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万見
- PDB-1yis: Structural genomics of Caenorhabditis elegans: adenylosuccinate lyase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yis
タイトルStructural genomics of Caenorhabditis elegans: adenylosuccinate lyase
要素adenylosuccinate lyaseアデニロコハク酸リアーゼ
キーワードLYASE (リアーゼ) / Caenorhabditis / X-ray structure / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / PSI / Protein Structure Initiative / Southeast Collaboratory for Structural Genomics / SECSG
機能・相同性
機能・相同性情報


Purine ribonucleoside monophosphate biosynthesis / アデニロコハク酸リアーゼ / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' AMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / リアーゼ / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 ...Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase C-terminus / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / リアーゼ / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
アデニロコハク酸リアーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Symersky, J. / Schormann, N. / Lu, S. / Zhang, Y. / Karpova, E. / Qiu, S. / Huang, W. / Cao, Z. / Zhou, J. / Luo, M. ...Symersky, J. / Schormann, N. / Lu, S. / Zhang, Y. / Karpova, E. / Qiu, S. / Huang, W. / Cao, Z. / Zhou, J. / Luo, M. / Arabshahi, A. / McKinstry, A. / Luan, C.-H. / Luo, D. / Johnson, D. / An, J. / Tsao, J. / Delucas, L. / Shang, Q. / Gray, R. / Li, S. / Bray, T. / Chen, Y.-J. / Southeast Collaboratory for Structural Genomics (SECSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural genomics of Caenorhabditis elegans: adenylosuccinate lyase
著者: Symersky, J. / Schormann, N. / Lu, S. / Zhang, Y. / Karpova, E. / Qiu, S. / Huang, W. / Cao, Z. / Zhou, J. / Luo, M. / Arabshahi, A. / McKinstry, A. / Luan, C.-H. / Luo, D. / Johnson, D. / ...著者: Symersky, J. / Schormann, N. / Lu, S. / Zhang, Y. / Karpova, E. / Qiu, S. / Huang, W. / Cao, Z. / Zhou, J. / Luo, M. / Arabshahi, A. / McKinstry, A. / Luan, C.-H. / Luo, D. / Johnson, D. / An, J. / Tsao, J. / Delucas, L. / Shang, Q. / Gray, R. / Li, S. / Bray, T. / Chen, Y.-J.
履歴
登録2005年1月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2962
ポリマ－54,2001
非ポリマー961
水4,107228
1
A: adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

A: adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

A: adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

A: adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,1858
ポリマ－216,8014
非ポリマー3844
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
crystal symmetry operation5_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z1
Buried area25740 Å2
ΔGint-148 kcal/mol
Surface area57500 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)124.242, 124.242, 165.127
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Cell settingtetragonal
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 adenylosuccinate lyase / アデニロコハク酸リアーゼ / E.C.4.3.2.2 / fumarate lyase (53.6 kD) (1H824)


分子量: 54200.168 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
プラスミド: PET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-AI
参照: UniProt: Q21774, アデニロコハク酸リアーゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 228 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 1.49 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M CITRIC ACID, PH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 295.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97928 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97928 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 48535 / Num. obs: 48307 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 27.2 Å2 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 13.9
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 7.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 4846 / Rsym value: 0.215 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SOLVE位相決定
RESOLVEモデル構築
CNS1.1精密化
HKL-2000データスケーリング
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→50 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -1 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2017 4420 9.2 %random
Rwork0.174 ---
all-48535 --
obs-48307 100 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.4013 Å2 / ksol: 0.39258 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.552 Å20 Å20 Å2
2---3.552 Å20 Å2
3---7.105 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3318 0 5 228 3551
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.72
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1911.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.8992
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.4292
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.3992.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 456 5.7 %
Rwork0.195 7584 -
obs-8040 100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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