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万見
- PDB-1yc0: short form HGFA with first Kunitz domain from HAI-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1yc0
タイトルshort form HGFA with first Kunitz domain from HAI-1
要素
  • Hepatocyte growth factor activator
  • Kunitz-type protease inhibitor 1
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / HYDROLASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


epithelium development / Signaling by MST1 / positive regulation of glial cell differentiation / negative regulation of neural precursor cell proliferation / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / placenta blood vessel development / MET Receptor Activation / cellular response to BMP stimulus / zymogen activation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ ...epithelium development / Signaling by MST1 / positive regulation of glial cell differentiation / negative regulation of neural precursor cell proliferation / branching involved in labyrinthine layer morphogenesis / placenta blood vessel development / MET Receptor Activation / cellular response to BMP stimulus / zymogen activation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / epidermis development / rough endoplasmic reticulum / serine-type peptidase activity / extracellular matrix organization / neural tube closure / serine-type endopeptidase inhibitor activity / blood coagulation / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
MANEC domain / Seven cysteines, N-terminal / MANEC / MANSC domain / Coagulation factor XII/hepatocyte growth factor activator / MANSC domain profile. / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain ...MANEC domain / Seven cysteines, N-terminal / MANEC / MANSC domain / Coagulation factor XII/hepatocyte growth factor activator / MANSC domain profile. / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Factor Xa Inhibitor / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A, conserved site / LDL-receptor class A (LDLRA) domain signature. / LDL-receptor class A (LDLRA) domain profile. / Low-density lipoprotein receptor domain class A / Low-density lipoprotein (LDL) receptor class A repeat / LDL receptor-like superfamily / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / EGF-like domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Epidermal growth factor-like domain. / Kringle-like fold / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Few Secondary Structures / Irregular / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Immunoglobulin-like fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Kunitz-type protease inhibitor 1 / Hepatocyte growth factor activator
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Shia, S. / Stamos, J. / Kirchhofer, D. / Fan, B. / Wu, J. / Corpuz, R.T. / Santell, L. / Lazarus, R.A. / Eigenbrot, C.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Conformational lability in serine protease active sites: structures of hepatocyte growth factor activator (HGFA) alone and with the inhibitory domain from HGFA inhibitor-1B.
著者: Shia, S. / Stamos, J. / Kirchhofer, D. / Fan, B. / Wu, J. / Corpuz, R.T. / Santell, L. / Lazarus, R.A. / Eigenbrot, C.
履歴
登録2004年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hepatocyte growth factor activator
I: Kunitz-type protease inhibitor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9213
ポリマ－39,8262
非ポリマー951
水2,144119
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1790 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area14310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.218, 76.218, 176.236
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Hepatocyte growth factor activator / HGF activator / HGFA


分子量: 30885.154 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 373-655 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HGFAC / プラスミド: pAcGP67A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q04756, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質 Kunitz-type protease inhibitor 1 / Hepatocyte growth factor activator inhibitor type 1 / HAI-1 / KUNITZ DOMAIN FROM HAI-1


分子量: 8941.067 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 245-303 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPINT1, HAI1 / プラスミド: pKD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): 58F3 / 参照: UniProt: O43278
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.85 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 50% MPD, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月14日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. all: 17975 / Num. obs: 17975 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.407 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 1857 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.07精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FAK

1fak


解像度: 2.6→43.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 6.764 / SU ML: 0.143 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: restrained atomic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.296 / ESU R Free: 0.218 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21811 966 5.1 %RANDOM
Rwork0.19492 ---
all0.2007 18983 --
obs0.19611 18983 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.519 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.4 Å20.2 Å20 Å2
2--0.4 Å20 Å2
3----0.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→43.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2429 0 5 119 2553
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0212511
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0961.9393409
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.9445310
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.75422.895114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.88815385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.2171517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2351
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021954
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.21171
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1230.2164
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1410.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.110.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.5622.51551
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.49552485
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.052.5960
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7665924
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数
Rfree0.345 142
Rwork0.287 2566
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.84210.0928-0.33090.9059-0.31943.99270.14350.0345-0.0550.132-0.14120.12420.1331-0.1698-0.00230.1936-0.0201-0.00610.0178-0.04120.1118-12.654255.108457.4159
20.6342-0.2395-0.00570.81790.15520.59250.07360.0190.0401-0.0661-0.0655-0.03010.0243-0.014-0.00810.16430.0906-0.01710.0506-0.00820.0851-2.735665.445933.0609
37.77875.11222.79934.8109-2.407412.33280.14421.8066-0.6428-0.1984-0.113-1.75610.20571.8333-0.03120.20730.18960.12340.4065-0.00680.239210.263166.823119.1141
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1IB238 - 30310 - 75
2X-RAY DIFFRACTION2AA408 - 64636 - 274
3X-RAY DIFFRACTION3AA393 - 40021 - 28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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