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- PDB-1zeo: Crystal Structure of Human PPAR-gamma Ligand Binding Domain Compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zeo
タイトルCrystal Structure of Human PPAR-gamma Ligand Binding Domain Complexed with an Alpha-Aryloxyphenylacetic Acid Agonist
要素Peroxisome proliferator activated receptor gamma
キーワードTRANSCRIPTION / Nuclear receptor / Ligand Binding Domain / LBD / Alpha helix sandwich / PPAR-RXR heterodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


prostaglandin receptor activity / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / : / arachidonate binding ...prostaglandin receptor activity / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / : / arachidonate binding / positive regulation of adiponectin secretion / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / DNA binding domain binding / lipoprotein transport / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / WW domain binding / STAT family protein binding / positive regulation of fatty acid metabolic process / response to lipid / negative regulation of SMAD protein signal transduction / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / LBD domain binding / negative regulation of cholesterol storage / lipid homeostasis / E-box binding / alpha-actinin binding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / R-SMAD binding / monocyte differentiation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / white fat cell differentiation / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of mitochondrial fission / cell fate commitment / negative regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of MAPK cascade / BMP signaling pathway / long-chain fatty acid transport / nuclear retinoid X receptor binding / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / retinoic acid receptor signaling pathway / cell maturation / intracellular receptor signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / hormone-mediated signaling pathway / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / epithelial cell differentiation / regulation of cellular response to insulin stimulus / response to nutrient / negative regulation of miRNA transcription / peptide binding / negative regulation of angiogenesis / transcription coregulator binding / positive regulation of apoptotic signaling pathway / Regulation of PTEN gene transcription / fatty acid metabolic process / placenta development / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / mRNA transcription by RNA polymerase II / PPARA activates gene expression / regulation of circadian rhythm / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / positive regulation of miRNA transcription / regulation of blood pressure / lipid metabolic process / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / negative regulation of inflammatory response / RNA polymerase II transcription regulator complex / cellular response to insulin stimulus / nuclear receptor activity / rhythmic process / glucose homeostasis / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / cellular response to hypoxia / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / innate immune response / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type ...Peroxisome proliferator-activated receptor gamma / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma, N-terminal / PPAR gamma N-terminal region / Peroxisome proliferator-activated receptor / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C01 / Peroxisome proliferator-activated receptor gamma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Shi, G.Q. / Dropinski, J.F. / McKeever, B.M. / Adams, A.D. / MacNaul, K.L. / Elbrecht, A. / Berger, J.P. / Zhou, G. / Doebber, T.W.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2005
タイトル: Design and Synthesis of alpha-Aryloxyphenylacetic Acid Derivatives: A Novel Class of PPAR alpha/gamma Dual Agonists with Potent Antihyperglycemic and Lipid Modulating Activity
著者: Shi, G.Q. / Dropinski, J.F. / McKeever, B.M. / Xu, S. / Becker, J.W. / Berger, J.P. / MacNaul, K.L. / Elbrecht, A. / Zhou, G. / Doebber, T.W. / Wang, P. / Chao, Y.-S. / Forrest, M. / Heck, J. ...著者: Shi, G.Q. / Dropinski, J.F. / McKeever, B.M. / Xu, S. / Becker, J.W. / Berger, J.P. / MacNaul, K.L. / Elbrecht, A. / Zhou, G. / Doebber, T.W. / Wang, P. / Chao, Y.-S. / Forrest, M. / Heck, J.V. / Moller, D.E. / Jones, B.A.
履歴
登録2005年4月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
Remark 999 SEQUENCE According to authors, residues Gly 201 and Ser 202 in Chains A and B are the remnants of ... SEQUENCE According to authors, residues Gly 201 and Ser 202 in Chains A and B are the remnants of a thrombin-cleavage site between Glutathione-S-transferase and PPARgamma-LBD
Remark 300BIOMOLECULE This entry contains the crystallographic asymmetric unit which consists of 2 chains, a ...BIOMOLECULE This entry contains the crystallographic asymmetric unit which consists of 2 chains, a PPARgamma homodimer, an artifact of crystallization. This could, however, serve as a model for how the biologically important heterodimer, PPAR-RXR could exist.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peroxisome proliferator activated receptor gamma
B: Peroxisome proliferator activated receptor gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,6123
ポリマ－63,1872
非ポリマー4251
水2,054114
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.573, 61.442, 118.051
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.72, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Peroxisome proliferator activated receptor gamma / PPAR-gamma


分子量: 31593.648 Da / 分子数: 2 / 断片: Ligand Binding Domain (LBD), residues 203-477 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPARG, NR1C3 / プラスミド: pGEX4T2 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P37231
#2: 化合物 ChemComp-C01 / (2S)-(4-ISOPROPYLPHENYL)[(2-METHYL-3-OXO-5,7-DIPROPYL-2,3-DIHYDRO-1,2-BENZISOXAZOL-6-YL)OXY]ACETATE / ALPHA-ARYLOXYPHENYLACETIC ACID AGONIST


分子量: 424.509 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H30NO5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.95 M Trisodium Citrate, 0.1 M Tris/HCl, 1 mM TCEP, pH 8.5, temperature 298K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-D / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月22日 / 詳細: Osmic "purple" confocal mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.64 Å / Num. all: 22701 / Num. obs: 22701 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 51.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Net I/σ(I): 21.13
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.523 / Mean I/σ(I) obs: 2.18 / Num. unique all: 2341 / % possible all: 94.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2002精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNX2002位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SelenoMet PPARgamma-LBD complex

解像度: 2.5→48.64 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 271300.07 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 1020 4.8 %RANDOM
Rwork0.219 ---
all0.222 22674 --
obs0.222 21072 92.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.2578 Å2 / ksol: 0.338155 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 57.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.49 Å20 Å29.2 Å2
2--8.74 Å20 Å2
3----8.25 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→48.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4069 0 31 114 4214
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.541.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.452
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.542.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.047 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 74 4.4 %
Rwork0.351 1599 -
obs--74.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2C1.parC1.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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