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- PDB-1ya7: Implications for interactions of proteasome with PAN and PA700 fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ya7
タイトルImplications for interactions of proteasome with PAN and PA700 from the 1.9 A structure of a proteasome-11S activator complex
要素
  • Proteasome alpha subunit
  • Proteasome beta subunit
  • proteasome activator protein PA26
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE ACTIVATOR / archaeal proteasome / PA26 / copmlex / open gate / HYDROLASE-HYDROLASE ACTIVATOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


proteasome activator complex / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasome core complex, alpha-subunit complex / proteasomal protein catabolic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / endopeptidase activity / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteasome activator pa28, C-terminal domain / Proteasome activator PA28, C-terminal domain / Proteasome activator superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal domain superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta-type subunits signature. ...Proteasome activator pa28, C-terminal domain / Proteasome activator PA28, C-terminal domain / Proteasome activator superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal domain superfamily / Proteasome activator PA28, C-terminal / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit, archaeal / Proteasome alpha subunit, archaeal / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Proteasome beta-type subunits signature. / Peptidase T1A, proteasome beta-subunit / Proteasome beta-type subunit, conserved site / Proteasome subunit A N-terminal signature / Proteasome alpha-type subunits signature. / Proteasome alpha-subunit, N-terminal domain / Proteasome subunit A N-terminal signature Add an annotation / Proteasome B-type subunit / Proteasome beta-type subunit profile. / : / Proteasome alpha-type subunit / Proteasome alpha-type subunit profile. / Proteasome subunit / Proteasome, subunit alpha/beta / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / 4-Layer Sandwich / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Proteasome subunit alpha / Proteasome subunit beta / Proteasome activator protein PA26
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoplasma acidophilum (好酸性)
Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Forster, A. / Masters, E.I. / Whitby, F.G. / Robinson, H. / Hill, C.P.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2005
タイトル: The 1.9 A structure of a proteasome-11S activator complex and implications for proteasome-PAN/PA700 interactions.
著者: Forster, A. / Masters, E.I. / Whitby, F.G. / Robinson, H. / Hill, C.P.
履歴
登録2004年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年7月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proteasome alpha subunit
B: Proteasome alpha subunit
C: Proteasome alpha subunit
D: Proteasome alpha subunit
E: Proteasome alpha subunit
F: Proteasome alpha subunit
G: Proteasome alpha subunit
H: Proteasome beta subunit
I: Proteasome beta subunit
J: Proteasome beta subunit
K: Proteasome beta subunit
L: Proteasome beta subunit
M: Proteasome beta subunit
N: Proteasome beta subunit
O: proteasome activator protein PA26
P: proteasome activator protein PA26
Q: proteasome activator protein PA26
R: proteasome activator protein PA26
S: proteasome activator protein PA26
T: proteasome activator protein PA26
U: proteasome activator protein PA26
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)534,07249
ポリマ－531,41021
非ポリマー2,66228
水29,8871659
1
A: Proteasome alpha subunit
B: Proteasome alpha subunit
C: Proteasome alpha subunit
D: Proteasome alpha subunit
E: Proteasome alpha subunit
F: Proteasome alpha subunit
G: Proteasome alpha subunit
H: Proteasome beta subunit
I: Proteasome beta subunit
J: Proteasome beta subunit
K: Proteasome beta subunit
L: Proteasome beta subunit
M: Proteasome beta subunit
N: Proteasome beta subunit
O: proteasome activator protein PA26
P: proteasome activator protein PA26
Q: proteasome activator protein PA26
R: proteasome activator protein PA26
S: proteasome activator protein PA26
T: proteasome activator protein PA26
U: proteasome activator protein PA26
ヘテロ分子

A: Proteasome alpha subunit
B: Proteasome alpha subunit
C: Proteasome alpha subunit
D: Proteasome alpha subunit
E: Proteasome alpha subunit
F: Proteasome alpha subunit
G: Proteasome alpha subunit
H: Proteasome beta subunit
I: Proteasome beta subunit
J: Proteasome beta subunit
K: Proteasome beta subunit
L: Proteasome beta subunit
M: Proteasome beta subunit
N: Proteasome beta subunit
O: proteasome activator protein PA26
P: proteasome activator protein PA26
Q: proteasome activator protein PA26
R: proteasome activator protein PA26
S: proteasome activator protein PA26
T: proteasome activator protein PA26
U: proteasome activator protein PA26
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,068,14598
ポリマ－1,062,82142
非ポリマー5,32456
水75742
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area194900 Å2
ΔGint-1275 kcal/mol
Surface area306750 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)255.714, 126.961, 181.494
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.63, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11J-3061-

HOH

詳細One half of the 20S:PA26 complex forms the asymmetric unit. A crystallographic 2-fold operator runs parallel to the 2-fold symmetry axis of the full protein complex.

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要素

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タンパク質 , 3種, 21分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTU

#1: タンパク質
Proteasome alpha subunit / Multicatalytic endopeptidase complex alpha subunit


分子量: 25829.447 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 遺伝子: psmA / プラスミド: PRSET5A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25156, proteasome endopeptidase complex
#2: タンパク質
Proteasome beta subunit / Multicatalytic endopeptidase complex beta subunit


分子量: 23998.691 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum (好酸性) / 遺伝子: psmB / プラスミド: PRSET5A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P28061, proteasome endopeptidase complex
#3: タンパク質
proteasome activator protein PA26


分子量: 26087.643 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma brucei (トリパノソーマ)
プラスミド: PBTPA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: GenBank: 5757773, UniProt: Q9U8G2*PLUS

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非ポリマー , 3種, 1687分子

#4: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1659 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7
詳細: PEG 1000, sodium phosphate citrate, LiSO4, imidazole, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.283 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.283 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→100 Å / Num. all: 257676 / Num. obs: 257676 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル最高解像度: 2.3 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1pma

1pma


解像度: 2.3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 5.972 / SU ML: 0.147 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.252 / ESU R Free: 0.199 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22403 991 0.4 %RANDOM
Rwork0.17961 ---
all0.17979 257676 --
obs0.17979 249402 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.254 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å2-0.01 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数35035 0 147 1659 36841
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02236019
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4641.9748708
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.53154584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.75524.3451535
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.626156585
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0115252
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.25650
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0226590
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.217336
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.225077
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1710.22212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1710.2190
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1350.239
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9731.523508
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.601236550
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.482314221
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9364.512158
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.355 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 61 -
Rwork0.226 17323 -
obs--99.98 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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