[日本語] English
万見
- PDB-1zjk: Crystal structure of the zymogen catalytic region of human MASP-2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zjk
タイトルCrystal structure of the zymogen catalytic region of human MASP-2
要素Mannan-binding lectin serine protease 2
キーワードHYDROLASE / beta barrel / modular protein
機能・相同性
機能・相同性情報


mannan-binding lectin-associated serine protease-2 / complement component C4b binding / Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / complement activation, lectin pathway / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity ...mannan-binding lectin-associated serine protease-2 / complement component C4b binding / Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / complement activation, lectin pathway / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / : / Calcium-binding EGF domain ...Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / : / Calcium-binding EGF domain / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mannan-binding lectin serine protease 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.18 Å
データ登録者Gal, P. / Harmat, V. / Kocsis, A. / Bian, T. / Barna, L. / Ambrus, G. / Vegh, B. / Balczer, J. / Sim, R.B. / Naray-Szabo, G. / Zavodszky, P.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: A True Autoactivating Enzyme: Structural insight into mannose-binding lectin-associated serine protease-2 activations
著者: Gal, P. / Harmat, V. / Kocsis, A. / Bian, T. / Barna, L. / Ambrus, G. / Vegh, B. / Balczer, J. / Sim, R.B. / Naray-Szabo, G. / Zavodszky, P.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The Structure of MBL-Associated Serine Protease-2 Reveals that Identical Substrate Specificities of C1s and MASP-2 are Realized Through Different Sets of Enzyme-Substrate Interactions
著者: Harmat, V. / Gal, P. / Kardos, J. / Szilagyi, K. / Ambrus, G. / Vegh, B. / Naray-Szabo, G. / Zavodszky, P.
履歴
登録2005年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Mannan-binding lectin serine protease 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0321
ポリマ－44,0321
非ポリマー00
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.665, 72.689, 110.989
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Mannan-binding lectin serine protease 2 / Mannose-binding protein associated serine protease 2 / MASP-2 / MBL- associated serine protease 2


分子量: 44031.715 Da / 分子数: 1
断片: complement control protein modules 1,2 and serine protease domain
変異: R444Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MASP2 / プラスミド: pET-17b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O00187, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 6000, sodium chloride, TRIS/HCl buffer, pH 8.0, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9392 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年3月18日 / 詳細: toroidal focusing mirror
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9392 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→28.9 Å / Num. all: 18330 / Num. obs: 18330 / % possible obs: 88.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.3 % / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 15.13
反射 シェル解像度: 2.18→2.25 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.575 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 800 / % possible all: 43.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SP domain of PDB ENTRY 1Q3X

1q3x


解像度: 2.18→28.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.908 / SU B: 8.011 / SU ML: 0.194 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.352 / ESU R Free: 0.243 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25285 938 5.1 %RANDOM
Rwork0.20491 ---
all0.20733 17391 --
obs0.20733 17391 88.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.915 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å20 Å20 Å2
2---2.56 Å20 Å2
3---2.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.18→28.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2909 0 0 84 2993
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0212996
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022605
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8751.9444091
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.63936045
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.195388
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0560.2441
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.023408
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02610
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.3717
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2390.32956
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1190.52061
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2280.5130
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1680.324
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2690.372
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1440.513
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2921924
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.13533075
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.98821072
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.49131016
LS精密化 シェル解像度: 2.18→2.237 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.346 27
Rwork0.309 615
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.1843-7.5141-2.461319.70676.71545.04780.19420.31190.5193-0.5264-0.57680.9744-0.5584-0.51780.38260.24010.1266-0.02940.2142-0.0380.2412-31.43346.50952.769
24.8401-3.0045-0.96036.27611.84491.9652-0.02310.05060.00470.1939-0.1193-0.12150.1490.11710.14240.24530.03450.04360.23320.02430.0157-11.1317.23348.055
33.94990.3759-1.11983.30760.4012.7452-0.14790.01680.05060.11780.2136-0.29280.13350.1127-0.06580.08520.0441-0.04090.1179-0.03250.067914.4272.94627.462
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA296 - 36513 - 82
2X-RAY DIFFRACTION2AA366 - 43383 - 150
3X-RAY DIFFRACTION3AA434 - 686151 - 403

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る