[日本語] English
万見
- PDB-1x82: CRYSTAL STRUCTURE OF PHOSPHOGLUCOSE ISOMERASE FROM PYROCOCCUS FUR... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1x82
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF PHOSPHOGLUCOSE ISOMERASE FROM PYROCOCCUS FURIOSUS WITH BOUND 5-phospho-D-arabinonate
要素Glucose-6-phosphate isomerase
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / CUPIN SUPERFAMILY / PYROCOCCUS FURIOSUS / HYPERTHERMOPHILE / PHOSPHOGLUCOSE ISOMERASE / EXTREMEOPHILE / 5-phospho-D-arabinonate
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate isomerase / glucose-6-phosphate isomerase activity / gluconeogenesis / glycolytic process / iron ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glucose-6-phosphate isomerase, prokaryote / Glucose-6-phosphate isomerase, archaea/bacteria / Glucose-6-phosphate isomerase (GPI) / RmlC-like cupin domain superfamily / Jelly Rolls / RmlC-like jelly roll fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5-PHOSPHOARABINONIC ACID / Glucose-6-phosphate isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Berrisford, J.M. / Akerboom, J. / Brouns, S. / Sedelnikova, S.E. / Turnbull, A.P. / van der Oost, J. / Salmon, L. / Hardre, R. / Murray, I.A. / Blackburn, G.M. ...Berrisford, J.M. / Akerboom, J. / Brouns, S. / Sedelnikova, S.E. / Turnbull, A.P. / van der Oost, J. / Salmon, L. / Hardre, R. / Murray, I.A. / Blackburn, G.M. / Rice, D.W. / Baker, P.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The structures of inhibitor complexes of Pyrococcus furiosus phosphoglucose isomerase provide insights into substrate binding and catalysis.
著者: Berrisford, J.M. / Akerboom, J. / Brouns, S. / Sedelnikova, S.E. / Turnbull, A.P. / van der Oost, J. / Salmon, L. / Hardre, R. / Murray, I.A. / Blackburn, G.M. / Rice, D.W. / Baker, P.J.
履歴
登録2004年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2004年10月12日ID: 1PLZ
改定 1.02004年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32014年9月24日Group: Database references
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1172
ポリマ－21,8711
非ポリマー2461
水4,432246
1
A: Glucose-6-phosphate isomerase
ヘテロ分子

A: Glucose-6-phosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2344
ポリマ－43,7422
非ポリマー4922
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area4870 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area16720 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)84.506, 42.730, 57.308
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.32, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological dimer is built by 180 degree rotation around the y axis

-
要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate isomerase / GPI / Phosphoglucose isomerase / PGI / Phosphohexose isomerase / PHI


分子量: 21871.107 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 遺伝子: pgiA / プラスミド: PET24-d / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P83194, glucose-6-phosphate isomerase
#2: 糖 ChemComp-PA5 / 5-PHOSPHOARABINONIC ACID / D-アラビノン酸5-りん酸


タイプ: saccharide / 分子量: 246.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.2 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.6M tri-sodium citrate, 50mM 5-phospho-D-arabinonate, 100mM MnCl2, pH 6.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.89843 / 波長: 0.89843 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年7月25日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.89843 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→21 Å / Num. all: 28461 / Num. obs: 26896 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 30
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.314 / Mean I/σ(I) obs: 1.85 / Num. unique all: 1731 / % possible all: 90.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.1.24精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: 1PLZ

1plz
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.5→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 1.737 / SU ML: 0.062 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.078 / ESU R Free: 0.085 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20821 1273 4.7 %RANDOM
Rwork0.16078 ---
all0.16301 25618 --
obs0.16301 25618 94.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.687 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.68 Å20 Å2-1.6 Å2
2--0.26 Å20 Å2
3----1.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1528 0 15 246 1789
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0221584
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021404
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2321.962142
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.74333285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9095189
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2222
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021744
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.02326
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1970.2225
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2330.21529
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0770.2919
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1170.2151
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0840.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2820.273
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1370.229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it6.62941
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.2731518
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it22.0092643
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it23.2123624
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.314 97
Rwork0.284 1800
obs-1731

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る