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- PDB-1yfe: Crystal structure of apo fumarase C from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yfe
タイトルCrystal structure of apo fumarase C from Escherichia coli
要素Fumarate hydratase class II
キーワードLYASE / fumarase / kreb's cycle / apo / allosteric
機能・相同性
機能・相同性情報


fumarate hydratase activity / fumarate hydratase / fumarate metabolic process / malate metabolic process / tricarboxylic acid cycle / response to oxidative stress / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) ...Fumarate hydratase, class II / Fumarase C, C-terminal / Fumarase C C-terminus / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Fumarate hydratase class II
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Weaver, T.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: Structure of free fumarase C from Escherichia coli.
著者: Weaver, T.
履歴
登録2004年12月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fumarate hydratase class II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5491
ポリマ－50,5491
非ポリマー00
水2,018112
1
A: Fumarate hydratase class II

A: Fumarate hydratase class II

A: Fumarate hydratase class II

A: Fumarate hydratase class II


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,1954
ポリマ－202,1954
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_775-x+2,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_756-x+2,y,-z+11
crystal symmetry operation4_576x,-y+2,-z+11
Buried area28650 Å2
ΔGint-205 kcal/mol
Surface area53900 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)121.570, 127.960, 62.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Fumarate hydratase class II / Fumarase C


分子量: 50548.770 Da / 分子数: 1 / 断片: A-subunit / 変異: none / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P05042, fumarate hydratase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 286 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEg 3350, 100 mM MOPS, 50 mM LiSO4, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 286K

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: XENTRONICS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1992年12月4日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.06→8 Å / Num. all: 30312 / Num. obs: 27639 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.63 % / Biso Wilson estimate: 18.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0705 / Rsym value: 0.0493 / Net I/σ(I): 12.963
反射 シェル解像度: 2.06→2.143 Å / 冗長度: 0.84 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 0.943 / Rsym value: 0.2897 / % possible all: 56

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-GENデータスケーリング
X-GENデータ削減
X-PLORモデル構築
CNS1.1精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 1FUO (A subunit)

1fuo


解像度: 2.19→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 106024.28 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 2272 9.9 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 22920 92.3 %-
all-27639 --
原子変位パラメータBiso mean: 32.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.29 Å20 Å20 Å2
2---2.67 Å20 Å2
3---4.96 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.27 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3463 0 0 112 3575
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.19→2.32 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 326 10.2 %
Rwork0.286 2872 -
obs--78 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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