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- PDB-1yj6: crystal structure of human glutathione S-transferase M1A-1A compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yj6
タイトルcrystal structure of human glutathione S-transferase M1A-1A complexed with glutathionyl-zinc-trihydroxide
要素Glutathione S-transferase Mu 1
キーワードTRANSFERASE / glutathione / conjugation / detoxification / cytosolic / dimer / active site / zinc / coordination complex
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / glutathione derivative biosynthetic process / glutathione binding / hepoxilin biosynthetic process / Glutathione conjugation / Paracetamol ADME / Azathioprine ADME / prostaglandin metabolic process / intercellular bridge ...nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / glutathione derivative biosynthetic process / glutathione binding / hepoxilin biosynthetic process / Glutathione conjugation / Paracetamol ADME / Azathioprine ADME / prostaglandin metabolic process / intercellular bridge / glutathione transferase / glutathione transferase activity / xenobiotic catabolic process / glutathione metabolic process / enzyme binding / protein homodimerization activity / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like ...Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase Mu 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Patskovsky, Y.V. / Patskovska, L.N. / Listowsky, I. / Almo, S.C.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Human Glutathione S-Transferase M1A-1A Catalyzes Formation of Gsh-Metal Complexes
著者: Patskovsky, Y.V. / Patskovska, L.N. / Listowsky, I. / Almo, S.C.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Functions of His-107 in the Catalytic Mechanism of Human Glutathione S-Transferase Hgstm1A-1A
著者: Patskovsky, Y.V. / Patskovska, L.N. / Listowsky, I.
履歴
登録2005年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase Mu 1
B: Glutathione S-transferase Mu 1
C: Glutathione S-transferase Mu 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,3599
ポリマ－77,2413
非ポリマー1,1186
水1,910106
1
A: Glutathione S-transferase Mu 1
B: Glutathione S-transferase Mu 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2396
ポリマ－51,4942
非ポリマー7454
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4160 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area18670 Å2
手法PISA
2
C: Glutathione S-transferase Mu 1
ヘテロ分子

C: Glutathione S-transferase Mu 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,2396
ポリマ－51,4942
非ポリマー7454
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554-x,y,-z-11
単位格子
Length a, b, c (Å)178.640, 51.410, 93.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 122.47, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is a homodimer. The asymmetric unit contains one full homodimer (chains A,B) and a monomer (chain C)

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase Mu 1 / GSTM1-1 / GST class-mu 1 / GSTM1a-1a / GSTM1b-1b / HB subunit 4 / GTH4


分子量: 25746.842 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTM1, GST1 / プラスミド: PET3A_HGSTM1A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P09488, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.4 %
結晶化温度: 280 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: PEG4000, GSH, Zinc chloride, pH 6.00, VAPOR DIFFUSION, temperature 280K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年11月20日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. all: 23285 / Num. obs: 23285 / % possible obs: 91.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.5 % / Biso Wilson estimate: 20.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.315 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 1544 / Rsym value: 0.39 / % possible all: 61.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP(CCP4)位相決定
CNS1精密化
CCP4(MOLREP)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GTU

1gtu


解像度: 2.5→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 137983.26 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 674 3 %RANDOM
Rwork0.23 ---
all0.24 23285 --
obs0.23 22694 89.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.272049 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.04 Å20 Å22.28 Å2
2--13.28 Å20 Å2
3----4.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.77 Å0.73 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5412 0 72 97 5581
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.11
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.432
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.723.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.943.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.514.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.04 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 89 3.1 %
Rwork0.401 2779 -
obs-2779 68.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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