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万見
- PDB-1zm9: Structure of eEF2-ETA in complex with PJ34 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zm9
タイトルStructure of eEF2-ETA in complex with PJ34
要素
  • Elongation factor 2
  • exotoxin A
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN/TRANSFERASE / elongation factor / toxin / ADP-ribosylation / BIOSYNTHETIC PROTEIN-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-diphthamide ADP-ribosyltransferase / NAD+-diphthamide ADP-ribosyltransferase activity / Peptide chain elongation / Synthesis of diphthamide-EEF2 / positive regulation of translational elongation / Protein methylation / translational elongation / translation elongation factor activity / Neutrophil degranulation / nucleotidyltransferase activity ...NAD+-diphthamide ADP-ribosyltransferase / NAD+-diphthamide ADP-ribosyltransferase activity / Peptide chain elongation / Synthesis of diphthamide-EEF2 / positive regulation of translational elongation / Protein methylation / translational elongation / translation elongation factor activity / Neutrophil degranulation / nucleotidyltransferase activity / maintenance of translational fidelity / protein-folding chaperone binding / ribosome binding / toxin activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / rRNA binding / ribonucleoprotein complex / GTPase activity / GTP binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Yeast translation eEF2 (G' domain) / Yeast translation eEF2 (G' domain) / Exotoxin A catalytic domain / Exotoxin A, binding / Exotoxin A, middle domain / Exotoxin A, middle domain superfamily / Exotoxin A catalytic / Exotoxin A binding / Exotoxin A, targeting / Diphtheria Toxin; domain 1 ...Yeast translation eEF2 (G' domain) / Yeast translation eEF2 (G' domain) / Exotoxin A catalytic domain / Exotoxin A, binding / Exotoxin A, middle domain / Exotoxin A, middle domain superfamily / Exotoxin A catalytic / Exotoxin A binding / Exotoxin A, targeting / Diphtheria Toxin; domain 1 / Diphtheria Toxin, domain 1 / Elongation Factor G (Translational Gtpase), domain 3 / Alpha-Beta Plaits - #240 / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Elongation Factor G, domain II / Elongation Factor G, domain III / Translation factors / Translation elongation factor EFG/EF2, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G, domain IV / Elongation factor G C-terminus / Elongation factor EFG, domain V-like / Elongation factor G C-terminus / EF-G domain III/V-like / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Plaits / Alpha-Beta Complex / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P34 / : / Exotoxin A / Elongation factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Joergensen, R. / Merrill, A.R. / Yates, S.P. / Marquez, V.E. / Schwan, A.L. / Boesen, T. / Andersen, G.R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2005
タイトル: Exotoxin A-eEF2 complex structure indicates ADP ribosylation by ribosome mimicry.
著者: Joergensen, R. / Merrill, A.R. / Yates, S.P. / Marquez, V.E. / Schwan, A.L. / Boesen, T. / Andersen, G.R.
履歴
登録2005年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_remark / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_remark.text / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 600HETEROGEN P34 700 is associated with exotoxin A in chain B. P34 701 is associated with exotoxin A ...HETEROGEN P34 700 is associated with exotoxin A in chain B. P34 701 is associated with exotoxin A in chain D. P34 702 is associated with exotoxin A in chain F.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Elongation factor 2
B: exotoxin A
C: Elongation factor 2
D: exotoxin A
E: Elongation factor 2
F: exotoxin A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)349,0229
ポリマ－348,1366
非ポリマー8863
水00
1
A: Elongation factor 2
B: exotoxin A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,3413
ポリマ－116,0452
非ポリマー2951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Elongation factor 2
D: exotoxin A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,3413
ポリマ－116,0452
非ポリマー2951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Elongation factor 2
F: exotoxin A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,3413
ポリマ－116,0452
非ポリマー2951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)330.840, 68.740, 191.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.50, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is one molecule of eEF2 and one molecule of ETA

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要素

#1: タンパク質 Elongation factor 2 / EF-2


分子量: 93549.320 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32324
#2: タンパク質 exotoxin A / NAD-DEPENDENT ADP-RIBOSYLTRANSFERASE


分子量: 22496.010 Da / 分子数: 3 / Fragment: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: GenBank: 151216, UniProt: P11439*PLUS, NAD+-diphthamide ADP-ribosyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-P34 / N~2~,N~2~-DIMETHYL-N~1~-(6-OXO-5,6-DIHYDROPHENANTHRIDIN-2-YL)GLYCINAMIDE / PJ-34


分子量: 295.336 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H17N3O2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG 6000, MPD, HEPES, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.976 Å
放射モノクロメーター: Si(311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. all: 104181 / Num. obs: 103348 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.108 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.8→3.15 Å / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.391 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
MOLREP位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entries 1n0u and 1aer

1n0u

1aer


解像度: 2.8→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: A699, C699 and E699 are MODELLED AS His, since diphthamide modification was disordered.
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.274 2053 thin shells
Rwork0.254 --
all0.255 104181 -
obs0.255 103348 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23976 0 66 0 24042
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0098
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.43

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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