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万見
- PDB-1x2e: The crystal structure of prolyl aminopeptidase complexed with Ala... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1x2e
タイトルThe crystal structure of prolyl aminopeptidase complexed with Ala-TBODA
要素Proline iminopeptidase
キーワードHYDROLASE / prolyl aminopeptidase / prolyl iminopeptidase / binary complex / alpha/beta-hydrolase fold
機能・相同性
機能・相同性情報


prolyl aminopeptidase / aminopeptidase activity / proteolysis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proline iminopeptidase / Peptidase S33 / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ATX / Proline iminopeptidase
類似検索 - 構成要素
生物種Serratia marcescens (霊菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Nakajima, Y. / Ito, K. / Sakata, M. / Xu, Y. / Matsubara, F. / Hatakeyama, S. / Yoshimoto, T.
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2006
タイトル: Unusual extra space at the active site and high activity for acetylated hydroxyproline of prolyl aminopeptidase from Serratia marcescens
著者: Nakajima, Y. / Ito, K. / Sakata, M. / Xu, Y. / Nakashima, K. / Matsubara, F. / Hatakeyama, S. / Yoshimoto, T.
履歴
登録2005年4月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年5月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proline iminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3282
ポリマ－36,1311
非ポリマー1971
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.187, 65.187, 169.282
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細The biological assembly is the monomer in asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 Proline iminopeptidase / PIP / Prolyl aminopeptidase / PAP


分子量: 36130.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Serratia marcescens (霊菌) / プラスミド: pUC19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O32449, prolyl aminopeptidase
#2: 化合物 ChemComp-ATX / (2S)-2-AMINO-1-(5-TERT-BUTYL-1,3,4-OXADIAZOL-2-YL)PROPAN-1-ONE / 2-ALANYL-5-TERT-BUTYL-[1,3,4]-OXADIAZOLE / 2-(L-アラニル-)-5-tert-ブチル-1,3,4-オキサジアゾ-ル


分子量: 197.234 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H15N3O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG6000, cacodylate, sodium acetate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1.15 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.15 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 15059 / Num. obs: 15059 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 45.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.283 / Mean I/σ(I) obs: 10.4 / Num. unique all: 1467 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1QTR

1qtr


解像度: 2.4→30 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.217 758 -random
Rwork0.177 ---
all-14999 --
obs-14999 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 35.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.063 Å20 Å20 Å2
2---4.063 Å20 Å2
3---8.126 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2514 0 14 75 2603
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.158
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.61
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.697
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.49 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 77 -
Rwork0.221 --
obs-1461 100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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