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- PDB-1xwi: Crystal Structure of VPS4B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xwi
タイトルCrystal Structure of VPS4B
要素SKD1 protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / VPS4B / SKD1 / AAA ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein depolymerization / late endosomal microautophagy / positive regulation of centriole elongation / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / negative regulation of exosomal secretion / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / ESCRT III complex disassembly / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway ...protein depolymerization / late endosomal microautophagy / positive regulation of centriole elongation / ubiquitin-independent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / negative regulation of exosomal secretion / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / ESCRT III complex disassembly / regulation of centrosome duplication / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / vacuole organization / positive regulation of exosomal secretion / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / establishment of blood-brain barrier / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / cholesterol transport / regulation of mitotic spindle assembly / Flemming body / vesicle-fusing ATPase / endosomal transport / response to lipid / mitotic metaphase chromosome alignment / ATPase complex / nucleus organization / viral budding via host ESCRT complex / autophagosome maturation / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / canonical Wnt signaling pathway / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / nuclear pore / viral budding from plasma membrane / Budding and maturation of HIV virion / macroautophagy / potassium ion transport / autophagy / spindle pole / late endosome membrane / protein transport / midbody / angiogenesis / endosome membrane / endosome / centrosome / protein-containing complex binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain ...Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 4B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Scott, A. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2005
タイトル: Structural and mechanistic studies of VPS4 proteins
著者: Scott, A. / Chung, H.Y. / Gonciarz-Swiatek, M. / Hill, G.C. / Whitby, F.G. / Gaspar, J. / Holton, J.M. / Viswanathan, R. / Ghaffarian, S. / Hill, C.P. / Sundquist, W.I.
履歴
登録2004年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SKD1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8753
ポリマ－35,6831
非ポリマー1922
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.058, 88.058, 112.574
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65
詳細Crystal structure is monomeric. Biological function probably requires nucleotide-dependent oligomerization.

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要素

#1: タンパク質 SKD1 protein / Vacuolar sorting protein 4b


分子量: 35682.855 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 123-444 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VPS4B, SKD1, VPS42 / プラスミド: modified pET16b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O75351
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 %
結晶化温度: 300 K / pH: 7.5
詳細: Ammonium Sulfate, HEPES, NaCl, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K, pH 7.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 0.9798
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2003年1月24日
放射モノクロメーター: SYNCHROTRON / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→76.6 Å / Num. obs: 12140 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 47.85 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Rmerge(I) obs: 0.285 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.285 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.8→76.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.943 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 12.144 / SU ML: 0.237 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.717 / ESU R Free: 0.352 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1190 9.8 %RANDOM
Rwork0.192 ---
obs0.199 10917 98.8 %-
all-10917 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1 Å20.5 Å20 Å2
2--1 Å20 Å2
3----1.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→76.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2508 0 10 9 2527
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0222406
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7231.9623255
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.415298
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.00223.762101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.64115429
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4051518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2367
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021784
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2420.21061
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3250.21648
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1950.270
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2440.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1730.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9871.51529
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.68622430
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.2943962
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8044.5825
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.411 95 -
Rwork0.303 822 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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