[日本語] English
万見
- PDB-1x86: Crystal Structure of the DH/PH domains of Leukemia-associated Rho... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1x86
タイトルCrystal Structure of the DH/PH domains of Leukemia-associated RhoGEF in complex with RhoA
要素
  • Rho guanine nucleotide exchange factor 12
  • Transforming protein RhoA
キーワードsignaling protein/membrane protein / helical bundle (DH) / beta sandwich (PH) / alpha/beta (RhoA) / signaling protein-membrane protein COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Rho-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure ...Rho-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / alpha-beta T cell lineage commitment / aortic valve formation / mitotic cleavage furrow formation / positive regulation of lipase activity / bone trabecula morphogenesis / endothelial tube lumen extension / skeletal muscle satellite cell migration / positive regulation of vascular associated smooth muscle contraction / angiotensin-mediated vasoconstriction involved in regulation of systemic arterial blood pressure / SLIT2:ROBO1 increases RHOA activity / RHO GTPases Activate Rhotekin and Rhophilins / Roundabout signaling pathway / negative regulation of intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / Axonal growth inhibition (RHOA activation) / Axonal growth stimulation / cleavage furrow formation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of modification of postsynaptic actin cytoskeleton / regulation of osteoblast proliferation / forebrain radial glial cell differentiation / apical junction assembly / regulation of modification of postsynaptic structure / cell junction assembly / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / cellular response to chemokine / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / beta selection / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / negative regulation of oxidative phosphorylation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of cell size / RHO GTPases activate CIT / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / PCP/CE pathway / RHO GTPases activate KTN1 / positive regulation of podosome assembly / regulation of small GTPase mediated signal transduction / apolipoprotein A-I-mediated signaling pathway / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / wound healing, spreading of cells / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / PI3K/AKT activation / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / odontogenesis / motor neuron apoptotic process / ossification involved in bone maturation / regulation of focal adhesion assembly / negative chemotaxis / apical junction complex / RHOB GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / NRAGE signals death through JNK / stress fiber assembly / positive regulation of cytokinesis / myosin binding / RHOC GTPase cycle / regulation of neuron projection development / cellular response to cytokine stimulus / cerebral cortex cell migration / ERBB2 Regulates Cell Motility / cleavage furrow / semaphorin-plexin signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / CDC42 GTPase cycle / ficolin-1-rich granule membrane / mitotic spindle assembly / RHOA GTPase cycle / negative regulation of cell-substrate adhesion / Rho protein signal transduction / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of T cell migration / endothelial cell migration / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / skeletal muscle tissue development / GPVI-mediated activation cascade / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / cytoplasmic microtubule organization / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / positive regulation of neuron differentiation / substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of microtubule cytoskeleton organization / GTPase activator activity / regulation of cell migration / guanyl-nucleotide exchange factor activity / secretory granule membrane / cell-matrix adhesion / small monomeric GTPase / cell periphery / regulation of actin cytoskeleton organization / kidney development / RHO GTPases Activate Formins / G protein-coupled receptor binding / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction
類似検索 - 分子機能
ARHGEF12, PH domain / LARG, RGS domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. ...ARHGEF12, PH domain / LARG, RGS domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Regulator of G protein signalling-like domain / Dbl Homology Domain; Chain A / Dbl homology (DH) domain / ARHGEF1-like, PH domain / PH domain / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / RGS, subdomain 2 / RGS domain superfamily / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / PDZ domain / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / PDZ superfamily / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Roll / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Transforming protein RhoA / Rho guanine nucleotide exchange factor 12
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.22 Å
データ登録者Kristelly, R. / Gao, G. / Tesmer, J.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Structural determinants of RhoA binding and nucleotide exchange in leukemia-associated Rho guanine-nucleotide exchange factor.
著者: Kristelly, R. / Gao, G. / Tesmer, J.J.
履歴
登録2004年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE IN THE GB (ACCESSION CODE BAA20836), IT CLEARLY SHOWS THAT 973 IS A PHE, NOT TYR.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Rho guanine nucleotide exchange factor 12
B: Transforming protein RhoA
C: Rho guanine nucleotide exchange factor 12
D: Transforming protein RhoA
E: Rho guanine nucleotide exchange factor 12
F: Transforming protein RhoA
G: Rho guanine nucleotide exchange factor 12
H: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)267,68712
ポリマ－267,3078
非ポリマー3804
水00
1
A: Rho guanine nucleotide exchange factor 12
B: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9223
ポリマ－66,8272
非ポリマー951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3250 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area26430 Å2
手法PISA
2
C: Rho guanine nucleotide exchange factor 12
D: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9223
ポリマ－66,8272
非ポリマー951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3470 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area27100 Å2
手法PISA
3
E: Rho guanine nucleotide exchange factor 12
F: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9223
ポリマ－66,8272
非ポリマー951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3130 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area26080 Å2
手法PISA
4
G: Rho guanine nucleotide exchange factor 12
H: Transforming protein RhoA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,9223
ポリマ－66,8272
非ポリマー951
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3480 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area24650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)296.418, 95.239, 157.338
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.19, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
Rho guanine nucleotide exchange factor 12 / Leukemia-associated RhoGEF


分子量: 44694.293 Da / 分子数: 4 / 断片: DH/PH domains / 変異: Tyr973Phe / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARHGEF12, LARG, KIAA0382 / プラスミド: pMALc2x / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: Q9NZN5
#2: タンパク質
Transforming protein RhoA / H12


分子量: 22132.498 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOA, ARHA, ARH12, RHO12 / プラスミド: pMALc2x / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA / 参照: UniProt: P61586
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 72 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: PEG8K, sodium phosphate, sodium chloride, EDTA, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1.069 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月10日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Si (111) double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.069 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 64268 / Num. obs: 60392 / Observed criterion σ(I): -1
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / % possible all: 91.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.22→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 56.153 / SU ML: 0.402 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.502 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27943 3210 5 %RANDOM
Rwork0.22697 ---
obs0.22958 60391 90.39 %-
all-64268 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.885 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.87 Å20 Å22.55 Å2
2--4.3 Å20 Å2
3----11.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.22→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16961 0 20 0 16981
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.02217258
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0216070
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6061.97523293
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.871337495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.64452074
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.54624.495832
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.615153320
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.91815140
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.22645
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0218713
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.023295
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2450.24749
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.190.218458
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1920.28363
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0890.211147
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1760.2531
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0420.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1630.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1860.2101
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1440.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.17213502
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.12224177
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.634417015
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.79747740
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.72366278
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.221→3.301 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.436 191 -
Rwork0.405 3247 -
obs--69.12 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0788-0.18590.19722.8729-0.26812.9006-0.0007-0.0718-0.10090.30820.12160.13120.1169-0.0417-0.12090.11130.0319-0.1150.1876-0.02840.771366.563-2.78780.514
22.8282-0.639-0.13063.38890.69544.6953-0.0837-0.02250.00690.290.11890.2784-0.00750.4181-0.03520.2793-0.0473-0.06520.89650.05920.793888.546-4.05310.184
31.99980.28050.3923.7265-1.056410.0032-0.00140.368-0.3079-0.32160.32040.44272.1481-2.1035-0.3190.3267-0.3044-0.23661.10440.09361.003742.9353.85833.063
43.5390.8055-0.46143.0933-0.0810.0859-0.5669-0.6167-0.4931-0.33160.1786-0.3181.78462.30210.38840.48420.541-0.10171.79890.0181.1168110.014-14.06255.942
57.3874-2.51122.73058.5193-1.03758.4431-0.5302-1.0180.09031.3830.8388-0.48720.022-0.2066-0.30861.05850.3133-0.13810.6294-0.07830.721465.3516.347112.696
65.78111.78662.80765.35080.119312.080.3990.2097-0.136-0.9068-0.0479-0.4218-0.25661.3951-0.35110.71890.0192-0.00011.57020.1871.091799.039.481-22.626
710.9733-2.40550.845710.9417-1.95419.00470.68590.1230.38250.7927-0.9831.51340.0446-1.02590.29710.40830.65630.18612.26320.16151.895116.32129.68632.849
820.5563-1.59162.8088.9496.331430.58090.0525-0.3905-0.64420.1807-0.2692-1.49490.85350.5970.21660.36010.25290.03251.62870.1661.7948143.673-10.20456.924
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA766 - 9863 - 223
2X-RAY DIFFRACTION1BB2 - 1815 - 184
3X-RAY DIFFRACTION1BI401
4X-RAY DIFFRACTION2CC766 - 9863 - 223
5X-RAY DIFFRACTION2DD2 - 1815 - 184
6X-RAY DIFFRACTION2DJ402
7X-RAY DIFFRACTION3EE766 - 9863 - 223
8X-RAY DIFFRACTION3FF3 - 1816 - 184
9X-RAY DIFFRACTION3FK403
10X-RAY DIFFRACTION4GG766 - 9863 - 223
11X-RAY DIFFRACTION4HH3 - 1816 - 184
12X-RAY DIFFRACTION4HL404
13X-RAY DIFFRACTION5AA987 - 1063224 - 300
14X-RAY DIFFRACTION5AA1075 - 1138312 - 375
15X-RAY DIFFRACTION6CC987 - 1063224 - 300
16X-RAY DIFFRACTION6CC1075 - 1138312 - 375
17X-RAY DIFFRACTION7EE987 - 996224 - 233
18X-RAY DIFFRACTION7EE1007 - 1058244 - 295
19X-RAY DIFFRACTION7EE1077 - 1090314 - 327
20X-RAY DIFFRACTION7EE1094 - 1101331 - 338
21X-RAY DIFFRACTION7EE1108 - 1138345 - 375
22X-RAY DIFFRACTION8GG987 - 994224 - 231
23X-RAY DIFFRACTION8GG1015 - 1028252 - 265
24X-RAY DIFFRACTION8GG1037 - 1058274 - 295
25X-RAY DIFFRACTION8GG1079 - 1101316 - 338
26X-RAY DIFFRACTION8GG1108 - 1133345 - 370

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る