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- PDB-1yge: LIPOXYGENASE-1 (SOYBEAN) AT 100K -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yge
タイトルLIPOXYGENASE-1 (SOYBEAN) AT 100K
要素LIPOXYGENASE-1
キーワードDIOXYGENASE / LIPOXYGENASE / METALLOPROTEIN / FATTY ACIDS
機能・相同性
機能・相同性情報


linolenate 9R-lipoxygenase activity / linoleate 13S-lipoxygenase / linoleate 13S-lipoxygenase activity / oxylipin biosynthetic process / lipid oxidation / oxidoreductase activity, acting on single donors with incorporation of molecular oxygen, incorporation of two atoms of oxygen / fatty acid oxidation / fatty acid biosynthetic process / iron ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lipoxygenase-1; domain 3 / Lipoxygenase-1; Domain 3 / Lipoxygenase-1; domain 2 / Lipoxygenase-1; Domain 2 / Lipoxygenase, plant / Lipoxygenase, domain 3 / Plant lipoxygenase, PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase-1; domain 5 / Lipoxygenase-1; Domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #60 ...Lipoxygenase-1; domain 3 / Lipoxygenase-1; Domain 3 / Lipoxygenase-1; domain 2 / Lipoxygenase-1; Domain 2 / Lipoxygenase, plant / Lipoxygenase, domain 3 / Plant lipoxygenase, PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase-1; domain 5 / Lipoxygenase-1; Domain 5 / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #60 / PLAT/LH2 domain / Lipoxygenase, conserved site / Lipoxygenases iron-binding region signature 2. / Lipoxygenase, iron binding site / Lipoxygenases iron-binding region signature 1. / Lipoxygenase-1 / Lipoxygenase / Lipoxygenase, C-terminal / Lipoxigenase, C-terminal domain superfamily / Lipoxygenase / Lipoxygenase iron-binding catalytic domain profile. / Lipoxygenase homology 2 (beta barrel) domain / PLAT/LH2 domain / PLAT/LH2 domain superfamily / PLAT/LH2 domain / PLAT domain profile. / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Few Secondary Structures / Irregular / Roll / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Seed linoleate 13S-lipoxygenase-1
類似検索 - 構成要素
生物種Glycine max (ダイズ)
手法X線回折 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Minor, W. / Steczko, J. / Stec, B. / Otwinowski, Z. / Bolin, J.T. / Walter, R. / Axelrod, B.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Crystal structure of soybean lipoxygenase L-1 at 1.4 A resolution.
著者: Minor, W. / Steczko, J. / Stec, B. / Otwinowski, Z. / Bolin, J.T. / Walter, R. / Axelrod, B.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Position 713 is Critical for Catalysis But not Iron Binding in Soybean Lipoxygenase
著者: Kramer, J.A. / Johnson, K.R. / Dunham, W.R. / Sands, R.H. / Funk Junior, M.O.
#2: ジャーナル: Curr.Opin.Struct.Biol. / 年: 1994
タイトル: The Structure and Function of Lipoxygenase
著者: Nelson, M.J. / Seitz, S.P.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Structural Characterization of Alkyl and Peroxyl Radicals in Solutions of Purple Lipoxygenase
著者: Nelson, M.J. / Cowling, R.A. / Seitz, S.P.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: X-Ray Spectroscopy of the Iron Site in Soybean Lipoxygenase-1: Changes in Coordination Upon Oxidation or Addition of Methanol
著者: Scarrow, R.C. / Trimitsis, M.G. / Buck, C.P. / Grove, G.N. / Cowling, R.A. / Nelson, M.J.
#5: ジャーナル: Science / 年: 1993
タイトル: The Three-Dimensional Structure of an Arachidonic Acid 15-Lipoxygenase
著者: Boyington, J.C. / Gaffney, B.J. / Amzel, L.M.
#6: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Crystallographic Determination of the Active Site Iron and its Ligands in Soybean Lipoxygenase L-1
著者: Minor, W. / Steczko, J. / Bolin, J.T. / Otwinowski, Z. / Axelrod, B.
#7: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Conserved Histidine Residues in Soybean Lipoxygenase: Functional Consequences of Their Replacement
著者: Steczko, J. / Donoho, G.P. / Clemens, J.C. / Dixon, J.E. / Axelrod, B.
#8: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1991
タイトル: Spectroscopic Studies of the Non-Heme Ferric Active Site in Soybean Lipoxygenase: Magnetic Circular Dichroism as a Probe of Electronic and Geometric Structure. Ligand-Field Origin of Zero-Field
著者: Zhang, Y. / Gebhard, M.S. / Solomon, E.I.
#9: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1990
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Investigation of Lipoxygenase 1 from Soybeans
著者: Steczko, J. / Muchmore, C.R. / Smith, J.L. / Axelrod, B.
履歴
登録1996年6月4日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年4月13日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIPOXYGENASE-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,5362
ポリマ－94,4801
非ポリマー561
水27,1671508
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)94.900, 94.000, 49.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 LIPOXYGENASE-1 / L-1


分子量: 94480.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Glycine max (ダイズ) / 参照: UniProt: P08170, linoleate 13S-lipoxygenase
#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1508 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 48 %
結晶化
*PLUS
温度: 21 ℃ / pH: 5.6 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 Macetate1drop
24 %(w/v)PEG34001drop
34-5 mg/mlenzyme1drop
48 %(w/v)PEG34001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MAC Science DIP-2000 / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年4月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 161029 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.067
反射
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 40 Å / Num. all: 169235
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 1.42 Å / % possible obs: 92 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
HKL(DENZO)データ削減
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 1.4→10 Å / σ(F): 2
詳細: THE ELECTRON DENSITY FOR RESIDUES 1 - 6 IS WEAK AND FRAGMENTED SUGGESTING THAT THIS IS A MOBILE SEGMENT. FOR RESIDUES 22 - 30, WHICH FORM PART OF AN EXTENDED LOOP, THE DENSITY INDICATES THE ...詳細: THE ELECTRON DENSITY FOR RESIDUES 1 - 6 IS WEAK AND FRAGMENTED SUGGESTING THAT THIS IS A MOBILE SEGMENT. FOR RESIDUES 22 - 30, WHICH FORM PART OF AN EXTENDED LOOP, THE DENSITY INDICATES THE COURSE OF THE POLYPEPTIDE AND THE LOCATION OF THE SIDE CHAINS, BUT IS NOT FULLY CONTINUOUS. TWO ADDITIONAL LOOPS, COMPRISING RESIDUES 70 - 73 AND 116 - 120, ARE REPRESENTED BY CONTINUOUS, BUT LESS THAN DEFINITE DENSITY. ALL FOUR SEGMENTS ARE INCLUDED IN THE CURRENT MODEL.
Rfactor反射数
Rfree0.243 -
Rwork0.197 -
obs0.197 136841
原子変位パラメータBiso mean: 17.2 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6665 0 1 1377 8043
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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