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- PDB-1xft: Synchrotron X-ray Powder Diffraction Study of Hexagonal Turkey Eg... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xft
タイトルSynchrotron X-ray Powder Diffraction Study of Hexagonal Turkey Egg-white Lysozyme
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE / powder diffraction / lysozyme / x-rays
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosaminoglycan binding / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
手法粉末回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Margiolaki, I. / Wright, J.P.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2005
タイトル: Synchrotron X-ray powder diffraction study of hexagonal turkey egg-white lysozyme.
著者: Margiolaki, I. / Wright, J.P. / Fitch, A.N. / Fox, G.C. / Von Dreele, R.B.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2001
タイトル: Binding of N-acetylglucosamine to chicken egg lysozyme: a powder diffraction study
著者: Von Dreele, R.B.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1995
タイトル: Structure of hexagonal turkey egg-white lysozyme at 1.65A resolution
著者: Howell, P.L.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1993
タイトル: X-ray structure of monoclinic turkey egg lysozyme at 1.3 A resolution
著者: Harata, K.
#4: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.B / 年: 1992
タイトル: Structure determination of turkey egg-white lysozyme using Laue diffraction data
著者: Howell, P.L. / Almo, S.C. / Parsons, M.R. / Hajdu, J. / Petsko, G.A.
履歴
登録2004年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02005年4月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / Item: _reflns.percent_possible_obs
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2281
ポリマ－14,2281
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C


分子量: 14228.105 Da / 分子数: 1 / 断片: LYSOZYME / 由来タイプ: 天然 / 詳細: sigma-aldrich chemical company LOT. 064H7230
由来: (天然) Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
組織: egg white / 参照: UniProt: P00703, lysozyme

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実験情報

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実験

実験手法: 粉末回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.81 %
結晶化温度: 295 K / 手法: salting out / pH: 6 / 詳細: NaCl, pH 6, SALTING OUT, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID31 / 波長: 0.700667 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 2003年12月3日
詳細: DOUBLE SI(111) MONOCHROMATOR, 9 CHANNEL SI(111) MULTI-ANALYSER
放射モノクロメーター: DOUBLE SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.700667 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.35→95.1 Å / Num. all: 2099 / Num. obs: 2099 / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

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解析

ソフトウェア
名称分類
GSAS精密化
SPECデータ削減
ID31SUMデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TEW

1tew


解像度: 3.35→95.1 Å / Isotropic thermal model: OVERALL / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: POWDER DIFFRACTION
Rfactor反射数%反射Selection details
Rwork0.113 ---
obs0.113 2099 100 %-
all-2099 --
Rfree---NOT CURRENTLY APPLICABLE FOR POWDER DATA
原子変位パラメータBiso mean: 23.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.35→95.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数985 0 0 0 985
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg2.148
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONo_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONo_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONo_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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