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万見
- PDB-1ygp: PHOSPHORYLATED FORM OF YEAST GLYCOGEN PHOSPHORYLASE WITH PHOSPHAT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ygp
タイトルPHOSPHORYLATED FORM OF YEAST GLYCOGEN PHOSPHORYLASE WITH PHOSPHATE BOUND IN THE ACTIVE SITE.
要素YEAST GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
キーワードGLYCOSYLTRANSFERASE / YEAST / PHOSPHORYLATED FORM
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / Neutrophil degranulation / pyridoxal phosphate binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Glycogen phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Lin, K. / Rath, V.L. / Dai, S.C. / Fletterick, R.J. / Hwang, P.K.
引用
ジャーナル: Science / 年: 1996
タイトル: A protein phosphorylation switch at the conserved allosteric site in GP.
著者: Lin, K. / Rath, V.L. / Dai, S.C. / Fletterick, R.J. / Hwang, P.K.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Mechanism of Regulation in Yeast Glycogen Phosphorylase
著者: Lin, K. / Hwang, P.K. / Fletterick, R.J.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1994
タイトル: Parallel Evolution in Two Homologues of Phosphorylase
著者: Rath, V.L. / Fletterick, R.J.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Purification and Crystallization of Glycogen Phosphorylase from Saccharomyces Cerevisiae
著者: Rath, V.L. / Hwang, P.K. / Fletterick, R.J.
履歴
登録1996年5月30日処理サイト: BNL
改定 1.01996年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: YEAST GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
B: YEAST GLYCOGEN PHOSPHORYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,4328
ポリマ－202,5582
非ポリマー8746
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8800 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area59030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.910, 143.930, 169.260
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.756, 0.22, -0.617), (0.227, -0.927, -0.069), (-0.615, -0.088, -0.784)
ベクター: 23.516, -197.668, -4.356)
詳細THE AUTHORS ONLY DEPOSITED ONE CHAIN. THE PDB GENERATED THE SECOND CHAIN IN THE ASYMMETRIC UNIT FROM THE CHAIN THAT WAS DEPOSITED USING THE TRANSFORMATION ON MTRIX RECORDS BELOW.

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要素

#1: タンパク質 YEAST GLYCOGEN PHOSPHORYLASE


分子量: 101278.820 Da / 分子数: 2 / 変異: N-TERMINAL 22 RESIDUE DELETION / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PHOSPHORYLATED FORM OF THE ENZYME
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YEAST GLYCOGEN PHOSPHORYLASE / 器官: TAIL / プラスミド: PTACTAC / 遺伝子 (発現宿主): YEAST GLYCOGEN PHOSPHORYLASE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06738
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
配列の詳細THE NUMBERING OF RESIDUES IS RELATIVE TO THE MAMMALIAN GLYCOGEN PHOSPHORYLASE SEQUENCE. THE LONGER ...THE NUMBERING OF RESIDUES IS RELATIVE TO THE MAMMALIAN GLYCOGEN PHOSPHORYLASE SEQUENCE. THE LONGER N-TERMINAL TAIL RESIDUES OF THE YEAST ENZYME ARE NUMBERED 1N TO 39N TOWARDS THE N-TERMINUS. INSERTION RESIDUES RELATIVE TO THE MAMMALIAN ENZYME ARE NUMBERED AS THE PRECEDING RESIDUE NUMBER FOLLOWED BY AN ALPHABETIC CHARACTER, STARTING WITH C. DISCONTINUITY IN THE NUMBERING (BETWEEN 315 AND 324, 722 AND 726) INDICATES THAT THERE ARE GAPS IN THOSE REGIONS RELATIVE TO THE MAMMALIAN ENZYME. OTHER DISCONTINUITY IN NUMBERING OF RESIDUES INDICATES THAT THOSE MISSING RESIDUES ARE DISORDERED IN THE STRUCTURE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: used to seeding, Lin, K., (1997) Structure, 5, 1511.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
132 mg/mlprotein1drop
2130 mMsodium succinate1drop
32 mMDTT1drop
40.2 mMEDTA1drop
50.001 mg/mlleupeptin1drop
60.001 mg/mlaprotonin1drop
70.001 mg/mlpepstatin A1drop
80.5 mMPMSF1drop
90.02 %sodium azide1drop
10100 mMBis-Tris1reservoir
1150 mM1reservoirNaCl
1250 mMGlc-1-P1reservoir
13400 mMammonium sulfate1reservoir
144.5 %PEG40001reservoir
15reservoir1dropequal volume of drop solution

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年4月8日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 50707 / % possible obs: 72 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.105
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. measured all: 247322
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 3 Å / 冗長度: 0.043 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
R-AXISデータ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 2.8→6 Å / σ(F): 2
詳細: RESIDUE PHE 750 IS AT THE BEGINNING OF A BROKEN LOOP FOR WHICH THE ELECTRON DENSITY IS POOR. IT HAS A BAD PHI/PSI ANGLE, AND SHOULD BE IGNORED.
Rfactor反射数
Rfree0.239 -
Rwork0.179 -
obs0.179 247322
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13488 0 50 0 13538
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.87
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PARAM19X.PRO
X-RAY DIFFRACTION2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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