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- PDB-1xtp: Structural Analysis of Leishmania major LMAJ004091AAA, a SAM-depe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xtp
タイトルStructural Analysis of Leishmania major LMAJ004091AAA, a SAM-dependent methyltransferase of the DUF858/Pfam05891 family
要素LMAJ004091AAA
キーワードStructural genomics / transferase / SGPP / PSI / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / SAM-DEPENDENT METHYLTRANSFERASE / Structural Genomics of Pathogenic Protozoa Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


protein N-terminal methyltransferase / protein methyltransferase activity / ciliary plasm / nuclear lumen / methyltransferase activity / methylation / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha-N-methyltransferase NTM1 / AdoMet dependent proline di-methyltransferase / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOSELENOCYSTEINE / Alpha N-terminal protein methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania major (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Robien, M.A. / Hol, W.G.J. / Structural Genomics of Pathogenic Protozoa Consortium (SGPP)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural Analysis of Leishmania major LMAJ004091AAA
著者: Robien, M.A. / Hol, W.G.J. / Structural Genomics of Pathogenic Protozoa Consortium
履歴
登録2004年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE Sequence information for Leishmania major Friedlin is available in GeneDB (http://www. ...SEQUENCE Sequence information for Leishmania major Friedlin is available in GeneDB (http://www.genedb.org). Residues 1-4 are cloning artifacts from a cleaved His-tag. Weak or extremely weak density exists for residues 7-12 and residues 200-201, but these residues were omitted from the final model.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LMAJ004091AAA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,2512
ポリマ－28,8201
非ポリマー4311
水3,261181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)40.208, 42.560, 69.853
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.27, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 LMAJ004091AAA


分子量: 28819.631 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania major (大形リーシュマニア)
株: Friedlin / 遺伝子: LmjF30.0810 / プラスミド: PET14B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21STAR(DE3) / 参照: UniProt: Q4Q7M2
#2: 化合物 ChemComp-SAI / S-ADENOSYL-L-HOMOSELENOCYSTEINE


分子量: 431.306 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5Se
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 181 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: MOPS, Potassium phosphate monobasic, PEG 3350, pH 7, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月27日
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→50 Å / Num. all: 12075 / Num. obs: 12040 / % possible obs: 66.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 20.263 Å2 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 8.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.94→19.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 8.657 / SU ML: 0.125 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.3 / ESU R Free: 0.213 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21884 638 5.3 %RANDOM
Rwork0.15313 ---
all0.15662 11369 --
obs0.15662 11369 68.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.488 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å2-0.05 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→19.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1931 0 26 181 2138
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222009
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021798
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2761.9762728
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.76334179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8475243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.11923.79387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.66715327
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.7361511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2301
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022207
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02406
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.190.2380
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1780.21800
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1820.2960
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.21104
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1640.2150
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1360.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.180.249
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1760.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.17841320
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5934505
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.75861977
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5856878
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.00210751
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.94→2.046 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 13 -
Rwork0.222 260 -
obs--10.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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