[日本語] English
万見
- PDB-1ywo: Phospholipase Cgamma1 SH3 in complex with a SLP-76 motif -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ywo
タイトルPhospholipase Cgamma1 SH3 in complex with a SLP-76 motif
要素
  • 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma 1
  • Lymphocyte cytosolic protein 2
キーワードHYDROLASE / SIGNALING PROTEIN / SH3 / Phospholipase C-gamma1 / SLP-76 / SH2 domain-containing leukocyte phosphoprotein of 76 kD
機能・相同性
機能・相同性情報


TCR signalosome / PECAM1 interactions / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / Activated NTRK3 signals through PLCG1 / phosphatidylinositol catabolic process / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 ...TCR signalosome / PECAM1 interactions / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / Activated NTRK2 signals through PLCG1 / Activated NTRK3 signals through PLCG1 / phosphatidylinositol catabolic process / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / ISG15 antiviral mechanism / Downstream signal transduction / Signaling by ALK / Generation of second messenger molecules / Role of phospholipids in phagocytosis / DAP12 signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / VEGFR2 mediated cell proliferation / calcium-dependent phospholipase C activity / inositol trisphosphate biosynthetic process / RET signaling / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / inositol trisphosphate metabolic process / mast cell activation / response to curcumin / phosphoinositide phospholipase C / FCERI mediated MAPK activation / phosphatidylinositol metabolic process / C-type glycerophospholipase activity / neurotrophin TRKA receptor binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phospholipase C activity / COP9 signalosome / clathrin-coated vesicle / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / phosphatidylinositol-mediated signaling / response to gravity / positive regulation of protein kinase activity / Generation of second messenger molecules / positive regulation of epithelial cell migration / plasma membrane raft / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / glutamate receptor binding / GPVI-mediated activation cascade / ruffle / release of sequestered calcium ion into cytosol / FCERI mediated Ca+2 mobilization / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / guanyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / insulin receptor binding / cell projection / FCERI mediated MAPK activation / phosphoprotein binding / response to hydrogen peroxide / calcium-mediated signaling / receptor tyrosine kinase binding / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / ruffle membrane / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of angiogenesis / cell-cell junction / calcium ion transport / DAP12 signaling / cell migration / T cell receptor signaling pathway / lamellipodium / in utero embryonic development / intracellular signal transduction / immune response / calcium ion binding / protein kinase binding / glutamatergic synapse / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / PLCG EF-hand motif 1 / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / : / PLCG EF-hand motif 2 / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain ...: / 1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1, SH3 domain / PLCG EF-hand motif 1 / Phosphatidylinositol-4, 5-bisphosphate phosphodiesterase gamma / PLC-gamma, C-terminal SH2 domain / PLC-gamma, N-terminal SH2 domain / : / PLCG EF-hand motif 2 / Phosphoinositide phospholipase C family / Phospholipase C, phosphatidylinositol-specific, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, Y domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase Y-box domain profile. / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain Y / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / C2 domain / C2 domain profile. / SH3 Domains / Sterile alpha motif. / PH domain / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / EF-Hand 1, calcium-binding site / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma-1 / Lymphocyte cytosolic protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Deng, L. / Velikovsky, C.A. / Swaminathan, C.P. / Cho, S. / Mariuzza, R.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Structural Basis for Recognition of the T Cell Adaptor Protein SLP-76 by the SH3 Domain of Phospholipase Cgamma1
著者: Deng, L. / Velikovsky, C.A. / Swaminathan, C.P. / Cho, S. / Mariuzza, R.A.
履歴
登録2005年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma 1
P: Lymphocyte cytosolic protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,5622
ポリマ－8,5622
非ポリマー00
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.723, 46.723, 58.112
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate phosphodiesterase gamma 1 / Phosphoinositide phospholipase C / PLC-gamma-1 / Phospholipase C-gamma-1 / PLC-II / PLC-148


分子量: 7414.259 Da / 分子数: 1 / 変異: C5S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Plcg1 / プラスミド: pGEX-4T-1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P10686, phosphoinositide phospholipase C
#2: タンパク質・ペプチド Lymphocyte cytosolic protein 2 / SH2 domain-containing leucocyte protein of 76 kDa / SLP-76 tyrosine phosphoprotein / SLP76


分子量: 1147.367 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13094
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.2 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: malonate , pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.009 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.009 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→50 Å / Num. obs: 6149 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル解像度: 1.81→1.87 Å / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 85.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0003精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.81→36.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 5.412 / SU ML: 0.095 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.135 / ESU R Free: 0.133 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22129 279 4.6 %RANDOM
Rwork0.17063 ---
obs0.17285 5831 96.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.064 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å20 Å20 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3----1.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→36.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数536 0 0 67 603
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.022563
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4051.946761
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.285563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.84424.51631
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.641597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.613154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.272
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02447
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.2226
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.2375
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.245
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2240.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2560.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6672331
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5443527
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7392275
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6453234
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.805→1.852 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 15 -
Rwork0.269 327 -
obs--77.2 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.4361 Å / Origin y: 11.5163 Å / Origin z: 17.5977 Å
111213212223313233
T-0.0418 Å20.0036 Å2-0.0041 Å2--0.0038 Å2-0.0233 Å2---0.023 Å2
L2.5795 °21.7207 °2-0.2661 °2-2.211 °2-0.7526 °2--4.0509 °2
S-0.019 Å °-0.0011 Å °0.1814 Å °-0.0076 Å °0.0482 Å °0.1718 Å °-0.0291 Å °-0.1294 Å °-0.0292 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る