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- PDB-1xke: Solution structure of the second Ran-binding domain from human RanBP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xke
タイトルSolution structure of the second Ran-binding domain from human RanBP2
要素Ran-binding protein 2
キーワードPROTEIN TRANSPORT / beta barrel / pleckstrin-homology (PH) domain / phosphotyrosine-binding (PTB) domain
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / annulate lamellae / nuclear pore cytoplasmic filaments / nuclear inclusion body / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein ...cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / SUMO ligase activity / annulate lamellae / nuclear pore cytoplasmic filaments / nuclear inclusion body / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear pore nuclear basket / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NLS-bearing protein import into nucleus / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / nuclear export / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / kinase activator activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / nucleocytoplasmic transport / centrosome localization / regulation of gluconeogenesis / Viral Messenger RNA Synthesis / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / SUMOylation of chromatin organization proteins / response to amphetamine / HCMV Late Events / Transcriptional regulation by small RNAs / ISG15 antiviral mechanism / RHO GTPases Activate Formins / small GTPase binding / Separation of Sister Chromatids / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / HCMV Early Events / nuclear envelope / protein folding / snRNP Assembly / nuclear membrane / intracellular membrane-bounded organelle / protein-containing complex binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. ...Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Nup358/RanBP2 E3 ligase domain / Ran binding protein RanBP1-like / Ran binding domain / RanBP1 domain / Ran binding domain type 1 profile. / Ran-binding domain / Zinc finger domain / Zn-finger in Ran binding protein and others / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / PH-domain like / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 SUMO-protein ligase RanBP2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Geyer, J.P. / Doeker, R. / Kremer, W. / Zhao, X. / Kuhlmann, J. / Kalbitzer, H.R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Solution structure of the Ran-binding domain 2 of RanBP2 and its interaction with the C terminus of Ran.
著者: Geyer, J.P. / Doker, R. / Kremer, W. / Zhao, X. / Kuhlmann, J. / Kalbitzer, H.R.
#1: ジャーナル: J.Biomol.Nmr / 年: 2002
タイトル: Sequence-specific resonance assignment of the second Ran-binding domain of human RanBP2
著者: Doeker, R. / Zhao, X. / Kremer, W. / Villa, B. / Kuhlmann, J. / Kalbitzer, H.R.
履歴
登録2004年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ran-binding protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1381
ポリマ－15,1381
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Ran-binding protein 2 / RanBP2 / Nuclear pore complex protein Nup358 / Nucleoporin Nup358 / 358 kDa nucleoporin / P270


分子量: 15138.471 Da / 分子数: 1 / 断片: Ran-binding domain 2 (RanBD2) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX-2T / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P49792

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1132D NOESY
1242D NOESY
1313D 15N-separated NOESY
1423D 13C-separated NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.4mM RanBD2 U-13C; U-15N; 150mM Na2SO4; 10mM DTE; 0.5 mM EDTA; 1mM NaN3; 0.1mM DSS; 10mM potassium phosphate buffer at pH 6.5;92% H2O, 8%D2O
20.7mM RanBD2 U-13C; U-15N; 150mM Na2SO4; 10mM DTE; 0.5mM EDTA; 1mM NaN3; 0.1mM DSS; 10mM potassium phosphate buffer at pH 6.5;100% D2O
31.0mM RanBD2 U-15N; 150mM Na2SO4; 10mM DTE; 0.5mM EDTA; 1mM NaN3; 0.1 mM DSS; 10mM potassium phosphate buffer at pH 6.5;92% H2O, 8%D2O
41.0mM RanBD2 U-15N; 150mM Na2SO4; 10mM DTE; 0.5mM EDTA; 1mM NaN3; 0.1mM DSS; 10mM potassium phosphate buffer at pH 6.5;100% D2O
試料状態イオン強度: 150 mM Na2SO4 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Brukercollection
XwinNMR2.6Bruker解析
AUREMOL2.0.3Gronwald,W. and Kalbitzer,H.R.データ解析
CNS1.1構造決定
CNS1.1精密化
XPLOR-NIH2.9.6構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 1492 restraints (1281 NOE-derived distance restraints, 182 dihedral angle restraints and 29 hydrogen bond restraints). The structures were also refined ...詳細: The structures are based on a total of 1492 restraints (1281 NOE-derived distance restraints, 182 dihedral angle restraints and 29 hydrogen bond restraints). The structures were also refined in water using XPLOR-NIH 2.9.6 using the protocol of Linge et al. (Linge, J. P., Williams, M. A., Spronk, C. A., Bonvin, A. M., & Nilges, M. ,2003. Refinement of protein structures in explicit solvent. Proteins 50, 496-506).
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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