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万見
- PDB-1p5r: Formyl-CoA Transferase in complex with Coenzyme A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p5r
タイトルFormyl-CoA Transferase in complex with Coenzyme A
要素Formyl-coenzyme A transferase
キーワードTRANSFERASE / CoA-transferase / oxalate / oxalate degradation / intertwined / knotted fold / CAIB-BAIF family / CoA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


formyl-CoA transferase / formyl-CoA transferase activity / oxalate catabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Formyl-CoA:oxalate CoA-transferase / : / formyl-coa transferase, domain 3 / Crotonobetainyl-coa:carnitine coa-transferase; domain 1 / formyl-coa transferase, domain 3 / CoA-transferase family III / CoA-transferase family III domain 1 superfamily / CoA-transferase family III domain 3 superfamily / CoA-transferase family III / Rossmann fold ...Formyl-CoA:oxalate CoA-transferase / : / formyl-coa transferase, domain 3 / Crotonobetainyl-coa:carnitine coa-transferase; domain 1 / formyl-coa transferase, domain 3 / CoA-transferase family III / CoA-transferase family III domain 1 superfamily / CoA-transferase family III domain 3 superfamily / CoA-transferase family III / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Formyl-CoA:oxalate CoA-transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Oxalobacter formigenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Ricagno, S. / Jonsson, S. / Richards, N. / Lindqvist, Y.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2003
タイトル: Formyl-CoA Transferase encloses the CoA binding site at the interface of an interlocked dimer
著者: Ricagno, S. / Jonsson, S. / Richards, N. / Lindqvist, Y.
履歴
登録2003年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Formyl-coenzyme A transferase
B: Formyl-coenzyme A transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,2974
ポリマ－94,7622
非ポリマー1,5352
水4,720262
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14890 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area29250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.400, 151.400, 99.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 Formyl-coenzyme A transferase / Formyl-CoA transferase


分子量: 47380.895 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Oxalobacter formigenes (バクテリア)
遺伝子: FRC / プラスミド: pET9a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: O06644, 転移酵素; 硫黄を含む基を移すもの; CoA転移酵素
#2: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 262 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, Magnesium cloride, Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Ricagno, S., (2003) Acta Crystallogr., D59, 1276.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
17.5 mg/mlprotein1drop
226 %PEG40001reservoir
3100 mMHEPES1reservoirpH7.5
40.5 M1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月21日
放射モノクロメーター: Si(311) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.79 Å / Num. all: 38678 / Num. obs: 38678 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 49.6 Å2 / Limit h max: 60 / Limit h min: 0 / Limit k max: 60 / Limit k min: 0 / Limit l max: 39 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 2462972.14 / Observed criterion F min: 23 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.65 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Rsym value: 0.219 / % possible all: 98.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 25 Å / Rmerge(I) obs: 0.164
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.1 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Mean I/σ(I) obs: 3.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1P5H

1p5h


解像度: 2.5→24.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: maximum likelihood
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 1901 4.9 %random
Rwork0.194 ---
obs0.194 38641 99.3 %-
all-38907 --
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 31.32712 Å2 / ksol: 0.332133 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 119.44 Å2 / Biso mean: 47.38 Å2 / Biso min: 12.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.71 Å20 Å20 Å2
2---1.71 Å20 Å2
3---3.41 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res high-2.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→24.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6624 0 96 262 6982
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_torsion_impr_deg0.85
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.5-2.610.2942525.50.25343350.0184850458794.6
2.61-2.750.2652485.10.22245790.0174833482799.9
2.75-2.920.2432204.60.20846130.0164841483399.8
2.92-3.150.2672324.80.20646150.01848474847100
3.15-3.460.2532585.30.20145980.0164862485699.9
3.46-3.960.24924350.20446310.0164876487499.9
3.96-4.990.1992154.40.16446520.0144871486799.9
4.99-24.880.2052334.70.17947170.01349524950100
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION5CoA.paramCoA.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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