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万見
- PDB-1zrl: Crystal structure of EBA-175 Region II (RII) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zrl
タイトルCrystal structure of EBA-175 Region II (RII)
要素erythrocyte binding antigen region II
キーワードCELL INVASION / EBA-175 / RII / DBL / erythrocyte / invasion / host / malaria / disease / glycophorin / glycan / sialic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell surface receptor binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1660 / Duffy-antigen binding / Duffy-antigen binding superfamily / Duffy binding domain / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Erythrocyte binding antigen region II
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, CROSS CRYSTAL AVERAGING / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Tolia, N.H. / Enemark, E.J. / Sim, B.K. / Joshua-Tor, L.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2005
タイトル: Structural Basis for the EBA-175 Erythrocyte Invasion Pathway of the Malaria Parasite Plasmodium falciparum.
著者: Tolia, N.H. / Enemark, E.J. / Sim, B.K. / Joshua-Tor, L.
履歴
登録2005年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: erythrocyte binding antigen region II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,08411
ポリマ－72,1841
非ポリマー90010
水5,873326
1
A: erythrocyte binding antigen region II
ヘテロ分子

A: erythrocyte binding antigen region II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,16922
ポリマ－144,3692
非ポリマー1,80020
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
Buried area6720 Å2
ΔGint-261 kcal/mol
Surface area60750 Å2
手法PISA
2


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)103.645, 103.645, 212.722
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122
詳細Biological assembly is a dimer generated by the crystallographic two fold axis: -x, y, -z.

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要素

#1: タンパク質 erythrocyte binding antigen region II / EBA-175 Region II (RII)


分子量: 72184.391 Da / 分子数: 1 / 変異: N3Q, S50A, S195A, T206A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q25735
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 326 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.881 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.34 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: high salt, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
2,11
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X2511.1
シンクロトロンNSLS X26C21.0393, 1.0397
検出器
タイプID検出器
ADSC QUANTUM 3151CCD
ADSC QUANTUM 42CCD
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
2MADMx-ray1
1Mx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.11
21.03931
31.03971
反射解像度: 2.3→36.65 Å / Num. obs: 53219 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 33.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.503 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 92.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, CROSS CRYSTAL AVERAGING
解像度: 2.3→36.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 582146.77 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 2295 5 %RANDOM
Rwork0.232 ---
obs0.232 46272 88.3 %-
all-53219 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 39.3171 Å2 / ksol: 0.340333 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 50.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.92 Å20 Å20 Å2
2--1.92 Å20 Å2
3----3.85 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→36.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4908 0 46 326 5280
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.271.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.822
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.872.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 329 5.1 %
Rwork0.303 6166 -
obs--75.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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