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- PDB-1z5s: Crystal structure of a complex between UBC9, SUMO-1, RANGAP1 and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1z5s
タイトルCrystal structure of a complex between UBC9, SUMO-1, RANGAP1 and NUP358/RANBP2
要素
  • Ran GTPase-activating protein 1
  • Ran-binding protein 2
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I
  • Ubiquitin-like protein SMT3C
キーワードLIGASE / E3 / SUMO / UBC9 / NUCLEAR PORE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to vasopressin / positive regulation of SUMO transferase activity / SUMO conjugating enzyme activity / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / annulate lamellae ...cellular response to vasopressin / positive regulation of SUMO transferase activity / SUMO conjugating enzyme activity / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / protein localization to nuclear pore / negative regulation of transcription by transcription factor localization / annulate lamellae / SUMOylation of nuclear envelope proteins / transferase complex / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / nuclear stress granule / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / mitotic nuclear membrane reassembly / Vitamin D (calciferol) metabolism / negative regulation of action potential / nuclear pore cytoplasmic filaments / synaptonemal complex / small protein activating enzyme binding / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / regulation of calcium ion transmembrane transport / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / SUMOylation of DNA methylation proteins / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of immune response proteins / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein export from nucleus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / activation of GTPase activity / nuclear export / regulation of cardiac muscle cell contraction / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / SUMO transferase activity / aggresome / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / nucleocytoplasmic transport / centrosome localization / Viral Messenger RNA Synthesis / negative regulation of protein import into nucleus / regulation of gluconeogenesis / NLS-bearing protein import into nucleus / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / roof of mouth development / ubiquitin-specific protease binding / Vpr-mediated nuclear import of PICs / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / transcription factor binding / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / response to axon injury / potassium channel regulator activity / mRNA transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / nuclear pore / Regulation of IFNG signaling / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / axon cytoplasm / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / response to amphetamine / cellular response to cadmium ion / Meiotic synapsis / SUMOylation of chromatin organization proteins / GTPase activator activity / SUMOylation of transcription cofactors / HCMV Late Events / transcription coregulator binding / chromosome segregation / RHO GTPases Activate Formins / Transcriptional regulation by small RNAs / SUMOylation of intracellular receptors / protein modification process / positive regulation of protein-containing complex assembly / PKR-mediated signaling
類似検索 - 分子機能
Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / : / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain ...Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / : / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / : / Zinc finger domain / Leucine Rich repeat / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Cyclophilin-like domain superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Alpha Horseshoe / Ubiquitin homologues / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ran GTPase-activating protein 1 / E3 SUMO-protein ligase RanBP2 / Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Reverter, D. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2005
タイトル: Insights into E3 ligase activity revealed by a SUMO-RanGAP1-Ubc9-Nup358 complex.
著者: Reverter, D. / Lima, C.D.
履歴
登録2005年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年6月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_remark / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_remark.text / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq_dif.details
Remark 999SEQUENCE COVALENT ISOPEPTIDE BOND BETWEEN RANGAP1 LYS524 AND SUMO C-TERMINUS GLY97.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I
B: Ubiquitin-like protein SMT3C
C: Ran GTPase-activating protein 1
D: Ran-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7364
ポリマ－55,7364
非ポリマー00
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)157.123, 157.123, 59.613
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I / Ubiquitin-protein ligase I / Ubiquitin carrier protein I / SUMO-1-protein ligase / SUMO- 1 ...Ubiquitin-protein ligase I / Ubiquitin carrier protein I / SUMO-1-protein ligase / SUMO- 1 conjugating enzyme / Ubiquitin carrier protein 9 / p18


分子量: 18030.814 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2I, UBC9, UBCE9 / プラスミド: PET28B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P63279, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3C / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein UBL1 / Ubiquitin-related protein ...Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein UBL1 / Ubiquitin-related protein SUMO-1 / GAP modifying protein 1 / GMP1 / Sentrin / OK/SW-cl.43


分子量: 9473.775 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBL1, SMT3C, SMT3H3 / プラスミド: PET28B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P63165
#3: タンパク質 Ran GTPase-activating protein 1


分子量: 18686.607 Da / 分子数: 1 / Fragment: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RANGAP1 / プラスミド: PSMT3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P46060
#4: タンパク質 Ran-binding protein 2 / RanBP2 / Nuclear pore complex protein Nup358 / Nucleoporin Nup358 / 358 kDa nucleoporin / P270


分子量: 9544.638 Da / 分子数: 1 / Fragment: IR1-M domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RANBP2, NUP358 / プラスミド: PSMT3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P49792
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.73 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 18% PEG4000 (w/v), 0.1 M sodium citrate, 0.2 M ammonium acetate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月24日
放射モノクロメーター: diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 16464 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 74 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / Rmerge(I) obs: 0.464 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 91.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: RANGAP1-UBC9 COMPLEX

解像度: 3.01→29.69 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 2281669.87 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 832 5.1 %RANDOM
Rwork0.247 ---
obs0.247 16461 96.5 %-
all-17058 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 13.936 Å2 / ksol: 0.267286 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 90 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.45 Å217.61 Å20 Å2
2---15.45 Å20 Å2
3---30.91 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.57 Å0.47 Å
Luzzati d res low-8 Å
Luzzati sigma a1.16 Å0.99 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.01→29.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3564 0 0 28 3592
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.84
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.272
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.983.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.82.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.724
LS精密化 シェル解像度: 3.01→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.039 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.432 122 5 %
Rwork0.425 2299 -
obs--86.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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