / signal transduction
機能・相同性
機能・相同性情報


TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / MAP2K and MAPK activation / Activation of SMO / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Lysosome Vesicle Biogenesis / AP-2 adaptor complex binding / Ub-specific processing proteases / clathrin coat of coated pit / clathrin heavy chain binding / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis ...TGFBR3 regulates TGF-beta signaling / MAP2K and MAPK activation / Activation of SMO / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Lysosome Vesicle Biogenesis / AP-2 adaptor complex binding / Ub-specific processing proteases / clathrin coat of coated pit / clathrin heavy chain binding / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / desensitization of G protein-coupled receptor signaling pathway / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin-dependent endocytosis / acetylcholine receptor binding / G protein-coupled receptor internalization / inositol hexakisphosphate binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G alpha (s) signalling events / clathrin binding / small molecule binding / pseudopodium / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / positive regulation of receptor internalization / negative regulation of Notch signaling pathway / G protein-coupled receptor binding / receptor internalization / positive regulation of protein phosphorylation / protein transport / cytoplasmic vesicle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / molecular adaptor activity / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / signal transduction / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #840 / Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain ...Immunoglobulin-like - #840 / Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / Beta-arrestin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Milano, S.K. / Kim, Y.M. / Stefano, F.P. / Benovic, J.L. / Brenner, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Nonvisual arrestin oligomerization and cellular localization are regulated by inositol hexakisphosphate binding
著者: Milano, S.K. / Kim, Y.M. / Stefano, F.P. / Benovic, J.L. / Brenner, C.
履歴
登録2005年5月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年10月14日Group: Derived calculations / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / struct_conn / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-arrestin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8863
ポリマ－47,2021
非ポリマー6842
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.880, 78.880, 158.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Beta-arrestin 1 / Arrestin / beta 1


分子量: 47201.691 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: ARRB1 / プラスミド: pTrcHisB (without His tag) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-LYSS / 参照: UniProt: P17870
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE


分子量: 660.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.53 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: Magnesium Formate, HEPES, Polypropylene glycol 400, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月2日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→41.8 Å / Num. all: 14795 / Num. obs: 14737 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 16.9 % / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rsym value: 0.301 / % possible all: 97.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1JSY

1jsy


解像度: 2.9→41.8 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 917 -Random
Rwork0.25 ---
all-13193 --
obs-12920 97.9 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→41.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2804 0 37 93 2934
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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