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- PDB-1xrs: Crystal structure of Lysine 5,6-Aminomutase in complex with PLP, ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xrs
タイトルCrystal structure of Lysine 5,6-Aminomutase in complex with PLP, cobalamin, and 5'-deoxyadenosine
要素
  • D-lysine 5,6-aminomutase alpha subunit
  • D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit
キーワードISOMERASE / TIM barrel / Rossmann domain / PLP / Cobalamin / B12 / 5'-Deoxyadenosine / Radical / mutase / Adenosylcobalamin / Conformational change
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine 5,6-aminomutase / : / cobalamin binding / protein dimerization activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
D-Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit / D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit KamE, N-terminal domain / D-Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit / D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit KamE, N-terminal / D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit KamE, N-terminal domain superfamily / D-Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit superfamily / D-Lysine 5,6-aminomutase TIM-barrel domain of alpha subunit / Dimerisation domain of d-ornithine 4,5-aminomutase / Cobalamin-binding domain / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic ...D-Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit / D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit KamE, N-terminal domain / D-Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit / D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit KamE, N-terminal / D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit KamE, N-terminal domain superfamily / D-Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit superfamily / D-Lysine 5,6-aminomutase TIM-barrel domain of alpha subunit / Dimerisation domain of d-ornithine 4,5-aminomutase / Cobalamin-binding domain / Cobalamin (vitamin B12)-dependent enzyme, catalytic / B12 binding domain / Cobalamin-binding domain superfamily / B12-binding domain profile. / Cobalamin (vitamin B12)-binding domain / Defensin A-like / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-DEOXYADENOSINE / COBALAMIN / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Lysine 5,6-aminomutase beta subunit / Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit / Lysine 5,6-aminomutase beta subunit / Lysine 5,6-aminomutase alpha subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium sticklandii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Berkovitch, F. / Behshad, E. / Tang, K.H. / Enns, E.A. / Frey, P.A. / Drennan, C.L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.Usa / 年: 2004
タイトル: A locking mechanism preventing radical damage in the absence of substrate, as revealed by the x-ray structure of lysine 5,6-aminomutase.
著者: Berkovitch, F. / Behshad, E. / Tang, K.H. / Enns, E.A. / Frey, P.A. / Drennan, C.L.
履歴
登録2004年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32012年10月24日Group: Non-polymer description
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-lysine 5,6-aminomutase alpha subunit
B: D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,4675
ポリマ－86,6392
非ポリマー1,8293
水00
1
A: D-lysine 5,6-aminomutase alpha subunit
B: D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit
ヘテロ分子

A: D-lysine 5,6-aminomutase alpha subunit
B: D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,93510
ポリマ－173,2774
非ポリマー3,6576
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area10990 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area54410 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.700, 99.700, 168.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 D-lysine 5,6-aminomutase alpha subunit


分子量: 57384.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium sticklandii (バクテリア)
遺伝子: KamDE / プラスミド: KamDE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3)
参照: UniProt: Q9ZFE6, UniProt: E3PRJ5*PLUS, lysine 5,6-aminomutase
#2: タンパク質 D-lysine 5,6-aminomutase beta subunit


分子量: 29254.021 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium sticklandii (バクテリア)
遺伝子: KamDE / プラスミド: KamDE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3)
参照: UniProt: Q9ZFE5, UniProt: E3PRJ4*PLUS, lysine 5,6-aminomutase
#3: 化合物 ChemComp-B12 / COBALAMIN


分子量: 1330.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C62H89CoN13O14P
#4: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#5: 化合物 ChemComp-5AD / 5'-DEOXYADENOSINE / 5′-デオキシアデノシン


分子量: 251.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 298 K / pH: 8
詳細: 24% (Wt/Vol) PEG 2000 MONOMETHYL ETHER, 0.1 M TRIS HYDROCHLORIDE, 0.02 M SODIUM ACETATE, PH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 8-BM / 波長: 0.97918
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年8月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→49.85 Å / Num. obs: 24342 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.8 % / Biso Wilson estimate: 31.6 Å2 / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 25
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 12.5 % / Mean I/σ(I) obs: 9.1 / Rsym value: 0.299 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→49.85 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / Data cutoff high absF: 263394.81 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: Please note that the JRNL reference lists the number of reflections in the working set as 24098. This is a mistake. 24098 is the number of total reflections. The number of reflections in the ...詳細: Please note that the JRNL reference lists the number of reflections in the working set as 24098. This is a mistake. 24098 is the number of total reflections. The number of reflections in the working set is 21720. The number of reflections in the test set is listed correctly in the JRNL reference as 2378. Residues B62-B63 have high B factors and poor geometry
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 2378 9.9 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 24098 98.5 %-
all-24452 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 34.1041 Å2 / ksol: 0.36218 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.52 Å27.09 Å20 Å2
2---2.52 Å20 Å2
3---5.05 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→49.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5673 0 124 0 5797
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.19
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 362 9.7 %
Rwork0.257 3380 -
obs--93.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION25DA.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3COB_PLP_CLD.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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