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- PDB-1zmd: Crystal Structure of Human dihydrolipoamide dehydrogenase complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zmd
タイトルCrystal Structure of Human dihydrolipoamide dehydrogenase complexed to NADH
要素Dihydrolipoyl dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / E3 / lipoamide dehydrogenase / pyruvate dehydrogenase / alpha-ketoglutarate dehydrogenase / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase / glycine decarboxylase / glycine cleavage
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyltransferase complex / acrosomal matrix / OGDH complex synthesizes succinyl-CoA from 2-OG / OADH complex synthesizes glutaryl-CoA from 2-OA / oxoadipate dehydrogenase complex / Glycine degradation / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / BCKDH synthesizes BCAA-CoA from KIC, KMVA, KIV / Loss-of-function mutations in DBT cause MSUD2 / Loss-of-function mutations in DLD cause MSUD3/DLDD ...acetyltransferase complex / acrosomal matrix / OGDH complex synthesizes succinyl-CoA from 2-OG / OADH complex synthesizes glutaryl-CoA from 2-OA / oxoadipate dehydrogenase complex / Glycine degradation / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / BCKDH synthesizes BCAA-CoA from KIC, KMVA, KIV / Loss-of-function mutations in DBT cause MSUD2 / Loss-of-function mutations in DLD cause MSUD3/DLDD / H139Hfs13* PPM1K causes a mild variant of MSUD / PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / Branched-chain ketoacid dehydrogenase kinase deficiency / dihydrolipoyl dehydrogenase / dihydrolipoyl dehydrogenase (NADH) activity / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / oxoglutarate dehydrogenase complex / branched-chain amino acid catabolic process / pyruvate dehydrogenase complex / Branched-chain amino acid catabolism / 2-oxoglutarate metabolic process / motile cilium / Signaling by Retinoic Acid / pyruvate metabolic process / sperm capacitation / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / gastrulation / Mitochondrial protein degradation / regulation of membrane potential / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / proteolysis / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...: / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Dihydrolipoyl dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.08 Å
データ登録者Brautigam, C.A. / Chuang, J.L. / Tomchick, D.R. / Machius, M. / Chuang, D.T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of Human Dihydrolipoamide Dehydrogenase: NAD+/NADH Binding and the Structural Basis of Disease-causing Mutations
著者: Brautigam, C.A. / Chuang, J.L. / Tomchick, D.R. / Machius, M. / Chuang, D.T.
履歴
登録2005年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyl dehydrogenase
B: Dihydrolipoyl dehydrogenase
C: Dihydrolipoyl dehydrogenase
D: Dihydrolipoyl dehydrogenase
E: Dihydrolipoyl dehydrogenase
F: Dihydrolipoyl dehydrogenase
G: Dihydrolipoyl dehydrogenase
H: Dihydrolipoyl dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)416,25355
ポリマ－401,6678
非ポリマー14,58647
水34,2101899
1
A: Dihydrolipoyl dehydrogenase
B: Dihydrolipoyl dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,99113
ポリマ－100,4172
非ポリマー3,57411
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14260 Å2
ΔGint-157 kcal/mol
Surface area33890 Å2
手法PISA
2
C: Dihydrolipoyl dehydrogenase
D: Dihydrolipoyl dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,08714
ポリマ－100,4172
非ポリマー3,67012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14510 Å2
ΔGint-169 kcal/mol
Surface area33900 Å2
手法PISA
3
E: Dihydrolipoyl dehydrogenase
F: Dihydrolipoyl dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,08714
ポリマ－100,4172
非ポリマー3,67012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14520 Å2
ΔGint-164 kcal/mol
Surface area33920 Å2
手法PISA
4
G: Dihydrolipoyl dehydrogenase
H: Dihydrolipoyl dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,08714
ポリマ－100,4172
非ポリマー3,67012
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14490 Å2
ΔGint-166 kcal/mol
Surface area33920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)175.871, 210.914, 127.096
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質
Dihydrolipoyl dehydrogenase / Dihydrolipoamide dehydrogenase / Glycine cleavage system L protein


分子量: 50208.406 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLD, GCSL, LAD, PHE3 / プラスミド: PLASMID / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1-blue / 参照: UniProt: P09622, dihydrolipoyl dehydrogenase
#2: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1899 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: HEPES, PEG 4000, ammonium sulfate, pH 7.0, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97943 Å
検出器タイプ: APS / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97943 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→33.1 Å / Num. all: 281138 / Num. obs: 281013 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 19.7 Å2 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 2.08→2.15 Å / 冗長度: 7.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 27865 / Rsym value: 0.434 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JEH

1jeh


解像度: 2.08→33.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 5519904.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1748 0.6 %RANDOM
Rwork0.221 ---
all0.221 281125 --
obs0.221 281013 99.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.2125 Å2 / ksol: 0.337679 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.15 Å20 Å20 Å2
2---3.34 Å20 Å2
3----6.82 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.23 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.08→33.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数28128 0 931 1900 30959
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.09
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.271.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.132
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.072.5
LS精密化 シェル解像度: 2.08→2.21 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 286 0.6 %
Rwork0.293 45404 -
obs-45404 98.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3nad_drg.param
X-RAY DIFFRACTION4so4_drg.param
X-RAY DIFFRACTION5fad.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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