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万見
- PDB-1xa3: Crystal structure of CaiB, a type III CoA transferase in carnitin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1xa3
タイトルCrystal structure of CaiB, a type III CoA transferase in carnitine metabolism
要素Crotonobetainyl-CoA:carnitine CoA-transferase
キーワードTRANSFERASE / CaiB / carnitine / CoA transferase / CoA / Coenzyme A / interlocked / dimer / Bis-tris / Structural Proteomics in Europe / SPINE / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


L-carnitine CoA-transferase / L-carnitine CoA-transferase activity / carnitine catabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
L-carnitine CoA-transferase CaiB / : / formyl-coa transferase, domain 3 / Crotonobetainyl-coa:carnitine coa-transferase; domain 1 / formyl-coa transferase, domain 3 / CoA-transferase family III / CoA-transferase family III domain 1 superfamily / CoA-transferase family III domain 3 superfamily / CoA-transferase family III / Rossmann fold ...L-carnitine CoA-transferase CaiB / : / formyl-coa transferase, domain 3 / Crotonobetainyl-coa:carnitine coa-transferase; domain 1 / formyl-coa transferase, domain 3 / CoA-transferase family III / CoA-transferase family III domain 1 superfamily / CoA-transferase family III domain 3 superfamily / CoA-transferase family III / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-carnitine CoA-transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Stenmark, P. / Gurmu, D. / Nordlund, P. / Structural Proteomics in Europe (SPINE)
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Crystal Structure of CaiB, a Type-III CoA Transferase in Carnitine Metabolism
著者: Stenmark, P. / Gurmu, D. / Nordlund, P.
履歴
登録2004年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Crotonobetainyl-CoA:carnitine CoA-transferase
B: Crotonobetainyl-CoA:carnitine CoA-transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,0126
ポリマ－99,4022
非ポリマー6114
水11,530640
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13830 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area28090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.580, 129.802, 69.792
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.48, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Crotonobetainyl-CoA:carnitine CoA-transferase


分子量: 49700.777 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: caiB / プラスミド: PT73.3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(DE3)
参照: UniProt: P31572, 転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; CoA転移酵素
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 640 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG 3350, Ammonium Sulphate, Glycerol, Sodium Chloride, Bis-tris, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年12月9日
放射モノクロメーター: Si-111 crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→30 Å / Num. all: 76742 / Num. obs: 76742 / % possible obs: 96.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.76 % / Biso Wilson estimate: 18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 5.82
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 3.42 % / Mean I/σ(I) obs: 3.46 / Rsym value: 0.18 / % possible all: 89.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 2.181 / SU ML: 0.067 / σ(F): 0 / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.105 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.17821 3866 5 %RANDOM
Rwork0.1434 ---
all0.14515 72842 --
obs0.14515 72842 96.71 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 17.513 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.49 Å20 Å20.07 Å2
2--0.69 Å20 Å2
3----0.16 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6254 0 38 640 6932
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0226447
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025770
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4851.9588743
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.857313460
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9285798
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2938
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.027166
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.021278
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.21252
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2470.26851
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0840.23537
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1450.2437
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2460.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2290.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1080.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8931.53981
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.59426399
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.77132466
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2284.52344
LS精密化 シェル最高解像度: 1.85 Å / Num. reflection Rwork: 4549 / Total num. of bins used: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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