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万見
- PDB-1yro: Crystal structure of beta14,-galactosyltransferase mutant ARG228L... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yro
タイトルCrystal structure of beta14,-galactosyltransferase mutant ARG228Lys in complex with alpha-lactalbumin in the presence of UDP-galactose and Mn
要素
  • ALPHA-LACTALBUMIN
  • BETA-1,4-GALACTOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE ACTIVATOR/TRANSFERASE / ARG228LYS mutation / UDP-gal complex / TRANSFERASE ACTIVATOR-TRANSFERASE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / : / Keratan sulfate biosynthesis / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / Lactose synthesis / N-Glycan antennae elongation / lactose synthase / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase / N-acetyllactosamine synthase ...Lactose synthesis / : / Keratan sulfate biosynthesis / Interaction With Cumulus Cells And The Zona Pellucida / Lactose synthesis / N-Glycan antennae elongation / lactose synthase / neolactotriaosylceramide beta-1,4-galactosyltransferase / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase / N-acetyllactosamine synthase / N-acetyllactosamine synthase activity / positive regulation of circulating fibrinogen levels / beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase activity / Golgi trans cisterna / penetration of zona pellucida / UDP-galactosyltransferase activity / regulation of acrosome reaction / lactose synthase activity / lactose biosynthetic process / oligosaccharide biosynthetic process / macrophage migration / development of secondary sexual characteristics / desmosome / acute inflammatory response / galactose metabolic process / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in wound healing / binding of sperm to zona pellucida / protein N-linked glycosylation / angiogenesis involved in wound healing / Neutrophil degranulation / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの / Golgi cisterna membrane / epithelial cell development / alpha-tubulin binding / beta-tubulin binding / extracellular matrix organization / epithelial cell proliferation / filopodium / brush border membrane / lipid metabolic process / negative regulation of epithelial cell proliferation / manganese ion binding / basolateral plasma membrane / cell adhesion / positive regulation of apoptotic process / external side of plasma membrane / calcium ion binding / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Lactalbumin / Beta-1,4-galactosyltransferase / Galactosyltransferase, N-terminal / N-terminal region of glycosyl transferase group 7 / Galactosyltransferase, C-terminal / N-terminal domain of galactosyltransferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Lysozyme - #10 ...Lactalbumin / Beta-1,4-galactosyltransferase / Galactosyltransferase, N-terminal / N-terminal region of glycosyl transferase group 7 / Galactosyltransferase, C-terminal / N-terminal domain of galactosyltransferase / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GALACTOSE-URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / : / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Beta-1,4-galactosyltransferase 1 / Alpha-lactalbumin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Ramakrishnan, B. / Boeggeman, E. / Qasba, P.K.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Mutation of Arginine 228 to Lysine Enhances the Glucosyltransferase Activity of Bovine beta-1,4-Galactosyltransferase I
著者: Ramakrishnan, B. / Boeggeman, E. / Qasba, P.K.
履歴
登録2005年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell
Item: _reflns_shell.number_unique_all / _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月23日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-LACTALBUMIN
B: BETA-1,4-GALACTOSYLTRANSFERASE
C: ALPHA-LACTALBUMIN
D: BETA-1,4-GALACTOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,38915
ポリマ－93,6754
非ポリマー2,71511
水14,952830
1
A: ALPHA-LACTALBUMIN
B: BETA-1,4-GALACTOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,2928
ポリマ－46,8372
非ポリマー1,4556
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: ALPHA-LACTALBUMIN
D: BETA-1,4-GALACTOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0977
ポリマ－46,8372
非ポリマー1,2605
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.334, 94.087, 99.705
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.64, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211
詳細The molecules A & B and C & D form a 1:1 protein complexes

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 ALPHA-LACTALBUMIN / LACTALBUMIN / ALPHA


分子量: 14015.835 Da / 分子数: 2 / 断片: REGULATORY SUBUNIT OF LACTOSE SYNTHASE / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAINS A AND B FORM FIRST, C AND D SECOND LACTOSE SYNTHASE COMPLEX
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: alpha-lactalbumin / プラスミド: pET17.1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P29752
#2: タンパク質 BETA-1,4-GALACTOSYLTRANSFERASE / E.C.2.4.1.22, E.C.2.4.1.90, E.C.2.4.1.38 / B4GAL-T1 / BETA4GAL-T1 / BETA-1 / 4-GALTASE 1 / BETA-1 / 4-GALACTOSYLTRANSFERASE 1 / UDP-GALACTOSE: ...B4GAL-T1 / BETA4GAL-T1 / BETA-1 / 4-GALTASE 1 / BETA-1 / 4-GALACTOSYLTRANSFERASE 1 / UDP-GALACTOSE:BETA-N-ACETYLGLUCOSAMINE BETA-1 / 4-GALACTOSYLTRANSFERASE 1


分子量: 32821.566 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 130-402 / Mutation: D129, R228K, C342T / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CHAINS A AND B FORM FIRST, C AND D SECOND LACTOSE SYNTHASE COMPLEX
由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 解説: N-terminal carries a tag containing 13 amino acids / 遺伝子: beta1,4-galactosyltransferase / プラスミド: pET23c / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P08037, lactose synthase, N-acetyllactosamine synthase, beta-N-acetylglucosaminylglycopeptide beta-1,4-galactosyltransferase

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非ポリマー , 7種, 841分子

#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-GDU / GALACTOSE-URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP-D-GALACTOPYRANOSE / UDP-ガラクト-ス


分子量: 566.302 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C15H24N2O17P2
#7: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#8: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 830 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE THE N-TERMINAL OF CHAINS B AND D CARRIES A FUSION TAG CONTAINING 13 AMINO ACIDS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: PEG 4000, Mes-NaOH, sodium chloride, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9B / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月14日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→40 Å / Num. all: 85018 / Num. obs: 82383 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 20.8 Å2 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 1.88→1.95 Å / 冗長度: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 8460 / Rsym value: 0.47

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NKH.pdb

1nkh


解像度: 1.9→32.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 1582053.99 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.225 8001 10 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.189 79879 97.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 55.1063 Å2 / ksol: 0.347116 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.23 Å20 Å21 Å2
2--0.93 Å20 Å2
3----4.16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.2 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→32.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6394 0 164 830 7388
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.03
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.471.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.232
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.292.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.292 1317 10.3 %
Rwork0.249 11518 -
obs--95.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4udpg_pg.parudpg_pg.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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