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- PDB-1ypi: STRUCTURE OF YEAST TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE AT 1.9-ANGSTROMS RES... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ypi
タイトルSTRUCTURE OF YEAST TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE AT 1.9-ANGSTROMS RESOLUTION
要素TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
キーワードISOMERASE(INTRAMOLECULAR OXIDOREDUCTASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


Gluconeogenesis / Glycolysis / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / glycolytic process / gluconeogenesis / mitochondrion / plasma membrane ...Gluconeogenesis / Glycolysis / triose-phosphate isomerase / triose-phosphate isomerase activity / glyceraldehyde-3-phosphate biosynthetic process / glycerol catabolic process / glycolytic process / gluconeogenesis / mitochondrion / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase superfamily / Triosephosphate isomerase / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Triosephosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Alber, T. / Lolis, E. / Petsko, G.A.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Structure of yeast triosephosphate isomerase at 1.9-A resolution.
著者: Lolis, E. / Alber, T. / Davenport, R.C. / Rose, D. / Hartman, F.C. / Petsko, G.A.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Crystallographic Analysis of the Complex between Triosephosphate Isomerase and 2-Phosphoglycolate at 2.5-Angstroms Resolution. Implications for Catalysis
著者: Lolis, E. / Petsko, G.A.
#2: ジャーナル: Cold Spring Harbor Symp.Quant.Biol. / 年: 1987
タイトル: Crystallography and Site-Directed Mutagenesis of Yeast Triosephosphate Isomerase. What Can We Learn About Catalysis from a (Double Quote)Simple(Double Quote) Enzyme (Question Mark)
著者: Alber, T.C. / Davenportjunior, R.C. / Giammona, D.A. / Lolis, E. / Petsko, G.A. / Ringe, D.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1981
タイトル: Crystallization of Yeast Triose Phosphate Isomerase from Polyethylene Glycol. Protein Crystal Formation Following Phase Separation
著者: Alber, T. / Hartman, F.C. / Johnson, R.M. / Petsko, G.A. / Tsernoglou, D.
#4: ジャーナル: Philos.Trans.R.Soc.London,Ser.B / 年: 1981
タイトル: On the Three-Dimensional Structure and Catalytic Mechanism of Triose Phosphate Isomerase
著者: Alber, T. / Banner, D.W. / Bloomer, A.C. / Petsko, G.A. / Phillips, D. / Rivers, P.S. / Wilson, I.A.
履歴
登録1990年1月12日処理サイト: BNL
改定 1.01991年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
Remark 700SHEET THE SHEETS PRESENTED AS *BLA* AND *BLB* ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY EIGHT-STRANDED ...SHEET THE SHEETS PRESENTED AS *BLA* AND *BLB* ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY EIGHT-STRANDED BETA-BARRELS. THIS IS REPRESENTED BY A NINE-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE
B: TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,3922
ポリマ－53,3922
非ポリマー00
水2,144119
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3200 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area19360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.150, 98.550, 49.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.20, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: RESIDUES LYS A 12, ASN A 28, ASN A 35, HIS A 103, ARG B 3, HIS B 103, LEU B 131, ASP B 222 HAVE DIHEDRAL ANGLES THAT ARE SIGNIFICANTLY OUTSIDE THE RAMACHANDRAN LIMITS.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-1.00004, -0.00217, -0.00079), (-0.0017, 0.43502, 0.90043), (-0.00226, 0.90281, -0.43581)
ベクター: 120.42589, -12.98956, 20.80916)
詳細THE TRANSFORMATION PRESENTED ON *MTRIX* RECORDS BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN *B* WHEN APPLIED TO CHAIN *A*.

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要素

#1: タンパク質 TRIOSEPHOSPHATE ISOMERASE


分子量: 26696.225 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: P00942, triose-phosphate isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE RESIDUE NUMBERING IN EACH CHAIN IS SEQUENTIAL STARTING WITH 2.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.73 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: can also be done with bathch methods
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlyeast triosephosphate isomerase1reservoir
212 %satammonium sulfate1reservoir
31 mMEDTA1reservoir
41 mMmercaptoethanol1reservoir
550 mMTris-HCl1reservoir
616 %PEG40001reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 3 Å / Num. obs: 2028 / Rmerge(I) obs: 0.113

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.9→40 Å
詳細: RESIDUES LYS A 12, ASN A 28, ASN A 35, HIS A 103, ARG B 3, HIS B 103, LEU B 131, ASP B 222 HAVE DIHEDRAL ANGLES THAT ARE SIGNIFICANTLY OUTSIDE THE RAMACHANDRAN LIMITS.
Rfactor反射数
obs0.21 35167
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3766 0 0 119 3885
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0250.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0480.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0550.052
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 40 Å / Num. reflection obs: 35167 / Rfactor obs: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 2.06 Å / Total num. of bins used: 7 / Num. reflection obs: 4880 / Rfactor obs: 0.253

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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