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- PDB-1xg2: Crystal structure of the complex between pectin methylesterase an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xg2
タイトルCrystal structure of the complex between pectin methylesterase and its inhibitor protein
要素
  • Pectinesterase 1
  • Pectinesterase inhibitor
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / PROTEIN-PROTEIN COMPLEX / BETA HELIX / FOUR HELIX BUNDLE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


pectinesterase inhibitor activity / fruit ripening / pectinesterase / pectinesterase activity / : / cell wall modification / pectin catabolic process / cell wall / extracellular region / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pectinesterase, Tyr active site / Pectinesterase signature 1. / Pectinesterase inhibitor, plant / Invertase/pectin methylesterase inhibitor family protein / Pectinesterase inhibitor domain / Invertase/pectin methylesterase inhibitor domain superfamily / Plant invertase/pectin methylesterase inhibitor / Plant invertase/pectin methylesterase inhibitor / Pectinesterase, Asp active site / Pectinesterase signature 2. ...Pectinesterase, Tyr active site / Pectinesterase signature 1. / Pectinesterase inhibitor, plant / Invertase/pectin methylesterase inhibitor family protein / Pectinesterase inhibitor domain / Invertase/pectin methylesterase inhibitor domain superfamily / Plant invertase/pectin methylesterase inhibitor / Plant invertase/pectin methylesterase inhibitor / Pectinesterase, Asp active site / Pectinesterase signature 2. / Pectinesterase, catalytic / Pectinesterase / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Pectinesterase 1 / Pectinesterase inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Actinidia chinensis (オニマタタビ)
Solanum lycopersicum (トマト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Di Matteo, A. / Raiola, A. / Camardella, L. / Giovane, A. / Bonivento, D. / De Lorenzo, G. / Cervone, F. / Bellincampi, D. / Tsernoglou, D.
引用
ジャーナル: Plant Cell / 年: 2005
タイトル: Structural Basis for the Interaction between Pectin Methylesterase and a Specific Inhibitor Protein
著者: Di Matteo, A. / Giovane, A. / Raiola, A. / Camardella, L. / Bonivento, D. / De Lorenzo, G. / Cervone, F. / Bellincampi, D. / Tsernoglou, D.
#1: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2004
タイトル: Pectin methylesterase inhibitor
著者: Giovane, A. / Servillo, L. / Balestrieri, C. / Raiola, A. / D'Avino, R. / Tamburrini, M. / Ciardiello, M.A. / Camardella, L.
#2: ジャーナル: Proteins / 年: 2003
タイトル: Tomato pectin methylesterase: modeling, fluorescence, and inhibitor interaction studies-comparison with the bacterial (Erwinia chrysanthemi) enzyme
著者: D'Avino, R. / Camardella, L. / Christensen, T.M. / Giovane, A. / Servillo, L.
#3: ジャーナル: Trends Plant Sci. / 年: 2001
タイトル: Pectin methylesterases: cell wall enzymes with important roles in plant physiology
著者: Micheli, F.
履歴
登録2004年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年3月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pectinesterase 1
B: Pectinesterase inhibitor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0242
ポリマ－51,0242
非ポリマー00
水8,161453
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)90.379, 90.379, 149.095
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Pectinesterase 1 / Pectin methylesterase 1 / PE 1


分子量: 34586.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Solanum lycopersicum (トマト) / 組織: pericarp / 参照: UniProt: P14280, pectinesterase
#2: タンパク質 Pectinesterase inhibitor / Pectin methylesterase inhibitor / PMEI


分子量: 16438.283 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Actinidia chinensis (オニマタタビ)
プラスミド: pPICZalphaA / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): X-33 / 参照: UniProt: P83326
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 453 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.46 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: magnesium sulfate, MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 0.99 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月18日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. all: 56180 / Num. obs: 56180 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Rmerge(I) obs: 0.082
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.338 / % possible all: 92.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.9→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 2.561 / SU ML: 0.074 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.132 / ESU R Free: 0.128 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23176 2730 5.1 %RANDOM
Rwork0.19774 ---
all0.19941 51019 --
obs0.19941 51019 95.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 15.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.13 Å20.06 Å20 Å2
2--0.13 Å20 Å2
3----0.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3600 0 0 453 4053
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223662
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023258
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2111.9494974
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.17437607
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8695466
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2559
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024126
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02719
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.2742
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2370.23901
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.22105
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1870.2328
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.280.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.250.261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3090.227
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5921.52320
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.13823738
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.94731342
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3774.51236
LS精密化 シェル解像度: 1.901→1.95 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.617 148
Rwork0.578 3001

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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