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- PDB-1xq9: Structure of Phosphoglycerate Mutase from Plasmodium falciparum a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xq9
タイトルStructure of Phosphoglycerate Mutase from Plasmodium falciparum at 2.6 Resolution
要素phosphoglycerate mutase
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / Phosphoglycerate / PGAM / glycolysis / mutase / PROTEIN STRUCTURE INITIATIVE / PSI / Structural Genomics of Pathogenic Protozoa Consortium / SGPP
機能・相同性
機能・相同性情報


Gluconeogenesis / Glycolysis / phosphoglycerate mutase activity / 2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase activity / phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-dependent) / Neutrophil degranulation / glycolytic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate mutase 1 / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THIOCYANATE ION / : / Phosphoglycerate mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Caruthers, J.M. / Hol, W.G.J. / Structural Genomics of Pathogenic Protozoa Consortium (SGPP)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Structure of Phosphoglycerate Mutase from Plasmodium falciparum at 2.6 Resolution
著者: Caruthers, J.M. / Hol, W.G.J. / Structural Genomics of Pathogenic Protozoa Consortium (SGPP)
履歴
登録2004年10月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: phosphoglycerate mutase
B: phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8695
ポリマ－59,6952
非ポリマー1743
水93752
1
A: phosphoglycerate mutase
B: phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子

A: phosphoglycerate mutase
B: phosphoglycerate mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,73810
ポリマ－119,3894
非ポリマー3486
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)121.241, 71.516, 74.883
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.79, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細putative tetramer - dimer of dimers.

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要素

#1: タンパク質 phosphoglycerate mutase / PGAM


分子量: 29847.254 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
プラスミド: BG1861 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-star / 参照: GenBank: 23508399, UniProt: Q8IIG6*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.65 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Potassium Thiocyanate 0.1M, PEG 1000, 42%, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 25K

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データ収集

検出器日付: 2004年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.58→20 Å / Num. obs: 16331

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0005 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.58→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.866 / SU B: 24.643 / SU ML: 0.254 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.377 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27192 781 4.8 %RANDOM
Rwork0.2073 ---
obs0.21055 15550 87.77 %-
all-17717 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.507 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.41 Å20 Å21.18 Å2
2--0.65 Å20 Å2
3---0.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.58→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3926 0 9 52 3987
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0224034
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8191.9665471
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8245479
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.10224.615182
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.65115733
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0091518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1130.2603
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023006
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2380.21885
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.22660
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2153
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2340.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1920.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6561.52415
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.23623921
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.92731619
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0974.51550
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.58→2.647 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.451 57 -
Rwork0.306 1196 -
obs--91.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4117-0.5197-0.06871.1747-0.0560.5118-0.0251-0.15990.06690.04970.027-0.0903-0.0290.066-0.0019-0.0002-0.0031-0.01560.0275-0.004-0.018515.5658.856418.3339
20.7373-0.5391-0.07320.84470.00220.6161-0.005-0.0465-0.0824-0.01880.03920.05660.0683-0.0571-0.03420.0203-0.0084-0.00010.00830.01250.0074-18.263651.356415.0489
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A9 - 249
2X-RAY DIFFRACTION2B10 - 249

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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