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万見
- PDB-1zct: structure of glycogenin truncated at residue 270 in a complex with UDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zct
タイトルstructure of glycogenin truncated at residue 270 in a complex with UDP
要素Glycogenin-1
キーワードTRANSFERASE / glycosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogenin glucosyltransferase / glycogenin glucosyltransferase activity / : / glycogen biosynthetic process / manganese ion binding / protein homodimerization activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 8 / Glycosyl transferase family 8 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Glycogenin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Hurley, T.D. / Stout, S.L. / Miner, E. / Zhou, J. / Roach, P.J.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Requirements for catalysis in mammalian glycogenin.
著者: Hurley, T.D. / Stout, S. / Miner, E. / Zhou, J. / Roach, P.J.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the autocatalytic initiator of glycogen biosynthesis, glycogenin
著者: Gibbons, B.J. / Roach, P.J. / Hurley, T.D.
履歴
登録2005年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogenin-1
B: Glycogenin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,9276
ポリマ－65,0092
非ポリマー9184
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4000 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area22220 Å2
手法PISA
2
A: Glycogenin-1
B: Glycogenin-1
ヘテロ分子

A: Glycogenin-1
B: Glycogenin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,85512
ポリマ－130,0184
非ポリマー1,8368
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_565-x,-y+1,z1
Buried area12040 Å2
ΔGint-122 kcal/mol
Surface area40400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.000, 75.000, 233.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number172
Space group name H-MP64

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要素

#1: タンパク質 Glycogenin-1


分子量: 32504.529 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: GYG, GYG1 / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P13280, glycogenin glucosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: sodium acetate, PEG 4000, uridine-diphosphoglucose, manganese chloride, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月1日
放射モノクロメーター: APS 17ID design / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→20 Å / Num. all: 22737 / Num. obs: 20872 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(F): 0.2 / Observed criterion σ(I): 0.2 / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 55.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Χ2: 1.054 / Net I/σ(I): 28.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / % possible obs: 53.8 % / Rmerge(I) obs: 0.208 / Mean I/σ(I) obs: 7.4 / Num. measured obs: 1224 / Χ2: 1.062 / % possible all: 53.8

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位相決定

Phasing MRRfactor: 43.5 / Cor.coef. Fo:Fc: 60.1 / Cor.coef. Io to Ic: 54.6
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å35 Å
Translation4 Å25 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT1.6データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LL3

1ll3


解像度: 2.6→20 Å / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 1067 4.7 %random
Rwork0.239 ---
all0.28 22737 --
obs0.24 20738 91.2 %-
溶媒の処理Bsol: 31.617 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 74.231 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--22.847 Å2-14.45 Å20 Å2
2---22.847 Å20 Å2
3---45.694 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.45 Å0.61 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4088 0 52 55 4195
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.3850
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.27
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.66
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.91
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein.param
X-RAY DIFFRACTION2ion.param
X-RAY DIFFRACTION3udp.param
X-RAY DIFFRACTION4cis_peptide.param
X-RAY DIFFRACTION5water.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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