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- PDB-1yrr: Crystal Structure Of The N-Acetylglucosamine-6-Phosphate Deacetyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yrr
タイトルCrystal Structure Of The N-Acetylglucosamine-6-Phosphate Deacetylase From Escherichia Coli K12 at 2.0 A Resolution
要素N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
キーワードHYDROLASE / (BETA/ALPHA)8 BARREL / BETA SANDWICH
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase / N-acetylgalactosamine-6-phosphate deacetylase activity / N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase activity / N-acetylglucosamine catabolic process / N-acetylneuraminate catabolic process / protein homotetramerization / carbohydrate metabolic process / protein-containing complex / zinc ion binding / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel ...N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase / N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ferreira, F.M. / Aparicio, R. / Mendoza-Hernandez, G. / Calcagno, M.L. / Oliva, G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural analysis of N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase apoenzyme from Escherichia coli.
著者: Ferreira, F.M. / Mendoza-Hernandez, G. / Aparicio, R. / Fischer, H. / Calcagno, M.L. / Oliva, G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic analysis of N-acetylglucosamine 6-phosphate deacetylase from Escherichia coli
著者: Ferreira, F.M. / Mendoza-Hernandez, G. / Calcagno, M.L. / Minauro, F. / Delboni, L.F. / Oliva, G.
履歴
登録2005年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
B: N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,4507
ポリマ－81,9842
非ポリマー4665
水7,837435
1
A: N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
B: N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
ヘテロ分子

A: N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
B: N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)164,90014
ポリマ－163,9684
非ポリマー93210
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.157, 114.554, 80.208
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-601-

HOH

21B-661-

HOH

詳細The biological assembly is a homotetramer hexamer generated from the dimer in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質 N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase / GlcNAc 6-P deacetylase


分子量: 40991.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: nagA / プラスミド: pUC18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): IBPC 590
参照: UniProt: P15300, UniProt: P0AF18*PLUS, N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 435 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.1 %
結晶化温度: 293 K / pH: 4
詳細: sodium dihydrogenophosphate hydrate, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K, pH 4.00

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
31
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: D03B-MX1 / 波長: 1.378
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年1月28日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SI(111) CHANNEL CUTSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Mx-ray1
3Mx-ray1
放射波長波長: 1.378 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 50702 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 35.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.22 / Mean I/σ(I) obs: 4.27 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: EXPERIMENTAL PHASES FROM AN IODINE SOAKED CRYSTAL

解像度: 2→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 3.204 / SU ML: 0.091 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.16 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.199 2540 5 %RANDOM
Rwork0.159 ---
obs0.161 48144 97.7 %-
all-50702 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.57 Å20 Å20 Å2
2---0.96 Å20 Å2
3---0.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5371 0 28 435 5834
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0215550
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025179
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8871.977528
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.593312043
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.7515711
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2020.2892
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.026163
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.021039
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.220.21117
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2490.25931
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.23210
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1690.2328
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2720.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.320.2100
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3080.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0911.53549
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.84525709
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.83732001
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.6074.51819
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.05 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 174 -
Rwork0.171 3618 -
obs--99.3 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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