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万見
- PDB-1ziw: Human Toll-like Receptor 3 extracellular domain structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ziw
タイトルHuman Toll-like Receptor 3 extracellular domain structure
要素Toll-like receptor 3
キーワードIMMUNE SYSTEM / innate immunity
機能・相同性
機能・相同性情報


TLR3 deficiency - HSE / response to dsRNA / UNC93B1 deficiency - HSE / type III interferon production / positive regulation of type III interferon production / TICAM1 deficiency - HSE / TRAF3 deficiency - HSE / regulation of dendritic cell cytokine production / Toll Like Receptor 3 (TLR3) Cascade / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death ...TLR3 deficiency - HSE / response to dsRNA / UNC93B1 deficiency - HSE / type III interferon production / positive regulation of type III interferon production / TICAM1 deficiency - HSE / TRAF3 deficiency - HSE / regulation of dendritic cell cytokine production / Toll Like Receptor 3 (TLR3) Cascade / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / inflammatory response to wounding / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / toll-like receptor 3 signaling pathway / detection of virus / necroptotic signaling pathway / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / endolysosome membrane / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Trafficking and processing of endosomal TLR / hyperosmotic response / positive regulation of macrophage cytokine production / toll-like receptor signaling pathway / pattern recognition receptor activity / cellular response to exogenous dsRNA / RSV-host interactions / response to exogenous dsRNA / negative regulation of osteoclast differentiation / ubiquitin-like protein ligase binding / positive regulation of interferon-alpha production / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / cellular response to interferon-beta / positive regulation of chemokine production / extrinsic apoptotic signaling pathway / JNK cascade / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / positive regulation of interleukin-12 production / extracellular matrix / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of JNK cascade / microglial cell activation / cellular response to mechanical stimulus / cellular response to virus / cellular response to type II interferon / positive regulation of interleukin-6 production / male gonad development / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of tumor necrosis factor production / transmembrane signaling receptor activity / signaling receptor activity / double-stranded RNA binding / defense response to virus / early endosome / endosome membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to bacterium / positive regulation of apoptotic process / Golgi membrane / lysosomal membrane / innate immune response / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of gene expression / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Toll-like receptor 3 trans-membrane domain / Toll-like receptor 3 trans-membrane domain / TIR domain / Leucine Rich repeat / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. ...Toll-like receptor 3 trans-membrane domain / Toll-like receptor 3 trans-membrane domain / TIR domain / Leucine Rich repeat / Cysteine-rich flanking region, C-terminal / Leucine rich repeat C-terminal domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Toll - interleukin 1 - resistance / TIR domain profile. / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Toll-like receptor 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Wilson, I.A. / Choe, J.
引用ジャーナル: Science / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of human toll-like receptor 3 (TLR3) ectodomain.
著者: Choe, J. / Kelker, M.S. / Wilson, I.A.
履歴
登録2005年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_fragment / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Toll-like receptor 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,82817
ポリマ－77,5011
非ポリマー3,32716
水6,521362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)138.497, 155.121, 119.669
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Toll-like receptor 3


分子量: 77501.273 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TLR3 / 細胞株 (発現宿主): Hi 5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O15455

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糖 , 2種, 8分子

#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 4 / 断片: cryo solvent / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 断片: cryo solvent / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 370分子

#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 断片: solvent / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 362 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG2000, Ammonium Sulfate, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンSSRL BL11-111.07812
シンクロトロンSSRL BL11-121.1401,1.1412,1.1271
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2005年3月15日
ADSC QUANTUM 42CCD2005年3月13日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.078121
21.14011
31.14121
41.12711
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 76650 / Num. obs: 76420 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.1→2.17 Å / Rmerge(I) obs: 0.565 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0013精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 7.356 / SU ML: 0.104 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.149 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2479 3795 5.1 %RANDOM
Rwork0.20825 ---
all0.2103 71071 --
obs0.2103 71071 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.444 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.48 Å20 Å20 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3---1.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5052 0 214 362 5628
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225370
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6412.0087284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8445627
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.82225.673245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.60615938
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8951517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2866
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023873
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2320.22547
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3220.23579
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2170.2452
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4430.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.5080.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.17533248
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.38155094
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.49582365
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it9.043112190
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 289 -
Rwork0.234 5154 -
obs--99.98 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 36.101 Å / Origin y: -19.293 Å / Origin z: 19.007 Å
111213212223313233
T-0.092 Å20.032 Å20.0008 Å2--0.0636 Å20.0122 Å2---0.237 Å2
L1.2329 °20.6114 °2-0.4339 °2-0.5486 °2-0.2068 °2--0.5063 °2
S-0.0297 Å °0.058 Å °0.0244 Å °0.0093 Å °0.0369 Å °0.1273 Å °0.066 Å °0.137 Å °-0.0072 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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