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万見
- PDB-1xzq: Structure of the GTP-binding protein TrmE from Thermotoga maritim... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xzq
タイトルStructure of the GTP-binding protein TrmE from Thermotoga maritima complexed with 5-formyl-THF
要素(Probable tRNA modification GTPase trmE) x 2
キーワードHYDROLASE / GTP-binding / THF-binding / tRNA-modification
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA wobble uridine modification / tRNA methylation / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
tRNA modification GTPase MnmE domain 2 / tRNA modification GTPase MnmE / GTP-binding protein TrmE, N-terminal / MnmE, helical domain / tRNA modification GTPase MnmE domain 2 / TrmE-type guanine nucleotide-binding domain / GTP-binding protein TrmE N-terminus / MnmE helical domain / TrmE-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Probable tRNA modification gtpase trme; domain 1 ...tRNA modification GTPase MnmE domain 2 / tRNA modification GTPase MnmE / GTP-binding protein TrmE, N-terminal / MnmE, helical domain / tRNA modification GTPase MnmE domain 2 / TrmE-type guanine nucleotide-binding domain / GTP-binding protein TrmE N-terminus / MnmE helical domain / TrmE-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Probable tRNA modification gtpase trme; domain 1 / GTP-binding protein TrmE/Aminomethyltransferase GcvT, domain 1 / Guanylate kinase-like domain / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / Gyrase A; domain 2 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-FON / tRNA modification GTPase MnmE
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Scrima, A. / Vetter, I.R. / Armengod, M.E. / Wittinghofer, A.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2005
タイトル: The structure of the TrmE GTP-binding protein and its implications for tRNA modification
著者: Scrima, A. / Vetter, I.R. / Armengod, M.E. / Wittinghofer, A.
履歴
登録2004年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年1月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable tRNA modification GTPase trmE
B: Probable tRNA modification GTPase trmE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,5004
ポリマ－70,5532
非ポリマー9472
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5020 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area25630 Å2
手法PISA
2
A: Probable tRNA modification GTPase trmE
B: Probable tRNA modification GTPase trmE
ヘテロ分子

A: Probable tRNA modification GTPase trmE
B: Probable tRNA modification GTPase trmE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,0008
ポリマ－141,1064
非ポリマー1,8944
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_765-x+2,-y+1,z1
Buried area12130 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area49160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.030, 130.030, 113.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number171
Space group name H-MP62
詳細The biological assembly is a homodimer (obtained by superimposition of the full-length molecule (A) and the N-terminal domain (B)). Dimerisation via the N-terminal domain is essential for the formation of the THF-binding site.

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要素

#1: タンパク質 Probable tRNA modification GTPase trmE / TrmE GTP-binding protein


分子量: 54189.203 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: TrmE / プラスミド: pET20b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 (TrmE-) / 参照: UniProt: Q9WYA4
#2: タンパク質 Probable tRNA modification GTPase trmE / TrmE GTP-binding protein


分子量: 16363.895 Da / 分子数: 1 / Fragment: N-terminal domain (residues 1-117) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (バクテリア)
遺伝子: TrmE / プラスミド: pET20b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 (TrmE-) / 参照: UniProt: Q9WYA4
#3: 化合物 ChemComp-FON / N-{[4-({[(6R)-2-amino-5-formyl-4-oxo-1,4,5,6,7,8-hexahydropteridin-6-yl]methyl}amino)phenyl]carbonyl}-L-glutamic acid / [6R]-5-FORMYL-5,6,7,8-TETRAHYDROFOLATE / 6R-FOLINIC ACID / (6R)-5-ホルミルテトラヒドロ葉酸


分子量: 473.439 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H23N7O7

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: ammonium sulphate, mes, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.934 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→19.93 Å / Num. all: 24233 / Num. obs: 24138 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 89.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 25.08
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 7.3 / Num. unique all: 2322 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
CNS精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.9→19.93 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.307 2391 -RANDOM
Rwork0.25 ---
all0.256 24233 --
obs0.256 24138 99.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 77.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.69 Å2-0.4 Å20 Å2
2---17.69 Å20 Å2
3---35.38 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.62 Å0.63 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→19.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4408 0 68 0 4476
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg22.8
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg1.06

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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