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- PDB-1zdu: The Crystal Structure of Human Liver Receptor Homologue-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zdu
タイトルThe Crystal Structure of Human Liver Receptor Homologue-1
要素
  • Nuclear receptor coactivator 2
  • Orphan nuclear receptor NR5A2
キーワードTRANSCRIPTION / Liver Receptor Homologue-1 / LRH-1 / Nuclear Receptor / phospholipid / phosphatidylethanolamine
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glucocorticoid biosynthetic process / zygotic genome activation / positive regulation of tendon cell differentiation / morula formation / Regulation of gene expression in early pancreatic precursor cells / primary ovarian follicle growth / pancreas morphogenesis / inner cell mass cell differentiation / tissue development / acinar cell differentiation ...positive regulation of glucocorticoid biosynthetic process / zygotic genome activation / positive regulation of tendon cell differentiation / morula formation / Regulation of gene expression in early pancreatic precursor cells / primary ovarian follicle growth / pancreas morphogenesis / inner cell mass cell differentiation / tissue development / acinar cell differentiation / Sertoli cell development / positive regulation of stem cell differentiation / positive regulation of T cell anergy / embryonic cleavage / bile acid metabolic process / embryo development ending in birth or egg hatching / exocrine pancreas development / cartilage development / negative regulation of chondrocyte differentiation / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / homeostatic process / locomotor rhythm / calcineurin-mediated signaling / aryl hydrocarbon receptor binding / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / regulation of lipid metabolic process / regulation of glucose metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts / somatic stem cell population maintenance / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / positive regulation of viral genome replication / cellular response to hormone stimulus / Recycling of bile acids and salts / transcription regulator inhibitor activity / hormone-mediated signaling pathway / : / positive regulation of adipose tissue development / neurogenesis / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / positive regulation of T cell proliferation / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / response to progesterone / cholesterol homeostasis / cellular response to leukemia inhibitory factor / nuclear receptor binding / transcription coregulator binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / SUMOylation of intracellular receptors / circadian regulation of gene expression / mRNA transcription by RNA polymerase II / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / PPARA activates gene expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Cytoprotection by HMOX1 / phospholipid binding / positive regulation of T cell activation / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / negative regulation of inflammatory response / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / : / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / spermatogenesis / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / protein dimerization activity / nuclear body / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin remodeling / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear hormone receptor family 5 / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 ...Nuclear hormone receptor family 5 / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATIDYLGLYCEROL-PHOSPHOGLYCEROL / Nuclear receptor subfamily 5 group A member 2 / Nuclear receptor coactivator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wang, W. / Zhang, C. / Marimuthu, A. / Krupka, H.I. / Tabrizizad, M. / Shelloe, R. / Mehra, U. / Eng, K. / Nguyen, H. / Settachatgul, C. ...Wang, W. / Zhang, C. / Marimuthu, A. / Krupka, H.I. / Tabrizizad, M. / Shelloe, R. / Mehra, U. / Eng, K. / Nguyen, H. / Settachatgul, C. / Powell, B. / Milburn, M.V. / West, B.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2005
タイトル: The crystal structures of human steroidogenic factor-1 and liver receptor homologue-1
著者: Wang, W. / Zhang, C. / Marimuthu, A. / Krupka, H.I. / Tabrizizad, M. / Shelloe, R. / Mehra, U. / Eng, K. / Nguyen, H. / Settachatgul, C. / Powell, B. / Milburn, M.V. / West, B.L.
履歴
登録2005年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Orphan nuclear receptor NR5A2
P: Nuclear receptor coactivator 2
Q: Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0085
ポリマ－31,0133
非ポリマー9952
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4180 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area12570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.010, 67.000, 78.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Orphan nuclear receptor NR5A2 / Alpha-1-fetoprotein transcription factor / Hepatocytic transcription factor / B1-binding factor / ...Alpha-1-fetoprotein transcription factor / Hepatocytic transcription factor / B1-binding factor / hB1F / CYP7A promoter binding factor


分子量: 28313.705 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)RIL / 参照: UniProt: O00482
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor coactivator 2 / NCoA-2 / Transcriptional intermediary factor 2


分子量: 1349.576 Da / 分子数: 2 / Fragment: residues 741-751 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 参照: UniProt: Q15596
#3: 化合物 ChemComp-P3A / PHOSPHATIDYLGLYCEROL-PHOSPHOGLYCEROL


分子量: 872.997 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H78O15P2 / コメント: リン脂質*YM
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.18 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: NaH2PO4, K2HPO4, pH 7.5, temperature 293K, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月27日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 10968 / Num. obs: 10899 / % possible obs: 99.37 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 65.5 Å2 / Rsym value: 0.054 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Rsym value: 0.01247 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.25精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 12.874 / SU ML: 0.272 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.603 / ESU R Free: 0.32 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28129 595 5.2 %RANDOM
Rwork0.23942 ---
all0.24161 10968 --
obs0.24161 10899 99.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.206 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.28 Å20 Å20 Å2
2---2.04 Å20 Å2
3---3.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2069 0 66 35 2170
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222167
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0341.9992913
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.72234722
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2615250
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0530.2328
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022298
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02405
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1790.2507
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1920.22284
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.21324
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1530.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1360.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3720.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2031.51268
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.39622037
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.7293899
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2134.5876
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.349 32
Rwork0.331 777
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.1042-1.0404-1.20194.86042.1423.32260.05520.4310.2096-0.28740.14820.0435-0.16070.1279-0.20340.2196-0.11560.0150.2025-0.01640.12716.55728.9039.473
213.386616.509620.96578.46526.51282.3797-0.21233.438-2.46950.4630.00370.3701-0.45951.32610.20860.3899-0.0069-0.0080.3846-0.00280.39171.88313.95110.395
327.0359-11.53086.941812.88989.75763.0488-0.1796-0.78110.03280.09810.6418-0.9020.32580.3699-0.46220.3312-0.12480.00350.3836-0.24820.188525.24424.00910.778
412.27128.7367-1.518236.0604-6.393429.03570.2279-0.5890.3514-0.2928-0.1347-0.9119-1.28060.5486-0.09320.36410.0231-0.02870.7886-0.37370.32242.09714.632-9.754
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA253 - 2843 - 34
2X-RAY DIFFRACTION1AA292 - 49242 - 242
3X-RAY DIFFRACTION1AD101
4X-RAY DIFFRACTION1AE103
5X-RAY DIFFRACTION1AF1 - 26
6X-RAY DIFFRACTION2AF27 - 30
7X-RAY DIFFRACTION3PB741 - 7511 - 11
8X-RAY DIFFRACTION3PG31 - 33
9X-RAY DIFFRACTION4QC742 - 7512 - 11
10X-RAY DIFFRACTION4QH34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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