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万見
- PDB-1yul: Crystal Structure of Nicotinic Acid Mononucleotide Adenylyltransf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yul
タイトルCrystal Structure of Nicotinic Acid Mononucleotide Adenylyltransferase from Pseudomonas aeruginosa
要素Probable nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / alpha/beta domain
機能・相同性
機能・相同性情報


nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase activity / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase / nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity / NAD+ biosynthetic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Nicotinate/nicotinamide nucleotide adenylyltransferase / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Probable nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Yoon, H.J. / Kim, H.L. / Mikami, B. / Suh, S.W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase from Pseudomonas aeruginosa in its Apo and substrate-complexed forms reveals a fully open conformation
著者: Yoon, H.J. / Kim, H.L. / Mikami, B. / Suh, S.W.
履歴
登録2005年2月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN. ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN. THE BIOLOGICAL UNIT IS NOT ASSIGNED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,4542
ポリマ－27,2621
非ポリマー1921
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.525, 65.525, 110.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
詳細The biological assembly is a dimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations

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要素

#1: タンパク質 Probable nicotinate-nucleotide adenylyltransferase / nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase / NaMN AT / Deamido-NAD+ / pyrophosphorylase / ...nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase / NaMN AT / Deamido-NAD+ / pyrophosphorylase / Deamido-NAD+ / diphosphorylase / Nicotinate mononucleotide adenylyltransferase / NaMN adenylyltransferase


分子量: 27262.365 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: nadD (PA4006) / プラスミド: pET-28b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C41(DE3)
参照: UniProt: Q9HX21, nicotinate-nucleotide adenylyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.7 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: bis-tris propane, trisodium citrate, glycerol , pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 0.9791, 0.9793, 0.9500
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月28日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ge(111) crystals / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97911
20.97931
30.951
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 31029 / Num. obs: 31029 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): -3 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 13.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.325 / Mean I/σ(I) obs: 11.5 / Num. unique all: 3103 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2→9.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 128706.74 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.248 2917 9.7 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.202 30151 97.9 %-
all-30785 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 68.1046 Å2 / ksol: 0.472626 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 28.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å20 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3----0.12 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.2 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→9.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1647 0 13 189 1849
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it3.111.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.942
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.082
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.612.5
LS精密化 シェル解像度: 2→2.12 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 496 10.2 %
Rwork0.228 4368 -
obs--94.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4CIT.PARAMCIT.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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