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万見
- PDB-1zdl: Crystal Structure of Mouse Thioredoxin Reductase Type 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zdl
タイトルCrystal Structure of Mouse Thioredoxin Reductase Type 2
要素Thioredoxin reductase 2, mitochondrial
キーワードOXIDOREDUCTASE / Selenocysteine / thioredoxin / reductase / flavoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


response to oxygen radical / Detoxification of Reactive Oxygen Species / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / hemopoiesis / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / heart development / protein homodimerization activity / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain ...Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Chem-NDP / Thioredoxin reductase 2, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Biterova, E.I. / Turanov, A.A. / Gladyshev, V.N. / Barycki, J.J.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2005
タイトル: Crystal structures of oxidized and reduced mitochondrial thioredoxin reductase provide molecular details of the reaction mechanism.
著者: Biterova, E.I. / Turanov, A.A. / Gladyshev, V.N. / Barycki, J.J.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2001
タイトル: Three-dimensional structure of a mammalian thioredoxin reductase: Implications for mechanism and evolution of a selenocysteine-dependent enzyme.
著者: Sandalova, T. / Zhong, L. / Lindqvist, Y. / Holmgren, A. / Schneider, G.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Refined structure of glutathione reductase at 1.54 A resolution.
著者: Karplus, P.A. / Schulz, G.E.
履歴
登録2005年4月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin reductase 2, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3483
ポリマ－55,8171
非ポリマー1,5312
水28816
1
A: Thioredoxin reductase 2, mitochondrial
ヘテロ分子

A: Thioredoxin reductase 2, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,6956
ポリマ－111,6332
非ポリマー3,0624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_454-x-1/2,y,-z-1/41
Buried area13050 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area36340 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)109.070, 109.070, 204.670
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin reductase 2, mitochondrial / TR3


分子量: 55816.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Txnrd2, Trxr2 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2
参照: UniProt: Q9JLT4, thioredoxin-disulfide reductase (NADPH)
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM MES, 24% Peg 550 MME, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年2月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→32.68 Å / Num. all: 12754 / Num. obs: 12754 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 16.29 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 16.66 % / Rmerge(I) obs: 0.431 / Mean I/σ(I) obs: 6.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREK9.2SSIデータスケーリング
CNS1.1精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1H6V

1h6v


解像度: 3→32.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 182218.3 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31 1255 9.8 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.241 12754 99.9 %-
all-12754 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10.2389 Å2 / ksol: 0.289304 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 61.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.24 Å20 Å20 Å2
2--3.24 Å20 Å2
3----6.48 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.68 Å0.58 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→32.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3688 0 101 16 3805
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it0
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it0
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it0
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.374 193 9.3 %
Rwork0.323 1888 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein.topprotein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2fad.topfad.par
X-RAY DIFFRACTION3ndp.topndp.par
X-RAY DIFFRACTION4water_rep.topwater_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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