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万見
- PDB-1zi0: A Superhelical Spiral in Escherichia coli DNA Gyrase A C-terminal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zi0
タイトルA Superhelical Spiral in Escherichia coli DNA Gyrase A C-terminal Domain Imparts Unidirectional Supercoiling Bias
要素DNA gyrase subunit A
キーワードISOMERASE / DNA BINDING PROTEIN / beta pinwheel / gyrase / topoisomerase / spiralling beta pinwheel / DNA wrapping
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA gyrase complex / negative regulation of DNA-templated DNA replication / DNA negative supercoiling activity / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) complex / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / ATP-dependent activity, acting on DNA / DNA-templated DNA replication / chromosome ...DNA gyrase complex / negative regulation of DNA-templated DNA replication / DNA negative supercoiling activity / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) complex / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / ATP-dependent activity, acting on DNA / DNA-templated DNA replication / chromosome / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / DNA-templated transcription / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal / DNA gyrase, subunit A / : / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal repeat / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal / DNA gyrase C-terminal domain, beta-propeller / Topoisomerase (Topo) IIA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta ...DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal / DNA gyrase, subunit A / : / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal repeat / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A, C-terminal / DNA gyrase C-terminal domain, beta-propeller / Topoisomerase (Topo) IIA-type catalytic domain profile. / DNA topoisomerase, type IIA, alpha-helical domain superfamily / DNA topoisomerase, type IIA, domain A / DNA topoisomerase, type IIA, domain A, alpha-beta / DNA gyrase/topoisomerase IV, subunit A / DNA Topoisomerase IV / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily / 6 Propeller / Neuraminidase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA gyrase subunit A / DNA gyrase subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Ruthenburg, A.J. / Graybosch, D.M. / Huetsch, J.C. / Verdine, G.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: A superhelical spiral in the Escherichia coli DNA gyrase A C-terminal domain imparts unidirectional supercoiling bias
著者: Ruthenburg, A.J. / Graybosch, D.M. / Huetsch, J.C. / Verdine, G.L.
履歴
登録2005年4月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA gyrase subunit A
B: DNA gyrase subunit A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,0252
ポリマ－67,0252
非ポリマー00
水2,774154
1
A: DNA gyrase subunit A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5121
ポリマ－33,5121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: DNA gyrase subunit A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5121
ポリマ－33,5121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.216, 121.432, 177.957
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 DNA gyrase subunit A / E.C.5.99.1.3


分子量: 33512.312 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal domain / 変異: R562C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: gyrA, hisW, nalA, parD / プラスミド: pET30a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 (DE3) PlysS / 参照: UniProt: P09097, UniProt: P0AES4*PLUS, EC: 5.99.1.3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Tris, PEG 1500, NaCl, Sodium Phosphate, EDTA, Beta-Mercaptoethanol, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンCHESS A110.936
シンクロトロンNSLS X4A20.9739, 0.9786, 0.9791, 0.9795
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2003年1月20日
ADSC QUANTUM 42CCD2003年3月7日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Bent triangular asymmetric cut Si(111) monochromater and Rh-coated Si mirrorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2KOHZU double crystalMADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9361
20.97391
30.97861
40.97911
50.97951
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 34296 / Num. obs: 32428 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 39.3 Å2 / Rsym value: 0.068
反射 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→39.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 381578.15 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 2282 7 %RANDOM
Rwork0.227 ---
all-34296 --
obs-32428 92.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 86.2809 Å2 / ksol: 0.308562 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 63.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-22.38 Å20 Å20 Å2
2---2.28 Å20 Å2
3----20.11 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.44 Å0.36 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→39.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4169 0 0 154 4323
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 388 7.7 %
Rwork0.309 4683 -
obs-4331 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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